第三节酵钱反寇动力学 概述 3.K是酵的特征性常款，可用来判断醉 2 底物浓度 的景造底物： 在一定条件下，某种酶的Km 动力学曲线 值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特 (2 米氏方程 别是一组同工酶)的K值，来判断是否为 Km的意叉 不同的酶。 Km与Vmax 当酶有几种不同的底物存在时，通过测 3 酶浓度 定酶在不同底物存在时的Km值，Km值最小 4 温度 者，即为该酶的最适底物。 5 pH Vmax可用于汁养膝的希换款：当酶的总 6 抑制剂 浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换 数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变 激活剂 为产物的分子数。生物 化学 第三节 酶促反应动力学 Km和Vmax的意义 1.当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km 等于酶促反应速度达最大值一半时的底 物浓度。 概 述 pH 抑制剂 温度 酶浓度 激活剂 Km与Vmax 动力学曲线 米氏方程 Km的意义 底物浓度 Km≈k2/k1 E + S ES P + E k1 k2 k3 Km越小，亲和力越强。底物浓度很 小时，反应速度就能达到很大，性能优，代谢中这 类酶更为重要。 当k2>>k3时（通常都是这样） 2. Km可以反映酶与底物亲和力的大小 Km= k2 + k3 k1 3. Km是酶的特征性常数,可用来判断酶 的最适底物：在一定条件下，某种酶的Km 值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特 别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为 不同的酶。 当酶有几种不同的底物存在时，通过测 定酶在不同底物存在时的Km值，Km值最小 者，即为该酶的最适底物。 4.Vmax可用于计算酶的转换数：当酶的总 浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换 数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变 为产物的分子数。 1 3 5 7 (1) (2) (3) (4)