每隔36个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.540nm。a-螺旋的每个肽键的N-H和第四个 肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β-折叠:多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链R基团交错位于锯齿 状结构上下方:它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定 β-转角:常发生于肽链进行180度回折时的转角上,常有4个氨基酸残基组成,第二 个残基常为脯氨酸。 无规卷曲:无确定规律性的那段肽链。 主要化学键:氨键。 2)蛋白质的三级结构:指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,显示为长距 离效应 主要化学键:疏水鍵(最主要)、盐键、二硫键、氢键、范德华力。 3)蛋白质的四级结构:对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲 而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整 的三级结构,称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键 相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四 级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构 主要化学键:疏水键、氢键、离子键 五、蛋白质结构与功能关系 1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋 白质,其空间构象以及功能也相似 尿素或盐酸胍可破坏次级键 民筑基彡醇可破坯硫键 蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础 肌红蛋白:只有三级结构的单链蛋白质,易与氧气结合,氧解离曲线呈直角双曲线 血红蛋白:具有4个亚基组成的四级结构,可结合4分子氧。成人由两条a-肽链 (141个氨基酸残基)和两条β-肽链(146个氨基酸残基)组成。在氧分压较低时,与氧 气结合较难,氧解离曲线呈S状曲线。因为:第一个亚基与氧气结合以后,促进第二及第 三个亚基与氧气的结合,当前三个亚基与氧气结合后,又大大促进第四个亚基与氧气结 合,称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。 六、蛋白质的理化性质 1、蛋白质的两性电离:蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团,在一定的溶 液PH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团 2、蛋白质的沉淀:在适当条件下,蛋白质从溶液中析出的现象。包括: a丙酮沉淀,破坏水化层。也可用乙醇。 b.盐析,将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加λ蛋白质溶液,破坏在水溶液中的稳定因素 电荷而沉淀 3、蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,从而导 致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结 构的改变。变性后,其資解度降低。粘度增加,績贔能力逍朱怎物漬饯丧,易被鋹自 醮水艇。常见的导致变性的因素有:加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子 生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等 4、蛋白质的紫外吸收:由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在 280nm处有特征性吸收峰,可用蛋白质定量测定 5、蛋白质的呈色反应 a茚三酮反应:经水解后产生的氨基酸可发生此反应,详见二、3 b.双缩脲反应:蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热,呈现紫色或红 色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强,氨基酸浓度升高,双缩脲呈色深度下降, 检测蛋白质水解程度。 22 每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈，螺距为 0.540nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个 肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿 状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定． β-转角：常发生于肽链进行 180 度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二 个残基常为脯氨酸。 无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。 主要化学键：氢键。 ２）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距 离效应。 主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。 ３）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲 而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整 的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键 相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四 级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 主要化学键：疏水键、氢键、离子键 五、蛋白质结构与功能关系 １、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋 白质，其空间构象以及功能也相似。 尿素或盐酸胍可破坏次级键 β-巯基乙醇可破坏二硫键 ２、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。 肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。 血红蛋白：具有４个亚基组成的四级结构，可结合４分子氧。成人由两条α-肽链 （141 个氨基酸残基）和两条β-肽链（146 个氨基酸残基）组成。在氧分压较低时，与氧 气结合较难，氧解离曲线呈Ｓ状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第 三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结 合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。 六、蛋白质的理化性质 １、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶 液ＰＨ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。 ２、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括： a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。 b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素 电荷而沉淀。 ３、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导 致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结 构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白 酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及 生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。 ４、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在 280nm 处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。 ５、蛋白质的呈色反应 a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、３ b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红 色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可 检测蛋白质水解程度