第四节酶促反应动力学 一、底物浓度对反应速度的影响 1、在酶浓度，pH,温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度的关系。如所示： 124 底物浓度 (1)在低底物浓度时，反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物 浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断 增高。 (2)此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应） (3)当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大 值(max),此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 2、米氏方程 为了说明底物浓度与反应速度之间的关系，l9I3年前后，Michaelis和Menten两氏 提出了一个方程式，称为米曼氏方程式。 Vmax×[S] v- Km+[S] 式中Vmax为最大反应速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数(Michaelis constant), 是底物S在不同浓度时的反应速度。 3、米氏常数的意义 由米氏方程可知，当v=Vmax2时，Km=[S](Km的单位为浓度单位)即米氏常 数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 (1)是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可鉴别醇。(Km 值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件 下具有不同的Km值。) (2)可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E 对S的亲合力愈小。 (3)从m可判断酶的和天然底物。Km最小的底物，通常就是该酶的最适底物， 也就是天然底物。 (4)在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意s时的v,或任何v下的S。 第四节 酶促反应动力学 一、底物浓度对反应速度的影响 1、在酶浓度，pH，温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度的关系。如所示： （1）在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物 浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断 增高。 （2）此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应） （3）当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大 值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 2、米氏方程 为了说明底物浓度与反应速度之间的关系，1913 年前后，Michaelis 和 Menten 两氏 提出了一个方程式，称为米曼氏方程式。 Vmax×［S］ ν＝ ─────── Km ＋［S］ 式中 Vmax 为最大反应速度，[S]为底物浓度，Km 是米氏常数（Michaelis constant）， ν 是底物 S 在不同浓度时的反应速度。 3、米氏常数的意义 由米氏方程可知，当 v=Vmax/2 时，Km=[S]（ Km 的单位为浓度单位）即米氏常 数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 （1）是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定 Km 的数值，可鉴别酶。（Km 值只是在固定的底物，一定的温度和 pH 条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件 下具有不同的 Km 值。） （2）可近似表示酶和底物亲合力，Km 愈小，E 对 S 的亲合力愈大，Km 愈大，E 对 S 的亲合力愈小。 （3）从 km 可判断酶的和天然底物。 Km 最小的底物，通常就是该酶的最适底物， 也就是天然底物。 （4）在已知 Km 的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的 v，或任何 v 下的[s]