位 一、轻链和重链 抗体主要由二条轻链((light chain,L链)和二条重链(heavy chain,H链)经二硫键连 接形成，在肽链两端游离的氨基或羧基分别命名为氨基端(N端)和羧基端(C端)。 重链，由450~550个氨基酸组成，分子量约55-75KD.H链含有少量糖类，所以1g属 于糖蛋白。根据H链抗原性的差异可将其分为5类：u链、Y链、α链、δ链和c链。分别对应 五类不同的免疫球蛋白分子。 轻链，比较短，由约214个氨基酸组成，分子量约25Kda。L链根据抗原性不同可 分成二型：x型，1型。 二、可变区和恒定区 免疫球蛋白单体的每一条肽链可分为2个区域，重链氨基端的四分之一或五分之一与轻 链氨基端的二分之一因氨基酸序列在不同抗体分子之间变化较大称作可变区(variable region,V区)，其余部分称为恒定区(constant region,C区)。恒定区位于L链靠近C端的 12和H链靠近C端的34或4/5区域，这一区域的氨基酸组成和排列顺序比较稳定，所以 叫恒定区。 轻链和重链的可变区互相作用构成Fⅴ段，形成抗原结合部位。可变区是在分析了大量 免疫球蛋白氨基酸序列的基础上，发现其变化较多而得名。 为了研究可变区不同位置氨基酸残基的变化规律，一般采用变异度(variability)这一概念 将其量化。 某一位置的变异度为该位置出现的不同氨基酸数与该位置最常出现的氨基酸残基的出 现频率之间的比值，例如某位置仅出现1个氨基酸，其变异变为1/(1)=1，为最小变异 度，而某位置所有氨基酸均同等出现则变异度为20/(1/20)=400，为最大变异度。如某一 位置出现了4种氨基酸，其中丝氨酸出现领率为80%，则变异度为4/0.8=5。 将免疫球蛋白中各氨基酸残基的变异度绘成坐标图，可以看出，免疫球蛋白氨基酸序列 的变异并不是随机均匀地分布在整个可变区，而是集中在几个较小的区段，这些区域被称为 高变区或超变区(hypervariablereon).VH和VL各有三个超变区，分别用HVRI、HVR2 和HVR3表示。V区中超变区之外的区域，其氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为位。 一、轻链和重链 抗体主要由二条轻链（light chain，L 链）和二条重链（heavy chain，H 链）经二硫键连 接形成，在肽链两端游离的氨基或羧基分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C 端）。 重链，由 450～550 个氨基酸组成，分子量约 55-75KD。H 链含有少量糖类，所以 Ig 属 于糖蛋白。根据 H 链抗原性的差异可将其分为 5 类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链。分别对应 五类不同的免疫球蛋白分子。 轻链，比较短，由约 214 个氨基酸组成，分子量约 25Kda。 L 链根据抗原性不同可 分成二型：κ型，λ型。 二、可变区和恒定区 免疫球蛋白单体的每一条肽链可分为 2 个区域，重链氨基端的四分之一或五分之一与轻 链氨基端的二分之一因氨基酸序列在不同抗体分子之间变化较大称作可变区(variable region，V 区)，其余部分称为恒定区(constant region，C 区)。恒定区位于 L 链靠近 C 端的 1/2 和 H 链靠近 C 端的 3/4 或 4/5 区域，这一区域的氨基酸组成和排列顺序比较稳定，所以 叫恒定区。 轻链和重链的可变区互相作用构成 Fv 段，形成抗原结合部位。可变区是在分析了大量 免疫球蛋白氨基酸序列的基础上，发现其变化较多而得名。 为了研究可变区不同位置氨基酸残基的变化规律，一般采用变异度(variability)这一概念 将其量化。 某一位置的变异度为该位置出现的不同氨基酸数与该位置最常出现的氨基酸残基的出 现频率之间的比值，例如某位置仅出现 1 个氨基酸，其变异变为 1／(1/1) =1，为最小变异 度，而某位置所有氨基酸均同等出现则变异度为 20／(1／20) =400，为最大变异度。如某一 位置出现了 4 种氨基酸，其中丝氨酸出现频率为 80％，则变异度为 4／0.8=5。 将免疫球蛋白中各氨基酸残基的变异度绘成坐标图，可以看出，免疫球蛋白氨基酸序列 的变异并不是随机均匀地分布在整个可变区，而是集中在几个较小的区段，这些区域被称为 高变区或超变区(hypervariable region)。VH 和 VL 各有三个超变区，分别用 HVR1、HVR2 和 HVR3 表示。V 区中超变区之外的区域，其氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为