g° 88 图2-7N-型Ach门控通道的分子结构示意图 A:N-型Ach门控通的5个亚单位和它们所含α-螺旋在膜中存在形式的平面示意图 B:5个亚单位相互吸引,包绕成一个通道样结构C:在跨膜通道结构中,各 个亚单位亿含α-螺旋在通道结构中的位置 用分子生物学实验技术证明,同其他膜结合蛋白质类似,在上述4种不同的亚单位肽链中,都存在有4种主要 由20-25个疏水性氨基酸形成的a-螺旋,因而推测每个亚单位的肽链都要反复贯穿膜4次(图2-7,A),而 5个亚单位又各以其第2个疏水性跨膜α-螺旋构成了水相孔道的“内壁”(图2-7C)。 由上述分子水平的研究成果可以知道,原初将终板膜上完成Ach跨膜信号传递的蛋白质称作“受体”是不符合 实际情况的:它们是一种通道样结构,只是在组成通道的蛋白质亚单位中有两个亚单位具有同Ach分子特异地 相结合的能力,并能因此引起通道蛋白质的变构作用而使通道开放,然后靠相应离子的易化扩散而完成跨膜信图 2-7 N-型 Ach 门控通道的分子结构示意图 A：N-型 Ach 门控通的 5 个亚单位和它们所含 α-螺旋在膜中存在形式的平面示意图 B：5 个亚单位相互吸引，包绕成一个通道样结构 C：在跨膜通道结构中，各 个亚单位亿含 α-螺旋在通道结构中的位置 用分子生物学实验技术证明，同其他膜结合蛋白质类似，在上述 4 种不同的亚单位肽链中，都存在有 4 种主要 由 20-25 个疏水性氨基酸形成的 α-螺旋，因而推测每个亚单位的肽链都要反复贯穿膜 4 次（图 2-7，A），而 5 个亚单位又各以其第 2 个疏水性跨膜 α-螺旋构成了水相孔道的“内壁”（图 2-7C）。 由上述分子水平的研究成果可以知道，原初将终板膜上完成 Ach 跨膜信号传递的蛋白质称作“受体”是不符合 实际情况的；它们是一种通道样结构，只是在组成通道的蛋白质亚单位中有两个亚单位具有同 Ach 分子特异地 相结合的能力，并能因此引起通道蛋白质的变构作用而使通道开放，然后靠相应离子的易化扩散而完成跨膜信