1,氨基酸( amino add):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在a碳上 2,必需氨基酸( essential am ino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需 要从食物中获得的氨基酸 3,非必需氨基酸( nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点( pI isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH 值 5,茚三酮反应( ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应 生成黄色)化合物的反应 肽键( peptide bond):个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽( peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物 8,蛋白质一级结构( primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序 9,层析( chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分 开的技术 10,离子交换层析( ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析( dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开 的一种分离纯化技术 12,凝胶过滤层析( gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质 按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术 13,亲合层析( affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特 异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳( gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳 SDS-PAGE只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度 电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了 双向电泳( two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳和 SDSPAGE的组合,即先进行等电聚胶 电泳(按照pI)分离,然后再进行 SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋 白质图。 19, Edman降解( Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨 基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了 个残基)被回收再进行下一轮降解循环 20,同源蛋白质( homologous protein):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形( configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重 新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象( conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布 种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性 3,肽单位( peptide unit):又称为肽基( peptide group),是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成 的氮原子,碳原子和它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子和两个相邻a-碳原子组成的一个平面 单位 4,蛋白质二级结构( protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结第一章 1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 α-碳上。 2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的 pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应 生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开 的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质， 按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特 异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。 SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度， 电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一 pH 时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和 SDS-PAGE 的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照 pI）分离，然后再进行 SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋 白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨 基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一 个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。 第二章 1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重 新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。 一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成 的氮原子，碳原子和它们的 4 个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻 α-碳原子组成的一个平面 单位。 4，蛋白质二级结构（protein 在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结