(1)正协同效应别构酶这类别构酶的初速度——底物浓度关系是S型的u-{S]曲线,酶结合一分 子底物(或效应物)后,酶的构象发生了变化,这种新的构象促进了酶对后续底物分子的亲和性。这种正 协同效应使得酶的反应速度对底物浓度的变化极为敏感,可在十分狭窄的底物或调节物浓度范围内严格 地控制酶的活力,从而使别构酶可以灵敏地调节酶反应速度。 (2)负协同效应别构酶这类酶的动力学曲线在表观上与双曲线类似,在底物浓度较低的范围内 酶活力上升很快,但随底物浓度继续增长,反应速度提高却较小。即负协同效应可使酶反应速度对底物 浓度的变化不敏感。 3、别构效应的判别国际上常用Hil系数来判断酶属于哪一种类型。Hl在研究血红蛋白与氧结 合的关系时,用被氧饱和的百分比Ys对氧分压S作图,发现也具有S形曲线,并得出经验公式 lgYs/(1-Ys)=nlg[S]-lgk,K为平衡常数。 以lgYs/(1-ys)对lgS]作图,可得一条直线,其斜率n称为H系数。用于酶学研究时有:米 氏酶,n=1;正协同效应酶,n>1;负协同效应酶,n<1。 也可根据 Koshland等建议的比例式定量地判别: 饣=酶与底物(或配基)结合达90%饱和度的底物(或配基)浓度 酶与底物(或配基)结合达10%饱和度的底物(或配基)浓度 米氏酶,Rs=81;正协同效应酶,Rs<81;负协同效应酶,Rs>81。 四、共价调节酶 共价调节酶可由其它的酶对其结构进行共价修饰,而使其在活性形式与非活性形式之间相互转变。 有两种很不相同的类型。 第一种类型是磷酸化酶及其它的一些酶,它们受ATP转来的磷酸基的共价修饰,或脱下磷酸基,来 调节酶活性 的无活性形式GB 酶的有活性形式(E-Pi) Pi H,O 第二种类型是大肠杆菌谷氨酰胺合成酶及其它的一些酶,它们受ATP转来的腺苷酰基的共价修饰 或酶促脱腺苷酰基,而调节酶活性 ATP 酶活性较高形式(E 酶活性较低形式(E-ADP) ADP H, 谷氨酰胺合成酶催化下列反应 ATP+谷氨酸+NH ADP+谷氨酰胺+Pi 谷氨酰胺合成酶有十二个亚基,腺苷酰基从ATP掉下后连接到每一个亚基的专一性酪氨酸残基上 产生酪氨酸酚羟基的腺苷酰衍生物,形成酶的低活性形式。 第七节同功酶和诱导酶 同功酶 同功酶是指能催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶 这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织中,甚至同一组织、同一细胞中。这类酶由两 个或两个以上的肽链聚合而成,其肽链可由不同的基因编码,它们的生理性质及理化性质,如血清学性 质、Km值及电泳行为都是不同的。 例如存在于哺乳动物中的五种乳酸脱氢酶(LDH),它们都催化同样的反应: CH 3-CHOH--COOH+ NAD LDH CH3-CO-COOH NADH+ H 丙酮酸 不过它们对底物的Km值却有显著的区别。它们都含有四个亚基,这些亚基分为两类:一类是骨骼肌 型的,以M表示,另一类是心肌型的,以H表示。五个同功酶的亚基组成分别为HHHH(这一种在心肌中 占优势),HHHM,HHMM,HMMM及MMMM(这一种在骨骼肌中占优势) LDH同功酶中的两种不同的肽链是受不同的基因控制而产生的。同功酶在分支代谢的调节中起有重 要作用。（1）正协同效应别构酶 这类别构酶的初速度——底物浓度关系是 S 型的 υ-[S]曲线，酶结合一分 子底物(或效应物)后，酶的构象发生了变化，这种新的构象促进了酶对后续底物分子的亲和性。这种正 协同效应使得酶的反应速度对底物浓度的变化极为敏感，可在十分狭窄的底物或调节物浓度范围内严格 地控制酶的活力，从而使别构酶可以灵敏地调节酶反应速度。 （2）负协同效应别构酶 这类酶的动力学曲线在表观上与双曲线类似，在底物浓度较低的范围内 酶活力上升很快，但随底物浓度继续增长，反应速度提高却较小。即负协同效应可使酶反应速度对底物 浓度的变化不敏感。 3、别构效应的判别 国际上常用 Hill 系数来判断酶属于哪一种类型。Hill 在研究血红蛋白与氧结 合的关系时，用被氧饱和的百分比Y s 对氧分压 S 作图，发现也具有 S 形曲线，并得出经验公式： lg Y s /(1 ─Y s ) ==n lg[S] ─ lgK，K 为平衡常数。 以 lg Y s /(1 ─Y s ) 对 lg[S]作图，可得一条直线，其斜率 n 称为 Hill 系数。用于酶学研究时有：米 氏酶， n =1；正协同效应酶，n >1；负协同效应酶，n<1。 也可根据 Koshland 等建议的比例式定量地判别： 酶与底物（或配基）结合达 饱和度的底物（或配基）浓度 酶与底物（或配基）结合达 饱和度的底物（或配基）浓度 ＝ 10% 90% Rs 米氏酶，Rs =81；正协同效应酶，Rs<81；负协同效应酶，Rs>81。 四、共价调节酶 共价调节酶可由其它的酶对其结构进行共价修饰，而使其在活性形式与非活性形式之间相互转变。 有两种很不相同的类型。 第一种类型是磷酸化酶及其它的一些酶，它们受 ATP 转来的磷酸基的共价修饰，或脱下磷酸基，来 调节酶活性： ATP ADP Pi H2O 酶的无活性形式（E） 酶的有活性形式（E－Pi） 第二种类型是大肠杆菌谷氨酰胺合成酶及其它的一些酶，它们受 ATP 转来的腺苷酰基的共价修饰， 或酶促脱腺苷酰基，而调节酶活性： ATP ADP Pi H2O 酶活性较高形式（E） 酶活性较低形式（E－ADP） 谷氨酰胺合成酶催化下列反应： ATP ＋ 谷氨酸 ＋ NH3 ADP ＋ 谷氨酰胺 ＋ Pi 谷氨酰胺合成酶有十二个亚基，腺苷酰基从 ATP 掉下后连接到每一个亚基的专一性酪氨酸残基上， 产生酪氨酸酚羟基的腺苷酰衍生物，形成酶的低活性形式。 第七节 同功酶和诱导酶 一、同功酶 同功酶是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织中，甚至同一组织、同一细胞中。这类酶由两 个或两个以上的肽链聚合而成，其肽链可由不同的基因编码，它们的生理性质及理化性质，如血清学性 质、Km值及电泳行为都是不同的。 例如存在于哺乳动物中的五种乳酸脱氢酶（LDH），它们都催化同样的反应： CH 3 —CHOH—COOH ＋ NAD+ CH 3—CO —COOH ＋ NADH ＋ H+ 乳酸 丙酮酸 不过它们对底物的Km值却有显著的区别。它们都含有四个亚基，这些亚基分为两类：一类是骨骼肌 型的，以M表示，另一类是心肌型的，以H 表示。五个同功酶的亚基组成分别为HHHH（这一种在心肌中 占优势），HHHM，HHMM，HMMM及MMMM（这一种在骨骼肌中占优势）。 LDH 同功酶中的两种不同的肽链是受不同的基因控制而产生的。同功酶在分支代谢的调节中起有重 要作用。 123