在正常情况下,血浆中大多数凝血因子基本上是以无活性的酶原形式存在,只有当组织 或血管内膜受损后,无活性的酶原才能转变为有活性的酶,从而触发一系列的级联式酶促反 应,最终导致可溶性的纤维蛋白原转变为稳定的纤维蛋白多聚体,网罗血小板等形成血凝块。 酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形 成酶原激活有重要的生理意义,一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏, 另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。如组织或血管 内膜受损后激活凝血因子:胃主细胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋 白酶原、弹性蛋白酶原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酶,促进食物蛋白质的消化就是 明显的例证。特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内广泛存在,是生物体的一种重要 的调控酶活性的方式。如果酶原的激活过程发生异常,将导致一系列疾病的发生。出血性胰 腺炎的发生就是由于蛋白酶原在未进小肠时就被激活,激活的蛋白酶水解自身的胰腺细胞 导致胰腺出血、肿胀 四、同工酶(is 同工酶的概念:即同工酶是一类催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性 质和免疫原性各不相同的一类酶。它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织,甚 至在同一组织、同一细胞的不同细胞器中。至今已知的同工酶已不下几十种,如己糖激酶 乳酸脱氢酶等,其中以乳酸脱氢酶( Lactic acid dehydrogenase,LDH)研究得最为清楚。 人和脊柱动物组织中,有五种分子形式,它们催化下列相同的化学反应: 五种同工酶均由四个亚基组成。LDH的亚基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分 两型亚基的氨基酸组成不同,由两种亚基以不同比例组成的四聚体,存在五种LDH形式 H4(LDH1)、HM1(LDH2)、HM2(LDH5)、HM(LDH)和M4(LDH5)。 M、H亚基的氨基酸组成不同,这是由基因不同所决定。五种LDH中的M、H亚基比例各 异,决定了它们理化性质的差别.通常用电冰法可把五种L分开,LDH向正极泳动速度最 快,而LDH泳动最慢,其它几种介于两者之间,依次为LDH2、LDHB和LDH4(图4-5)图4-5 还说明了不同组织中各种LD所含的量不同,心肌中以LDH1及LDH的量较多,而骨骼肌及 肝中LDH3和LDH为主.不同组织中LDH同工酶谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关LDH1 和LDH2对乳酸的亲和力大,使乳酸脱氢氧化成丙酮酸,有利于心肌从乳酸氧化中取得能量 LDH5和LDH4对丙酮酸的亲和力大,有使丙酮酸还原为乳酸的作用,这与肌肉在无氧酵解中取 得能量的生理过程相适应(详见糖代谢章).在组织病变时这些同工酶释放入血,由于同工酶 在组织器官中分布差异,因此血清同工酶谱就有了变化。故临床常用血清同工酶谱分析来诊 断疾病(图4-5) 五、别构酶 别构酶( allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶,酶分子中除有 催化作用的活性中心也称催化位点( catalytic site)外;还有别构位点( allosteric site).后者是结合别构剂( allosteric effector)的位置,当它与别构剂结合时,酶的分子 构象就会发生轻微变化,影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与 底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂( allosteric activator),反之使酶底物的 r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂( allosteric inhibitor)。酶活性受别构剂调 节的作用称为别构调节( allosteric regulation)作用.别构酶的催化位点与别构位点可共 处一个亚基的不同部位,但更多的是分别处于不同亚基上.在后一种情况下具催化位点的亚 基称催化亚基,而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端,而别构酶的3 在正常情况下，血浆中大多数凝血因子基本上是以无活性的酶原形式存在，只有当组织 或血管内膜受损后，无活性的酶原才能转变为有活性的酶，从而触发一系列的级联式酶促反 应，最终导致可溶性的纤维蛋白原转变为稳定的纤维蛋白多聚体，网罗血小板等形成血凝块。 酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形 成酶原激活有重要的生理意义，一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏， 另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。如组织或血管 内膜受损后激活凝血因子；胃主细胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋 白酶原、弹性蛋白酶原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酶，促进食物蛋白质的消化就是 明显的例证。特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内广泛存在，是生物体的一种重要 的调控酶活性的方式。如果酶原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生。出血性胰 腺炎的发生就是由于蛋白酶原在未进小肠时就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺细胞， 导致胰腺出血、肿胀。 四、同工酶(isoenzyme) 同工酶的概念：即同工酶是一类催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性 质和免疫原性各不相同的一类酶。 它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织，甚 至在同一组织、同一细胞的不同细胞器中。至今已知的同工酶已不下几十种，如己糖激酶， 乳酸脱氢酶等，其中以乳酸脱氢酶（Lactic acid dehydrogenase,LDH）研究得最为清楚。 人和脊柱动物组织中，有五种分子形式，它们催化下列相同的化学反应： 五种同工酶均由四个亚基组成。 LDH 的亚基有骨骼肌型(M 型)和心肌型(H 型)之分， 两型亚基的氨基酸组成不同，由两种亚基以不同比例组成的四聚体，存在五种 LDH 形式．即 H4（LDHl）、 H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和 M4 (LDH5)。 M、H 亚基的氨基酸组成不同，这是由基因不同所决定。五种 LDH 中的 M、H 亚基比例各 异，决定了它们理化性质的差别．通常用电冰法可把五种 LDH 分开，LDH1 向正极泳动速度最 快，而 LDH5 泳动最慢，其它几种介于两者之间，依次为 LDH2、LDH3 和 LDH4(图 4-5) 图 4-5 还说明了不同组织中各种 LDH 所含的量不同，心肌中以 LDHl 及 LDH2 的量较多，而骨骼肌及 肝中LDH5和LDH4为主．不同组织中LDH同工酶谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关．LDH1 和 LDH2 对乳酸的亲和力大，使乳酸脱氢氧化成丙酮酸，有利于心肌从乳酸氧化中取得能量。 LDH5 和 LDH4 对丙酮酸的亲和力大，有使丙酮酸还原为乳酸的作用，这与肌肉在无氧酵解中取 得能量的生理过程相适应(详见糖代谢章)．在组织病变时这些同工酶释放入血，由于同工酶 在组织器官中分布差异，因此血清同工酶谱就有了变化。故临床常用血清同工酶谱分析来诊 断疾病(图 4-5)。 五、 别构酶 别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分子中除有 催化作用的活性中心也称催化位点（catalytic site）外；还有别构位点(allosteric site)．后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置，当它与别构剂结合时，酶的分子 构象就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与 底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allosteric activator)，反之使酶底物的 r 亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allosteric inhibitor)。酶活性受别构剂调 节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共 处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚 基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的