第二章杭保的结构与功能 正常人血清免疫球蛋白K:入约为2：1，而在小鼠则为20：1。K:入比例的异常可能反映 免疫系统的异常，例如人类免疫球蛋白入链过多提示可能有产生入链的B细胞肿瘤。 2.重链(heavy chain,H链) 重链大小约为轻链的2倍，大约由450-550个氨基酸残基组成，分子量55-75kD,含 糖数量不同。每条H链含有4~5个链内二硫键所组成的环肽。不同H链由于氨基酸组成 的排列顺序、二硫键的数目和位置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同。根据H 链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、Y链、a链、δ链和ε链。不同H链与L链(K或 入链)组成完整g的分子分别称之为gM、gG、IgA、lgD和gE。Ya和8链上含有4 个环肽，u和￡链含有5个环肽： 所有重链都可以表达成两种分子型式：分泌型和膜型。这两种分子的区别在于最后 一个重链恒定区功能区的近羧基端氨基酸序列的不同。所有的重链也都有糖基化的N端， 即含有与天冬氨酸侧链相连的寡糖基团。不同的g的寡糖位置变化很大。寡糖的精确构 成并非完全取决于多肽序列，可能随抗体分子所处时的生理状态不同而有所不同。 (二)可变区和恒定区 通过对H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端(N未端)氨基酸序列变 化很大，称此区为可变区(Variable region,V区)，而羧基端(C-末端)则相对稳定， 变化很小，称此区为恒定区(Constant region,C区) 1.可变区 位于L链靠近N端的12（约含108~111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或 14(约含118个氨基酸残基)。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每 个肽环约含67一5个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不 同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类及排列顺序千变万化，故可形成许多种具有 不同结合抗原特异性的抗体 2.恒定区 位于L链靠近C端的12（约含105个氨基酸残基）和H链靠近C端的34区域或 45区域（约从119位氨基酸至C末端）。H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含 有一个由二锍键连接的50~60个氨基酸残基组成的肽环。这个区域氨基酸的组成和排列 在同一种属Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定，如人抗白喉外毒素1gG与人抗破伤 风外毒素的gG,它们的V区不相同，只能与相应的抗原发生特异性的结合，但其C区的 结构是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人gG第二体均能与这两种抗不同外毒素 的抗体(1gG)发生结合反应。这是应用荧光、酶、同位毒等标记抗体（第二抗体）的重 要基础。 (三)超变区和骨架区 比较许多不同抗体的V区氨基酸序列，发现V和V各有三个区域的氨基酸组成和 排列顺序特别易变化。这些可变区域称为超变区(ypervariable region,HVR),分别用 HVR1、HVR2和HVR3表示。VL的HVR在24-34、50-56、89-97氨基酸位置。V的HVR -12- 第二章 抗体的结构与功能 - 12 - 正常人血清免疫球蛋白 κ：λ 约为 2：1，而在小鼠则为 20：1。κ：λ 比例的异常可能反映 免疫系统的异常，例如人类免疫球蛋白 λ 链过多提示可能有产生 λ 链的 B 细胞肿瘤。 2．重链（heavy chain，H 链） 重链大小约为轻链的 2 倍，大约由 450-550 个氨基酸残基组成，分子量 55-75kD，含 糖数量不同。每条 H 链含有 4～5 个链内二硫键所组成的环肽。不同 H 链由于氨基酸组成 的排列顺序、二硫键的数目和位置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同。根据 H 链抗原性的差异可将其分为 5 类：μ 链、γ 链、α 链、δ 链和 ε 链。不同 H 链与 L 链（κ 或 λ 链）组成完整 Ig 的分子分别称之为 IgM、IgG、IgA、IgD 和 IgE。γ、α 和 δ 链上含有 4 个环肽，μ 和 ε 链含有 5 个环肽。 所有重链都可以表达成两种分子型式：分泌型和膜型。这两种分子的区别在于最后 一个重链恒定区功能区的近羧基端氨基酸序列的不同。所有的重链也都有糖基化的 N 端， 即含有与天冬氨酸侧链相连的寡糖基团。不同的 Ig 的寡糖位置变化很大。寡糖的精确构 成并非完全取决于多肽序列，可能随抗体分子所处时的生理状态不同而有所不同。 （二）可变区和恒定区 通过对 H 链或 L 链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变 化很大，称此区为可变区（Variable region，V 区），而羧基端（C-末端）则相对稳定， 变化很小，称此区为恒定区（Constant region，C 区）。 1．可变区 位于 L 链靠近 N 端的 1/2（约含 108～111 个氨基酸残基）和 H 链靠近 N 端的 1/5 或 1/4（约含 118 个氨基酸残基）。每个 V 区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每 个肽环约含 67～75 个氨基酸残基。V 区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不 同有较大的变异。由于 V 区中氨基酸的种类及排列顺序千变万化，故可形成许多种具有 不同结合抗原特异性的抗体。 2．恒定区 位于 L 链靠近 C 端的 1/2（约含 105 个氨基酸残基）和 H 链靠近 C 端的 3/4 区域或 4/5 区域（约从 119 位氨基酸至 C 末端）。H 链每个功能区约含 110 多个氨基酸残基，含 有一个由二锍键连接的 50～60 个氨基酸残基组成的肽环。这个区域氨基酸的组成和排列 在同一种属 Ig 同型 L 链和同一类 H 链中都比较恒定，如人抗白喉外毒素 IgG 与人抗破伤 风外毒素的 IgG，它们的 V 区不相同，只能与相应的抗原发生特异性的结合，但其 C 区的 结构是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人 IgG 第二体均能与这两种抗不同外毒素 的抗体（IgG）发生结合反应。这是应用荧光、酶、同位毒等标记抗体（第二抗体）的重 要基础。 （三）超变区和骨架区 比较许多不同抗体的 V 区氨基酸序列，发现 VH 和 VL各有三个区域的氨基酸组成和 排列顺序特别易变化。这些可变区域称为超变区（hypervariable region, HVR），分别用 HVR1、HVR2 和 HVR3 表示。VL的 HVR 在 24-34、50-56、89-97 氨基酸位置。VH的 HVR