第三节酶的专一性 酶的两个最显著的特性是高度的专一性和极高的催化效率。不同的酶具有不同程度的专一性。可以 将酶的专一性分为绝对、相对和立体专一性三种类型。 、绝对专一性 有些酶的专一性是绝对的,即除一种底物以外,其它任何物质它都不起催化作用,这种专一性称为 绝对专一性。若底物分子发生细微的改变,便不能作为酶的底物。例如脲酶只能分解脲,对脲的其它衍 生物则完全不起作用。 (NH, ),C0 +H,0 RH,2NH,+co 、相对专一性 些酶能够对在结构上相类似的一系列化合物起催化作用,这类酶的专一性称为相对专一性。它又 可以分为基团专一性和键专一性两类。 现以水解酶为例说明这两种类型的专一性。设A、B为底物的两个化学基团,两者之间以一定的键连 结,当水解酶作用时,反应如下 A-B+H,O r AOH + BH 裳次、基团专一性有些酶除了要求A和B之间的键合适外,还对其所作用键两端的基团具有不同的专 。例如A-B化合物,酶常常对其中的一个基团(如A)具有高度的甚至是绝对的专一性,而对另 个基团(如B)则具有相对的专一性。这种酶的专一性称为基团专一性。例如α-D-葡萄糖苷酶能水 具有α-1,4-糖苷键的D葡萄糖苷,这种酶对α-D-葡萄糖基团和α-糖苷键具有绝对专一性,而底物分子 上的R基团则可以是任何糖或非糖基团(如甲基)。所以这种酶既能催化麦芽糖的水解,又能催化蔗糖 的水解。 2、键专一性有些酶的专一性更低。它只要求底物分子上有适合的化学键就可以起催化作用,而对 键两端的A、B基团的结构要求不严,只有相对的专一性。例如酯酶对具有酯键( RCOOR′)的化合物 都能进行催化,酯酶除能水解脂肪外,还能水解脂眆酸和醇所合成的酯类。这种专一性称键专一性。 立体专一性 种酶只能对一种立体异构体起催化作用,对其对映体则全无作用,这种专一性称为立体专一性。 自然界有许多化合物呈立体异构体存在;氨基酸和糖类有D-及L-型的异构体,如D-氨基酸氧化酶能催化 许多D氨基酸的氧化,但对L氨基酸则完全不起作用。所以D氨基酸氧化酶与DL氨基酸作用时,只有 半的底物(D型)被水解,可用此法来分离消旋化合物。 第四节影响酶反应速度的因素 在活细胞中一个合成反应必须以足够快的速度满足细胞对反应产物的需要。而有毒的代谢产物也必 须以足够快的速度进行排除,以免积累到损伤细胞的水平。若需要的物质不能以足够快的速度提供,而 有害的代谢产物不能以足够快的速度排走,势必造成代谢的紊乱。因此研究酶反应的速度既可阐明酶反 应本身的性质,又可了解生物体的正常和异常的新陈代谢。 酶反应是很复杂的,它的速度受底物浓度、酶本身的浓度、介质的pH、温度、反应产物、变构效 应、活化剂和抑制剂等因素影响 底物浓度的影响 所有的酶反应,如果其它条件恒定,则反应速度决定于酶浓度和底物浓度,如果酶浓度保持不变, 当底物浓度增加,反应初速度随之增加,并以双曲线形式达到最大速度。 酶反应速度并不是随着底物浓度的增加直线增加,而是在高浓度时达到一个极限速度。这时所有的 酶分子已被底物所饱和,即酶分子与底物结合的部位已被占据,速度不再增加。这个问题可以用 Michaelis与 Menten于1913年提出的学说来解释。 (一)单底物反应 Michaelis- Menten学说的要点是他们假设有酶一底物中间产物的形成,并假设反应中底物转变成产物 的速度取决于酶一底物复合物转变成反应产物和酶的速度,其关系如下:第三节 酶的专一性 酶的两个最显著的特性是高度的专一性和极高的催化效率。不同的酶具有不同程度的专一性。