丁烯二酸酶仅能催化反丁烯二酸形成L苹果酸，却不能催化结构极其相似的顺丁烯二酸 发生此反应。 (2.)相对专一性 另外一些酶对底物专一性程度要求较低，能够对结构相似的一类化合物起催化作 用，这类酶的专一性称为相对专一性。它又可分为基团专一性和键专一性两类。现以水解 酶为例说明这两种类型的专一性。设底物A、B为两个化学基团，两者之间以一定的键 连接，当水解酶作用时，反应如下： A-B+HO AoH+BH (1)基团专一性有些酶除了要求A和B之间的键合适外，而且对其所作用键两 端的基团具有不同的专一性。例如A-B化合物，酶常对其中的一个基团（如A)具有高度的 甚至是绝对的专一性，而对另外一个基团（如B)具有相对的专一性。这种酶的专一性称为 基团专一性。例如，αD-葡萄糖苷酶能水解具有α山，4糖苷键的D葡萄糖苷，这种酶 对a-D葡萄糖基团和α-糖苷键具有绝对专一性，而底物分子上的R基团则可以是任何糖 或非糖基团（如甲基）。所以这种酶既能催化麦芽糖的水解，又能催化蔗糖的水解。 (2)键专一性有些酶的专一性更低，它只要求底物分子上有适合的化学键就可以 起催化作用，而对键两端的A、B基团的结构要求不严，只有相对专一性。例如，酯酶对 具有酯键(RCOOR')的化合物都能进行催化，酯酶除了水解脂肪外，还能水解脂肪酸和 醇所合成的酯类。这种专一性称为键专一性。 (3.)立体专一性 一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用，这种专一性称 为立体专一性。自然界有许多化合物以立体异构体存在。氨基酸和糖类有D一构型及L-构 型的异构体，如D氨基酸的氧化酶能催化许多D氨基酸氧化，但对L-氨基酸则完全不起 作用，所以D氨基酸氧化酶与DL-氨基酸作用时，只有一半的底物D型)被分解，可用 此法来分离消旋化合物。 二酶促反应机制 (一)酶与底物分子的结合 酶的活性中心具有一定的大小和一定的几何形状，这样便于与底物的结合，那么酶 与底物究竞如何与底物结合呢？这与酶的专一性直接相关。关于这个问题有两个假说： (1)锁与钥匙学说E. Fischer在1890年提出，底物分子或底物分子的一部分像钥匙那样，专一地楔入到酶的活 性中心部位，也就是说底物分子 进行化学反应的部位与酶分子上 图5-7酶与底物的相互关系酶与 底物的锁匙关系学说示意图 有催化效能的必需基团间具有紧 密互补的关系（如图57所标） 这个学说强调指出只有固定的底物才能楔入与它互补的酶表面，用这个学说可以较好 地解释酶的立体异构专一性。 10 10 丁烯二酸酶仅能催化反丁烯二酸形成 L-苹果酸，却不能催化结构极其相似的顺丁烯二酸 发生此反应。 （2．）相对专一性 另外一些酶对底物专一性程度要求较低，能够对结构相似的一类化合物起催化作 用，这类酶的专一性称为相对专一性。它又可分为基团专一性和键专一性两类。现以水解 酶为例说明这两种类型的专一性。设底物 A、B 为两个化学基团，两者之间以一定的键 连接，当水解酶作用时，反应如下： A-B+ H2O────→ AOH+ BH （1）基团专一性 有些酶除了要求 A 和 B 之间的键合适外，而且对其所作用键两 端的基团具有不同的专一性。例如 A-B 化合物，酶常对其中的一个基团(如 A)具有高度的 甚至是绝对的专一性，而对另外一个基团(如 B)具有相对的专一性。这种酶的专一性称为 基团专一性。例如，α-D-葡萄糖苷酶能水解具有α-l，4-糖苷键的 D-葡萄糖苷，这种酶 对α-D-葡萄糖基团和α-糖苷键具有绝对专一性，而底物分子上的 R 基团则可以是任何糖 或非糖基团(如甲基)。所以这种酶既能催化麦芽糖的水解，又能催化蔗糖的水解。 （2）键专一性 有些酶的专一性更低，它只要求底物分子上有适合的化学键就可以 起催化作用，而对键两端的 A、B 基团的结构要求不严，只有相对专一性。例如，酯酶对 具有酯键（RCOOR′)的化合物都能进行催化，酯酶除了水解脂肪外，还能水解脂肪酸和 醇所合成的酯类。这种专一性称为键专一性。 （ 3．）立体专一性 一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用，这种专一性称 为立体专一性。自然界有许多化合物以立体异构体存在。氨基酸和糖类有 D-构型及 L-构 型的异构体，如 D-氨基酸的氧化酶能催化许多 D-氨基酸氧化，但对 L-氨基酸则完全不起 作用，所以 D-氨基酸氧化酶与 DL-氨基酸作用时，只有一半的底物(D 型)被分解，可用 此法来分离消旋化合物。 二 酶促反应机制 （一）酶与底物分子的结合 酶的活性中心具有一定的大小和一定的几何形状，这样便于与底物的结合，那么酶 与底物究竞如何与底物结合呢？ 这与酶的专一性直接相关。关于这个问题有两个假说: （1）锁与钥匙学说 E． Fischer 在 1890 年提出，底物分子或底物分子的一部分像钥匙那样，专一地楔入到酶的活 性中心部位，也就是说底物分子 进行化学反应的部位与酶分子上 有催化效能的必需基团间具有紧 密互补的关系(如图 5-7 所示)。 这个学说强调指出只有固定的底物才能楔入与它互补的酶表面，用这个学说可以较好 地解释酶的立体异构专一性。 图 5-7 酶与底物的相互关系—酶与 底物的锁匙关系学说示意图