12.肽键:二硫键;氢键;次级键;氢键;离子键;疏水键;范德华力 13.表面的水化膜;同性电荷 14.谷胱甘肽:巯基 15.增加;盐溶;减小;沉淀析出;盐析:蛋白质分离 16.带电荷量:分子大小;分子形状;方向:速率 17.两性离子;最小 18.FDNB法(24-二硝基氟苯法); Edman降解法(苯异硫氢酸酯法) 19.沉降法;凝胶过滤法;SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS-PAGE法) 20.不动;向正极移动:向负极移动 21.两性离子;负; 22.3.22 23.氢键; 25.16672:66687 26.50圈;27nm (三)选择题 1.D:5种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸,其等电点为9.74-大于生理pH值,所以 带正电荷。 2.B:人(或哺乳动物)的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬 氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸8种,酪氨酸不是必需氨基酸。 3.A:酪氨酸和苯丙氨酸在280nm处的克分子消光系数分别为540何120,所以酪氨酸比 苯丙氨酸有较大吸收,而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。肽键的最大吸收在215nm 半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均无明显吸收。 4.D:在此4种氨基酸中,只有赖氨酸的R基团可接受氢质子,作为碱,而其它3种氨 基酸均无可解离的R侧链 5.B:氨基酸的a-碳上连接的是亚氨基而不是氨基,所以实际上属于一种亚氨基酸, 而其它氨基酸的α-碳上都连接有氨基,是氨基酸。 6.B:天然蛋白质的α-螺旋结构的特点是,肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构,而不 是充分伸展的结构。另外在每个螺旋中含有36个氨基酸残基,螺距为0.54nm,每个 氨基酸残基上升高度为0.15nm所以B不是a-螺旋结构的特点 7.C:蛋白质处于等电点时,净电荷为零,失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的 稳定因素,此时溶解度最小;加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度,即盐溶现象 因为蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸,所以具有紫外吸收特性:变性蛋白 质的溶解度减小而不是增加,因为蛋白质变性后,近似于球状的空间构象被破坏,13 12．肽键；二硫键；氢键；次级键；氢键；离子键；疏水键；范德华力 13．表面的水化膜；同性电荷 14．谷胱甘肽；巯基 15．增加；盐溶；减小；沉淀析出；盐析；蛋白质分离 16．带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速率 17．两性离子；最小 18．FDNB 法（2,4-二硝基氟苯法）；Edman 降解法（苯异硫氢酸酯法） 19．沉降法；凝胶过滤法；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE 法） 20．不动；向正极移动；向负极移动； 21．两性离子；负； 22．3.22 23．氢键； 24．C；a；b 25．16 672； 66 687； 26．50 圈；27nm （三） 选择题 1．D：5 种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为 9.74,大于生理 pH 值，所以 带正电荷。 2．B：人（或哺乳动物）的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬 氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸 8 种，酪氨酸不是必需氨基酸。 3．A：酪氨酸和苯丙氨酸在 280nm 处的克分子消光系数分别为 540 何 120,所以酪氨酸比 苯丙氨酸有较大吸收，而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。肽键的最大吸收在 215nm, 半胱氨酸的硫原子在 280nm 和 215nm 均无明显吸收。 4．D：在此 4 种氨基酸中，只有赖氨酸的 R 基团可接受氢质子，作为碱，而其它 3 种氨 基酸均无可解离的 R 侧链。 5．B：氨基酸的α-碳上连接的是亚氨基而不是氨基，所以实际上属于一种亚氨基酸， 而其它氨基酸的α-碳上都连接有氨基，是氨基酸。 6．B：天然蛋白质的α-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不 是充分伸展的结构。另外在每个螺旋中含有 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm,每个 氨基酸残基上升高度为 0.15nm,所以 B 不是α-螺旋结构的特点。 7．C：蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的 稳定因素，此时溶解度最小；加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象； 因为蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；变性蛋白 质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白质变性后，近似于球状的空间构象被破坏