可以 将酶的专一性分为绝对、相对和立体专一性三种类型。 一、绝对专一性 有些酶的专一性是绝对的，即除一种底物以外，其它任何物质它都不起催化作用，这种专一性称为 绝对专一性。若底物分子发生细微的改变，便不能作为酶的底物。例如脲酶只能分解脲，对脲的其它衍 生物则完全不起作用。 (NH2)2CO ＋ H2O 脲酶 2NH3 ＋ CO2 二、相对专一性 一些酶能够对在结构上相类似的一系列化合物起催化作用，这类酶的专一性称为相对专一性。它又 可以分为基团专一性和键专一性两类。 现以水解酶为例说明这两种类型的专一性。设 A、B 为底物的两个化学基团，两者之间以一定的键连 结，当水解酶作用时，反应如下： A—B ＋ H2O AOH ＋ BH 1、基团专一性 有些酶除了要求 A 和 B 之间的键合适外，还对其所作用键两端的基团具有不同的专 一性 。例如 A—B 化合物，酶常常对其中的一个基团（如 A）具有高度的甚至是绝对的专一性，而对另 外一个基团（如 B）则具有相对的专一性。这种酶的专一性称为基团专一性。例如 α-D-葡萄糖苷酶能水 解具有 α-1,4-糖苷键的 D-葡萄糖苷，这种酶对 α-D-葡萄糖基团和 α-糖苷键具有绝对专一性，而底物分子 上的 R 基团则可以是任何糖或非糖基团（如甲基）。所以这种酶既能催化麦芽糖的水解，又能催化蔗糖 的水解。 2、键专一性 有些酶的专一性更低。它只要求底物分子上有适合的化学键就可以起催化作用，而对 键两端的 A、B 基团的结构要求不严，只有相对的专一性。例如酯酶对具有酯键（RCOOR＇）的化合物 都能进行催化，酯酶除能水解脂肪外，还能水解脂肪酸和醇所合成的酯类。这种专一性称键专一性。 三、立体专一性 一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用，这种专一性称为立体专一性。 自然界有许多化合物呈立体异构体存在；氨基酸和糖类有 D-及 L-型的异构体，如 D-氨基酸氧化酶能催化 许多 D-氨基酸的氧化，但对 L-氨基酸则完全不起作用。所以 D-氨基酸氧化酶与 DL-氨基酸作用时，只有 一半的底物（D 型）被水解，可用此法来分离消旋化合物。 第四节 影响酶反应速度的因素 在活细胞中一个合成反应必须以足够快的速度满足细胞对反应产物的需要。而有毒的代谢产物也必 须以足够快的速度进行排除，以免积累到损伤细胞的水平。若需要的物质不能以足够快的速度提供，而 有害的代谢产物不能以足够快的速度排走，势必造成代谢的紊乱。因此研究酶反应的速度既可阐明酶反 应本身的性质，又可了解生物体的正常和异常的新陈代谢。 酶反应是很复杂的，它的速度受底物浓度、酶本身的浓度、介质的 pH、温度、反应产物、变构效 应、活化剂和抑制剂等因素影响。 一、底物浓度的影响 所有的酶反应，如果其它条件恒定，则反应速度决定于酶浓度和底物浓度，如果酶浓度保持不变， 当底物浓度增加，反应初速度随之增加，并以双曲线形式达到最大速度。 酶反应速度并不是随着底物浓度的增加直线增加，而是在高浓度时达到一个极限速度。这时所有的 酶分子已被底物所饱和，即酶分子与底物结合的部位已被占据，速度不再增加。这个问题可以用 Michaelis 与 Menten 于 1913 年提出的学说来解释。 （一）单底物反应 Michaelis- Menten 学说的要点是他们假设有酶－底物中间产物的形成，并假设反应中底物转变成产物 的速度取决于酶－底物复合物转变成反应产物和酶的速度，其关系如下： 116