血红素结构变化传递到c1B1和02B2界面 现在我们看看一个位点与氧结合如何导致T和R型结构之间的平衡发生转化的。如同肌 红蛋白，血红蛋白一个亚基与氧结合导致铁原子从卜啉环平面外侧移入卜啉环平面内部。铁 原子移动导致第五配位键的邻近组氨酸移动。而该组氨酸是一个-螺旋的一部分，因此这 个-螺旋也跟着移动（图7.14）。这个螺旋的C-端处于两个邱-二聚体之间的界面，此螺旋 C端位置的变化有利于T态向R态转化。结果，一个亚基铁原子移位直接传递到其它亚基。 二聚体界面的重排提供了亚基之间通讯的途径，导致氧结合具有协同性。 a1β1-a2β2 interface /Deoxyhemoglobin Oxyhemoglobin ee7rinp 2007 W.H.Freeman and Company 图714血红蛋白的构型转化。铁原子氧化后移动，带动组氨酸残基向卜啉环移动。而组氨 酸所在的-螺旋也跟着移动改变了两个邱-二聚体之间的界面，诱导其它的结构变化。氧合 血红蛋白（红色）后面画出了脱氧血红蛋白（灰色），以利于结构比较。 红细胞的2,3-二磷酸甘油酸是影响血红蛋白氧亲和性的关健 为了让血红蛋白有效地发挥作用，需要血红蛋白在T型稳定到足量氧气与血红蛋白结合 才转化成R-型。但是T型血红蛋白很不稳定，生理条件下少量氧气就能将T型转化成R-型。 因此需要一种机制来稳定血红蛋白的T型结构。比较纯化血红蛋白和红细胞血红蛋白的氧 结合性质，发现红细胞稳定血红蛋白T-态结构的机制（图7.15）。纯化血红蛋白结合氧的亲 和性比红细胞高。这种差异的基础是细胞含有2,3-二磷酸甘油酸(2,3-BPG,或2,3-DPG)。 红细胞的2,3-BPG含量与血红蛋白含量几乎相当（约2M)。这个化合物含有很多阴离子。 没有2,3-BPG,血红蛋白运输氧的能力很差，在组织只能释放8%的氧气。血红素结构变化传递到和界面 现在我们看看一个位点与氧结合如何导致 T 和 R 型结构之间的平衡发生转化的。如同肌 红蛋白，血红蛋白一个亚基与氧结合导致铁原子从卜啉环平面外侧移入卜啉环平面内部。铁 原子移动导致第五配位键的邻近组氨酸移动。而该组氨酸是一个螺旋的一部分，因此这 个螺旋也跟着移动（图 7.14）。这个螺旋的 C-端处于两个二聚体之间的界面，此螺旋 C-端位置的变化有利于 T 态向 R 态转化。结果，一个亚基铁原子移位直接传递到其它亚基。 二聚体界面的重排提供了亚基之间通讯的途径，导致氧结合具有协同性。 图 7.14 血红蛋白的构型转化。铁原子氧化后移动，带动组氨酸残基向卜啉环移动。而组氨 酸所在的螺旋也跟着移动改变了两个二聚体之间的界面，诱导其它的结构变化。氧合 血红蛋白（红色）后面画出了脱氧血红蛋白（灰色），以利于结构比较。 红细胞的 2,3-二磷酸甘油酸是影响血红蛋白氧亲和性的关键 为了让血红蛋白有效地发挥作用，需要血红蛋白在 T-型稳定到足量氧气与血红蛋白结合 才转化成 R-型。但是 T-型血红蛋白很不稳定，生理条件下少量氧气就能将 T-型转化成 R-型。 因此需要一种机制来稳定血红蛋白的 T-型结构。比较纯化血红蛋白和红细胞血红蛋白的氧 结合性质，发现红细胞稳定血红蛋白 T-态结构的机制（图 7.15）。纯化血红蛋白结合氧的亲 和性比红细胞高。这种差异的基础是细胞含有 2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG，或 2,3-DPG）。 红细胞的 2,3-BPG 含量与血红蛋白含量几乎相当（约 2 mM）。这个化合物含有很多阴离子。 没有 2,3-BPG，血红蛋白运输氧的能力很差，在组织只能释放 8%的氧气