合,使两个C亚基游离出来而激活 A激酶是体内最重要的蛋白激酶,它催化很多酶以及非酶蛋白的磷酸化反应 B.G激酶 G激酶由两个亚基组成,其激活方式与A激酶不同,2分子cGMP与酶结合后就形成活性形 式 E2+2 CGMP E2·2cGMP G激酶的反应速度仅为A激酶的百分之几,故在体内可能不起重要作用。但这两种蛋白激 酶在体内的分布不同,A激酶在胞浆多,G激酶在细胞核及质膜较多。 4.4.2.3磷酸化部位 般一个亚基上只有一个磷酸化部位,磷酸化部位大多是Sr的羟基,少数是Thr或Tr的 羟基 磷酸化的酶可被磷蛋白磷酸酶作用脱去磷酸。 共价修饰在酶活性的调节上(同时也在代谢途径的调节上)有重要的意义,如糖原降解(受 肾上腺素和胰高血糖素激活)和糖原合成(受胰岛素激活)。共价修饰调节酶活性有3个特点: ①快速;②耗能少;③有级联放大作用。 4.5酶的空间结构与功能的关系 45.1酶的二、三级结构与功能的关系 酶的二、三级结构靠二硫键( disulfide bonds, or bridge)、氢键( hydrogen bonds)、盐键(slt bonds)、疏水力( hydrophobic bonds)、范德华力( Van der Waals forces,取向力,诱导力,色散 力)等维持。( covalent bonds, noncovalent bonds)。蛋白质的一级结构决定其高级结构,即一级 结构包含了构成其高级结构的全部信息。然而,这个原则仅仅给出了蛋白质折叠的热力学可能性, 而折叠过程和折叠途径仍然是个谜。近年来,大量的实验及理论研究表明,生物体内蛋白质的准 确折叠和组装过程需要某些被称为分子伴侣( molecular chaperone)的辅助蛋白参与。分子伴侣 是进化上十分保守的一些蛋白质家族,广泛存在于各种生物体内,其主要作用是与新生肽或部分 折叠的蛋白质结合,加速其折叠或组装成天然构象的进程。分子伴侣的这种作用没有专一性,它 可以辅助许多蛋白质的折叠,它的主要作用方式是与没有折叠或部分折叠的蛋白质的疏水表面结 合,诱发正确的构象,并防止其相互聚集或错误折叠10 合，使两个 C 亚基游离出来而激活。 A 激酶是体内最重要的蛋白激酶，它催化很多酶以及非酶蛋白的磷酸化反应。 B．G 激酶 G 激酶由两个亚基组成，其激活方式与 A 激酶不同，2 分子 cGMP 与酶结合后就形成活性形 式。 E2＋2 cGMP E2·2cGMP G 激酶的反应速度仅为 A 激酶的百分之几，故在体内可能不起重要作用。但这两种蛋白激 酶在体内的分布不同，A 激酶在胞浆多，G 激酶在细胞核及质膜较多。 4.4.2.3 磷酸化部位 一般一个亚基上只有一个磷酸化部位，磷酸化部位大多是 Ser 的羟基，少数是 Thr 或 Tyr 的 羟基。 磷酸化的酶可被磷蛋白磷酸酶作用脱去磷酸。 共价修饰在酶活性的调节上（同时也在代谢途径的调节上）有重要的意义，如糖原降解（受 肾上腺素和胰高血糖素激活）和糖原合成（受胰岛素激活）。共价修饰调节酶活性有 3 个特点： ①快速；②耗能少；③有级联放大作用。 4.5 酶的空间结构与功能的关系 4.5.1 酶的二、三级结构与功能的关系 酶的二、三级结构靠二硫键（disulfide bonds, or bridge）、氢键（hydrogen bonds）、盐键（salt bonds）、疏水力（hydrophobic bonds）、范德华力（Van der Waals forces，取向力，诱导力，色散 力）等维持。（covalent bonds，noncovalent bonds）。蛋白质的一级结构决定其高级结构，即一级 结构包含了构成其高级结构的全部信息。然而，这个原则仅仅给出了蛋白质折叠的热力学可能性， 而折叠过程和折叠途径仍然是个谜。近年来，大量的实验及理论研究表明，生物体内蛋白质的准 确折叠和组装过程需要某些被称为分子伴侣（molecular chaperone）的辅助蛋白参与。分子伴侣 是进化上十分保守的一些蛋白质家族，广泛存在于各种生物体内，其主要作用是与新生肽或部分 折叠的蛋白质结合，加速其折叠或组装成天然构象的进程。分子伴侣的这种作用没有专一性，它 可以辅助许多蛋白质的折叠，它的主要作用方式是与没有折叠或部分折叠的蛋白质的疏水表面结 合，诱发正确的构象，并防止其相互聚集或错误折叠