9.错。维生素C是水溶性的,在体内不能储存。 (五)分析和计算题 1.(1)蛋白浓度=0.2×625mg2mL=0.625mgmL (2)比活力=(150060×1m/0.mL)÷0625mg/mL=400U/mng (3)总蛋白=0625mg/mL×1000mL=625mg (4)总活力=625mg×400/mg=2.5×105U 2.竞争性抑制是指抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用,互相排斥,已结合 底物的ES复合体,不能再结合I:;同样已结合抑制剂的EI复合体,不能再结合S。多数竞 争性抑制在化学结构上与底物S相似,能与底物S竞争与酶分子活性中心的结合,因此, 抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比,加大底物浓度,可使抑制作用减弱甚至消除。 竞争性抑制作用的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于纵坐标IVa处,但横坐标的截距, 因竞争性抑制存在而变小,说明该抑制作用,并不影响酶促反应的最大速度Vmx,而使Km 值变大。非竞争性抑制是指抑制剂I和底物S与酶E的结合互不影响,抑制剂I可以和酶E 结合生成EI,也可以和ES复合物结合生成ESI。底物S和酶E结合成ES后,仍可与I结 合生成ESI,但一旦形成ESI复合物,再不能释放酶E和形成产物P。其特点是:I和S在 结构上一般无相似之处,I常与酶分子活性部位以外的化学基团结合,这种结合并不影响底 物和酶的结合,增加底物浓度并不能减少I对酶的抑制程度。非竞争性抑制剂的双倒数曲线 与无抑制剂的曲线相交于横坐标-Km处,但纵坐标的截距,因竞争性抑制存在变大,说明 该抑制作用,不影响酶促反应的Km值,而使Vmx值变小。 3.酶的专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。根据对底物的选择性,酶 的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性指每对底物的特征结构——化 学键或功能团等有选择,例如肽酶只能水解肽键,酯酶只作用酯键。立体异构专一性指酶 对底物的构型有选择。例如只作用于L构型或只作用于顺式构型。根据过渡态互补假说 酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补。研究酶的专一性可以揭示酶的催化机理, 获得有关酶的结构与功能信息,为酶的应用、酶分子设计或分子修饰提供指导。在生物化工 中运用酶的专一性可以减少副反应,特别是利用酶的立体异构专一性进行不对称合成或不对 称拆分。 4.酶的活性中心往往是若干个在一级结构上相距很远,但在空间结构上彼此靠近的氨 基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域,该区域与底物相结合并将底物转化为产 物,对于结合酶来说,辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。酶的活力中心通常包括两部 分:与底物结合的部位称为结合中心,决定酶的专一性:促进底物发生化学变化的部位称为 催化中心,它决定酶所催化反应的性质以及催化的效率。有些酶的结合中心与催化中心是同 部分。对ES和且的X-射线晶体分析、NMR分析、对特定基团的化学修饰、使用特异性 的抑制剂和对酶作用的动力学研究等方法可用于研究酶的活性中心 5.影响酶催化效率的有关因素包括:(1)底物和酶的邻近效应与定向效应,邻近效应 是指酶与底物结合形成中间复合物后,使底物和底物(如双分子反应)之间,酶的催化基团 与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高,从而使反应速率大大增加的一种 效应:定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取 位产生的效应。(2)底物的形变和诱导契合(张力作用),当酶遇到其专一性底物时,酶中 某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低,产生“电 子张力”,使敏感键的一端更加敏感,底物分子发生形变,底物比较接近它的过渡态,降低 了反应活化能,使反应易于发生。(3)酸碱催化,酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子 或从反应物接受质子以稳定过渡态,加速反应的一类催化机制。(4)共价催化,在催化时, 亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或接受电子并作用于底物的缺电子中心或负电9.错。维生素 C 是水溶性的，在体内不能储存。 （五）分析和计算题 1.（1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL； （2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg； （3）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg； （4）总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。 2.竞争性抑制是指抑制剂 I 和底物 S 对游离酶 E 的结合有竞争作用，互相排斥，已结合 底物的 ES 复合体，不能再结合 I；同样已结合抑制剂的 EI 复合体，不能再结合 S。多数竞 争性抑制在化学结构上与底物 S 相似，能与底物 S 竞争与酶分子活性中心的结合，因此， 抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比，加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除。 竞争性抑制作用的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于纵坐标 I/Vmax 处，但横坐标的截距， 因竞争性抑制存在而变小，说明该抑制作用，并不影响酶促反应的最大速度 Vmax，而使 Km 值变大。非竞争性抑制是指抑制剂 I 和底物 S 与酶 E 的结合互不影响，抑制剂 I 可以和酶 E 结合生成 EI，也可以和 ES 复合物结合生成 ESI。底物 S 和酶 E 结合成 ES 后，仍可与 I 结 合生成 ESI，但一旦形成 ESI 复合物，再不能释放酶 E 和形成产物 P。其特点是：I 和 S 在 结构上一般无相似之处，I 常与酶分子活性部位以外的化学基团结合，这种结合并不影响底 物和酶的结合，增加底物浓度并不能减少 I 对酶的抑制程度。非竞争性抑制剂的双倒数曲线 与无抑制剂的曲线相交于横坐标- 1/Km处，但纵坐标的截距，因竞争性抑制存在变大，说明 该抑制作用，不影响酶促反应的 Km值，而使 Vmax 值变小。 3.酶的专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。根据对底物的选择性，酶 的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性指每对底物的特征结构——化 学键或功能团等有选择，例如肽酶只能水解肽键， 酯酶只作用酯键。立体异构专一性指酶 对底物的构型有选择。例如只作用于 L 构型或只作用于顺式构型。根据过渡态互补假说， 酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补。研究酶的专一性可以揭示酶的催化机理， 获得有关酶的结构与功能信息，为酶的应用、酶分子设计或分子修饰提供指导。在生物化工 中运用酶的专一性可以减少副反应，特别是利用酶的立体异构专一性进行不对称合成或不对 称拆分。 4. 酶的活性中心往往是若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨 基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产 物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。酶的活力中心通常包括两部 分：与底物结合的部位称为结合中心，决定酶的专一性；促进底物发生化学变化的部位称为 催化中心，它决定酶所催化反应的性质以及催化的效率。有些酶的结合中心与催化中心是同 一部分。对 ES 和 EI 的 X-射线晶体分析、NMR 分析、对特定基团的化学修饰、使用特异性 的抑制剂和对酶作用的动力学研究等方法可用于研究酶的活性中心。 5. 影响酶催化效率的有关因素包括：（1）底物和酶的邻近效应与定向效应，邻近效应 是指酶与底物结合形成中间复合物后，使底物和底物（如双分子反应）之间，酶的催化基团 与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种 效应；定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取 位产生的效应。（2）底物的形变和诱导契合（张力作用），当酶遇到其专一性底物时，酶中 某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电 子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低 了反应活化能，使反应易于发生。（3）酸碱催化，酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子 或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。（4）共价催化，在催化时， 亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或接受电子并作用于底物的缺电子中心或负电