第二章杭体的结物与功能 在31-35、50-56、95-102氨基酸位置。 V,和V,的三个超变风共同组成抗体与抗原的结合部位(antigen-binding site),该部 位形成一个与抗原决定基互补的表面（图24），因此超变区又称为互补性决定区 (compmentarity-deteining region,.CDR)。VL和Va的HVRl,HvR2,HVR3又分别 称为CDR1,CDR2,CDR3,其中CDR3具有更高的超变程度。超变区也是Ig分子独特 型决定簇(idiotypic determinants)主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中 起更重要的作用。 图2-4抗体的互补性决定区与抗原表位结合示意图 V区中超变区之外的区域，其氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区 (framework region,FR)。VL和VH各有4个骨架区，分别用FRl、FR2、FR3和FR4表 示。 (四)较链区 铰链区(hinge region)位于CHl和C2之间（图2-5）。是一非独立的功能区。不同 H链较链区含氨基酸数目不等，α1、a2、1、Y2和Y4链的铰链区较短，只有10多个氨基 酸残基：Y3和δ链的较链区较长，约含60多个氨基酸残基，其中Y3较链区含有14个半 胱氨酸残基，如此造成五类Ig或亚类的铰链区不尽相同。IeM和1E缺乏较链区。 铰链区 图2-5抗体分子较链区示意图 -13第二章 抗体的结构与功能 - 13 - 在 31-35、50-56、95-102 氨基酸位置。 VL和 VH的三个超变区共同组成抗体与抗原的结合部位（antigen-binding site），该部 位形成一个与抗原决定基互补的表面（图 2-4），因此超变区又称为互补性决定区 （complementarity-determining region, CDR）。VL和 VH的 HVR1，HVR2，HVR3 又分别 称为 CDR1，CDR2，CDR3，其中 CDR3 具有更高的超变程度。超变区也是 Ig 分子独特 型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下 H 链在与抗原结合中 起更重要的作用。 图 2-4 抗体的互补性决定区与抗原表位结合示意图 V 区中超变区之外的区域，其氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区 （framework region, FR）。VL和 VH 各有 4 个骨架区，分别用 FR1、FR2、FR3 和 FR4 表 示。 （四）铰链区 铰链区（hinge region）位于 CH1 和 CH2 之间（图 2-5）。是一非独立的功能区。不同 H 链铰链区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2 和 γ4 链的铰链区较短，只有 10 多个氨基 酸残基；γ3 和 δ 链的铰链区较长，约含 60 多个氨基酸残基，其中 γ3 铰链区含有 14 个半 胱氨酸残基，如此造成五类 Ig 或亚类的铰链区不尽相同。IgM 和 IgE 缺乏铰链区。 图 2-5 抗体分子铰链区示意图