酶(enzyme)是活细胞内产生的具有高度专一性和催化效率的蛋白质，又称为生物催化剂，生物体在新陈代谢过程中，几乎所有的化学反应 都是在酶的催化下进行的。 细胞内合成的酶主要是在细胞内起催化作用，也有些酶合成后释入血液或消化道，并在那里发挥其催化作用，人工提取的酶在合适的条件 下也可在试管中对其特殊底物起催化作用。 酶学知识来源于生产实践，我国4千多年前的夏禹时代就酿酒盛行，周朝已开始制醋、酱，并用曲来治疗消化不良。酶的系统研究起始于 19世纪中叶对发酵本质的研究。Pasteur提出，发酵离不了酵母细胞。1897年Buchnerf成功地用不含细胞的酵母液实现发酵，说明具有发酵作用 的物质存在于细胞内，并不依赖活细胞。1926年Sumner首次提取出脲酶，并进行结晶，提出酶的本质是蛋白质。现已有二干余种酶被鉴定出 来，其中有二百余种得到结晶，特别是近三十年来，随着蛋白质分离技术的进步，酶的分子结构、酶作用机理的研究得到发展，有些酶的结构 和作用机理已被阐明。总之，随着酶学理论不断深入，必将对揭示生命本质研究作出更大的贡献。 第一节酶的作用特点 酶是生物催化剂(biological catalyst),具有两方面的特性，既有与一般催化剂相同的催化性质，又具有一般催化剂所没有的生物大分子的 特征。 酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点。酶作为催化剂在化学反应的前后没 有质和量的改变。微量的酶就能发挥较大的催化作用。酶和一般催化剂的作用机理都是降低反应的活化能(activation energy)。 因为酶是蛋白质，所以酶促反应又固有其特点： 1高度的催化效率 一般而论，酶促反应速度比非催化反应高107？020倍，例如，反应 H202+H202→2H20+02 在无催化剂时，需活化能18,000卡/克分子；胶体钯存在时，需活化能11,700卡/克分子；有过氧化氢酶(catalase)存在时，仅需活化能 2,000卡/克分子以下。 2.高度的专一性 一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性 (specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。 酶对底物的专一性通常分为以下几种： (l)绝对特异性(absolutespecifictity) 有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶(urease),只能催化尿素水解成NH3和CO2,而不能催化甲基尿素水 解。 (2)相对特异性(relativespecificity) 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(Ips)不仅水解脂肪，也能水解简单的酯 类；磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。 (3)立体异构特异性(stereopecificity) 酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。如a-淀粉酶(a-amylase)只能水解淀粉中a-1,4-糖苷键，不能水解纤维素 中的B-l,4-糖苷键：L-乳酸脱氢酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与 底物的结合，至少存在三个结合点。 3.酶活性的可调节性 酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。例如，酶的生物合成的诱导和阻 遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢 中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。 4.酶活性的不稳定性 酶是蛋白质，酶促反应要求一定的H、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质 变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。 第二节酶的分类和命名 一、酶的分类 国际酶学委员会(1EC)规定，按酶促反应的性质，可把酶分成六大类： 1.氧化还原酶类(oxidoreductases)指催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如，乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢 酶等。 2.转移酶类(transferases)指催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。如转甲基酶、转氨酸、己糖激酶、磷酸化酶等。 3例如、淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。 4.裂解酶类(lyases)指催化一个底物分解为两个化合物或两个化合物合成为一个化合物的酶类。例如柠檬酸合成酶、醛缩酶等。酶(enzyme)是活细胞内产生的具有高度专一性和催化效率的蛋白质，又称为生物催化剂，生物体在新陈代谢过程中，几乎所有的化学反应 都是在酶的催化下进行的。 细胞内合成的酶主要是在细胞内起催化作用，也有些酶合成后释入血液或消化道，并在那里发挥其催化作用，人工提取的酶在合适的条件 下也可在试管中对其特殊底物起催化作用。 酶学知识来源于生产实践，我国4千多年前的夏禹时代就酿酒盛行，周朝已开始制醋、酱，并用曲来治疗消化不良。酶的系统研究起始于 19世纪中叶对发酵本质的研究。Pasteur提出，发酵离不了酵母细胞。1897年Buchner成功地用不含细胞的酵母液实现发酵，说明具有发酵作用 的物质存在于细胞内，并不依赖活细胞。1926年Sumner首次提取出脲酶，并进行结晶，提出酶的本质是蛋白质。现已有二千余种酶被鉴定出 来，其中有二百余种得到结晶，特别是近三十年来，随着蛋白质分离技术的进步，酶的分子结构、酶作用机理的研究得到发展，有些酶的结构 和作用机理已被阐明。总之，随着酶学理论不断深入，必将对揭示生命本质研究作出更大的贡献。 第一节 酶的作用特点 酶是生物催化剂(biological catalyst)，具有两方面的特性，既有与一般催化剂相同的催化性质，又具有一般催化剂所没有的生物大分子的 特征。 酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点。酶作为催化剂在化学反应的前后没 有质和量的改变。微量的酶就能发挥较大的催化作用。酶和一般催化剂的作用机理都是降低反应的活化能(activation energy)。 因为酶是蛋白质，所以酶促反应又固有其特点： 1.高度的催化效率 一般而论，酶促反应速度比非催化反应高107?020倍，例如，反应 H2O2+H2O2→2H2O+O2 在无催化剂时，需活化能18，000卡/克分子；胶体钯存在时，需活化能11，700卡/克分子；有过氧化氢酶(catalase)存在时，仅需活化能 2，000卡/克分子以下。 2.高度的专一性 一 种 酶 只 作 用 于 一 类 化 合 物 或 一 定 的 化 学 键 ， 以 促 进 一 定 的 化 学 变 化 ， 并 生 成 一 定 的 产 物 ， 这 种 现 象 称 为 酶 的 特 异 性 或 专 一 性 (specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。 酶对底物的专一性通常分为以下几种： (1)绝对特异性(absolutespecifictity) 有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水 解。 (2)相对特异性(relativespecificity) 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪，也能水解简单的酯 类；磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。 (3)立体异构特异性(stereopecificity) 酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能水解纤维素 中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与 底物的结合，至少存在三个结合点。 3.酶活性的可调节性 酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。例如，酶的生物合成的诱导和阻 遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢 中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。 4.酶活性的不稳定性 酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质 变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。 第二节 酶的分类和命名 一、酶的分类 国际酶学委员会(I.E.C)规定，按酶促反应的性质，可把酶分成六大类： 1.氧化还原酶类(oxidoreductases)指催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如，乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢 酶等。 2.转移酶类(transferases)指催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。如转甲基酶、转氨酸、己糖激酶、磷酸化酶等。 3.例如、淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。 4.裂解酶类(lyases)指催化一个底物分解为两个化合物或两个化合物合成为一个化合物的酶类。例如柠檬酸合成酶、醛缩酶等