1.抗体与抗原的特异性结合刺激抗体产生的物质称为抗原，抗体分子与其相应的抗原发生结合称为特异性结合。例如，白喉抗毒素只能中 和白喉杆苗外毒素，而不能中各破伤风外毒素，反之亦然。 2。抗体与补体的结合在一定条件下，抗体分子可以与存在于血清中的补体分子相结合，并使之活化，产生多种生物学效应，称之为抗体的 补体结合现象，揭示了抗体分子与补体分子间的相互作用。 3,抗体的调理作用抗体的第三种功能是可增强吞噬细胞的吞噬作用。在体外的实验中，如将免疫血清中加入中性粒细胞的悬液中，可增死 对相应细胞的吞噬作用，称这种现象为抗体的调理作用。自此揭示了抗体分子与免疫细胞间的相互作用。为了说明抗体分子这些生物学功能。 必须进一步了解抗体分子的结构与功能的关系。 第二节免疫球蛋白分子的结构与功能 一、免疫球蛋白分子的基本结构 Poer等对血清IeG抗体的研究证明，1e分子的基本结构是由四肽镇组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子 量校大的肽链称为重链组成的。经链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为分子的单体， 是构成免疫白分子的本镇物。【单 体中四条肽链两端游离的氨基或基的方向是一致的，分别命名为氨基端(N端)和基端(C端) 变区一 二班 其门米体蛛合气 ] 图2,3免疫球蛋白分子的基本结构示意图 (一)轻链和重链 由于骨萄瘤蛋白(M蛋白)是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白(B)是g分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白。 并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1.轻链(lightchair,L)轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链有两个由链内二硫健内 二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa(K)与1 ambda(,同一个天然g分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的x:约为2：1， 2.重链(heavychain,.H链)重链大小约为轻链的2信，含450~550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD.每条H链含有4~5个链内二硫 键所组成的环肽，不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序。二硫键的数目和们置。含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H特抗原性 的关异可将其分为5类：u时，y值，a饰、时和c链，不同H筒与L雠(x或筒)组成完整1e的分子分别称之为1M,IG,12A,ID和lgE,Y, a和链上含有4个肽，和c镇含有5个环肽。 (二)可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（未端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区 (V),而我基末端(C末端)则相对稳定。变化很小，称此区为恒定区 1.可变区(variablereg1om,V区)位于L链靠近N端的12（约含108~111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1W5或/4（约含118个氨基酸残 基)。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67~75个氨基酸残基.V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特 异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序干变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体， L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区 (ypervariable region,HVR),在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为母架区（fuamework rugion)。VL中的高变区 有三个，通常分别位于第24~34、50~65、95~102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3.经X线结品行射的研 究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区(complementarity-determiningre-on.CDR).VL和VH的 HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3,一股的CDR3具有更高的高变程度.高变区也是Ig分子独特型决定簇(idiotyPi determinants)主要存在的部位，在大多数情况下H锁在与抗原结合中起更重要的作用，1．抗体与抗原的特异性结合刺激抗体产生的物质称为抗原，抗体分子与其相应的抗原发生结合称为特异性结合。例如，白喉抗毒素只能中 和白喉杆菌外毒素，而不能中各破伤风外毒素，反之亦然。 2．抗体与补体的结合在一定条件下，抗体分子可以与存在于血清中的补体分子相结合，并使之活化，产生多种生物学效应，称之为抗体的 补体结合现象，揭示了抗体分子与补体分子间的相互作用。 3．抗体的调理作用抗体的第三种功能是可增强吞噬细胞的吞噬作用。在体外的实验中，如将免疫血清中加入中性粒细胞的悬液中，可增强 对相应细胞的吞噬作用，称这种现象为抗体的调理作用。自此揭示了抗体分子与免疫细胞间的相互作用。为了说明抗体分子这些生物学功能， 必须进一步了解抗体分子的结构与功能的关系。 第二节 免疫球蛋白分子的结构与功能 一、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子 量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单 体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 （一）轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白， 并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（lightchain,L） 轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内 二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavychain,H链） 重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫 键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性 的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、 α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。 （二）可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区 （V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 1．可变区（variableregion,V区） 位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残 基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特 异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区 （hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion）。VL中的高变区 有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研 究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）。VL和VH的 HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用