[E[S] 将④代入③得Y= [E* IEIS]" Ks+[SP IsKS+Ys[S]=[S] (l-YsST=Isks -s_ISI I-Is Ks 1-S]-gK…⑤ ∵:Y=,,,代入⑤式得lg Im -=nlg[S]-Ig Ks 以l 对S作图,可得一直线,其斜率为n,纵轴截距为-lgK’横轴截距为lg S.s越小,则酶对底物的亲和力越大(当Ks>>k时) Hl模式忽略了ES,ES2,…ESn1等形式的存在,由于协同效应和 前述忽略不饱和结合形式的影响,根据Hil作图计算出来的n值往往小于酶对底物的结合位点数, Hb( hemoglobin,血红蛋白)上有4个O2结合位点,但计算的结果是n=26~2.8。在负协同效 应中,每分子酶也结合n个底物,但计算的结果却是n<1。所以Hill.数只能作为鉴别协同性 的指标。 当S]过高或者过低时([S]>S]9或[S]<[Sk1),n常等于1, 故在一个广泛的[S]范围内作图时,得到的是折线。 83.2 Adair模式 Adair模式允许有稳定的未被底物饱和的E-S复合物存在。对于一个有4个底物结合位点 的酶,有 KI R K E+s÷EsEs+S ES2 ES2 +S 3 其中K1、K2、K3、K4实际上是微观或内在解离常数( microscopic or intrinsic dissociation constants),如果4分子底物是分别结合在四聚体酶的4个亚基上,则4个表观解离常数( apparent dissociation constants)*: Ki=K, K2=K2, K=K3, K4=4K47 将④代入③得 n S n S n S n S K S S K E S E K E S Y [ ] [ ] [ ][ ] [ ] [ ][ ]  + =  +  = ， n n YSKS  + YS [S] = [S] ， S S n (1−YS )[S] = Y K ， S n S S K S Y Y  = − [ ] 1 ， S S S n S K Y Y = −  − lg[ ] lg 1 lg ………⑤ ∵ m S V V Y = ，代入⑤式得 S m n S K V V V = −  − lg lg[ ] lg 。 以 V V V m − lg 对 lg[ S] 作图，可得一直线，其斜率为 n，纵轴截距为 KS − lg  ，横轴截距为 lg S 0。5 。 S 0。5 越小，则酶对底物的亲和力越大（当 KS  >> p k 时）。 Hill 模式忽略了 ES，ES2，…ESn-1 等形式的存在，由于协同效应和 前述忽略不饱和结合形式的影响，根据Hill作图计算出来的n值往往小于酶对底物的结合位点数， Hb（hemoglobin，血红蛋白）上有 4 个 O2 结合位点，但计算的结果是 n＝2.6～2.8。在负协同效 应中，每分子酶也结合 n 个底物，但计算的结果却是 n <1。所以 Hill 系数只能作为鉴别协同性 的指标。 当[S]过高或者过低时（[S] > [S]0.9 或 [S] < [S]0.1），n 常等于 1， 故在一个广泛的[S]范围内作图时，得到的是折线。 8.3.2 Adair 模式 Adair 模式允许有稳定的未被底物饱和的 E—S 复合物存在。对于一个有 4 个底物结合位点 的酶，有 其中 K1、K2、K3、K4 实际上是微观或内在解离常数（microscopic or intrinsic dissociation constants），如果 4 分子底物是分别结合在四聚体酶的 4 个亚基上，则 4 个表观解离常数（apparent dissociation constants）为： 1 1 4 1 K = K ， 2 2 3 2 K = K ， 3 3 2 3 K = K ， K4 = 4K4 