3技术优缺点 3.1优点 1)酶法改性可在温和条件下进行,能耗很低 2)酶作用有特异性,专一性很强 3)酶法改性一般不会造成营养上的损失,且毒副作用小,安全性高 4)酶法改性反应迅速 5)拓宽了蛋白质的应用领域,使之可以作为一些昂贵原材料的替代品,因此在食品工业 中具有广阔的应用前景 3.2缺点 1)有些酶法改性蛋白的机理尚未完全明确,结构变化与功能性质的关系也还没有被深入 地研究,评价食品蛋自质功能性质的方法还没有达到标准化的水平,有许多问题亟待解决 2)考虑到生产成本和经济效益,酶源的选择还有待于进一步深入地研究 3)在酶法改性中,往往需要改善蛋白质的多种功能,而单一的改性技术往往不能达到目 的,因此需要同时采用两种或多种不同的改性方法,起到改善蛋白质的多种功能的目的 参考文献 [1]杨晓泉.大豆蛋白的改性技术研究进展[J].广州城市职业学院学报,2008,2(3) 37-44. [2]姚玉静,崔春,邱礼平,等.食品蛋白质的化学改性研究进展[J].粮食与食品 工业,2006,13(4):21-24 [3] DAMODARAN S, PARAF A. Food proteins and their applications [M]. New York Marcel dekker. 1997: 393-424 [4] MOTOKI M, SEGURO K. Transglutaminase and its use for food processing[J Trends in Food Science Technology, 1998, 9(5): 204210. [5] DEJONG G, KOPPELMAN S. Transglutaminase catalyzed react applications[J]. Journal of Food Science, 2006, 67(8): 2798-806 [6] YOKOYAMA K, NIO N, KIKUCHI Y. Properties and applications of microbial transglutaminase [J]. applied Microbiology and Biotechnology, 2004, 64(4):447-454 [7] MATTINEN M, LANTTO R, SELINHEIMO E, et al. Oxidation of peptides and proteins by Trichoderma reesei and Agaricus bisporus tyrosinases[J]. Journal of Biotechnology,2008,133(3):395-402 [8] MONOGIOUDI E, CREUSOT N, KRUUS K, et al. Cross-linking of B -casein by Trichoderma reesei tyrosinase and Streptoverticillium mobaraense transglutaminase followed by SEC-MALLSLI. Food Hydrocolloids, 2009, 23(7): 2008-2015 [9] THALMANN C, TZBEYER L T. Enzymatic cross-linking of proteins with3.技术优缺点 3.1 优点 1)酶法改性可在温和条件下进行,能耗很低 2)酶作用有特异性,专一性很强 3)酶法改性一般不会造成营养上的损失,且毒副作用小,安全性高 4)酶法改性反应迅速 5)拓宽了蛋白质的应用领域,使之可以作为一些昂贵原材料的替代品,因此在食品工业 中具有广阔的应用前景 3.2 缺点 1)有些酶法改性蛋白的机理尚未完全明确，结构变化与功能性质的关系也还没有被深入 地研究，评价食品蛋自质功能性质的方法还没有达到标准化的水平，有许多问题亟待解决 2)考虑到生产成本和经济效益，酶源的选择还有待于进一步深入地研究 3)在酶法改性中，往往需要改善蛋白质的多种功能，而单一的改性技术往往不能达到目 的，因此需要同时采用两种或多种不同的改性方法，起到改善蛋白质的多种功能的目的 参考文献 [1] 杨晓泉. 大豆蛋白的改性技术研究进展[J]. 广州城市职业学院学报, 2008, 2(3): 37-44. [2] 姚玉静, 崔春, 邱礼平, 等. 食品蛋白质的化学改性研究进展[J]. 粮 食与食品 工业, 2006, 13(4): 21-24. [3] DAMODARAN S, PARAF A. Food proteins and their applications[M]. New York: Marcel Dekker, 1997: 393-424. [4] MOTOKI M, SEGURO K. Transglutaminase and its use for food processing[J]. Trends in Food Science & Technology, 1998, 9(5): 204210. [5] DEJONG G, KOPPELMAN S. Transglutaminase catalyzed reactions: Impact on food applications[J]. Journal of Food Science, 2006, 67(8): 2798-806. [6] YOKOYAMA K, NIO N, KIKUCHI Y. Properties and applications of microbial transglutaminase[J]. Applied Microbiology and Biotechnology, 2004, 64(4): 447-454. [7] MATTINEN M, LANTTO R, SELINHEIMO E, et al. Oxidation of peptides and proteins by Trichoderma reesei and Agaricus bisporus tyrosinases[J]. Journal of Biotechnology, 2008, 133(3): 395-402. [8] MONOGIOUDI E, CREUSOT N, KRUUS K, et al. Cross-linking of β -casein by Trichoderma reesei tyrosinase and Streptoverticillium mobaraense transglutaminase followed by SEC-MALLS[J]. Food Hydrocolloids, 2009, 23(7): 2008-2015. [9] THALMANN C, TZBEYER L T. Enzymatic cross-linking of proteins with