效转移 8.(1)α-螺旋:右手螺旋,一圈为3.6个氨基酸残基,螺旋轴延伸0.54nm:任一个 氨基酸残基的亚氨基均与其后第四个氨基酸残基的羰基形成氢键,氢键与螺旋轴基本平行, 氢键封闭的原子为13个,称作3.63;肽平面维持刚性结构,侧链伸向外侧,原子之间堆积 紧密,螺旋内基本无空隙,因此结构稳定。(2)β-折叠:多肽链充分伸展,各肽键平面之 间折叠成锯齿状结构,侧链R基团交错位于锯齿状结构的上下方:两条以上肽键或一条肽键 内的若干肽段平行排列,靠肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键维系,使构象稳定;两条肽键走 向相同或相反。(3)β-转角:在球状蛋白质分子中,肽链主链常常会出现180°回折,回折 部分成为B转角,在β转角中第一个残基的C=0与第四个残基的NH形成氢键,使β转角成 为比较稳定的结构 9蛋白质变性后,氢键等次级键被破坏,蛋白质分子就从原来有秩序卷曲的紧密结构变 为无秩序的松散伸展状结构。即二、三级以上的高级结构发发生改变或破坏,但一级结构没 有破坏。变性后,蛋白质的溶解度降低,是由于高级结构受到破坏,使分子表面结构发生变 化,亲水基团相对减少,容易引起分子间相互碰撞发生聚集沉淀,蛋白质的生物学功能丧失, 由于一些化学键的外露,使蛋白质的分解更加容易 10.(1)在低pH值时,羧基质子化,蛋白质分子带有大量的净正电荷,分子内正电荷 相斥使许多蛋白质变性,蛋白质分子内部疏水基团因此而向外暴露,使蛋白质溶解度降低, 因而产生沉淀。(2)加入少量盐时,对稳定带电基团有利,增加了蛋白质的溶解度。但是随 着盐离子浓度的增加,盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子,降低了蛋白质的水合程度。使 蛋白质水化层破坏,从而使蛋白质沉淀。(3)在等电点时,蛋白质分子之间的静电斥力最小, 所以其溶解度最小。(4)加热会使蛋白质变性,蛋白质内部的疏水基团被暴露,溶解度降低, 从而引起蛋白质沉淀。(5)非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用,使蛋白质分子与 水之间的氢键减少,促使蛋白质分子之间形成氢键,蛋白质的溶解度因此而降低。(6)介电 常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用,促使蛋白质肽链的展开而导致变性 1l凝胶过滤时,凝胶颗粒排阻Mr较大的蛋白质,仅允许M较小的蛋白质进入颗粒内 部,所以M较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过,可以用较小体积的洗脱液从 层析柱中洗脱出来。而Mr小的蛋白质必须用较大体积的洗脱液才能从层析柱中洗脱出来。 SDS-PAGE分离蛋白质时,所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿过,蛋白质的相对分子质 量越小,受到的阻力也越小,移动速度就越快 12.(1)设最低相对分子质量为X,根据题义可列出: 100X 100×204 35172 0.58204 (2)用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为 SDS-PAGE的两倍,说明该蛋白质 含有2个色氨酸残基,若色氨酸百分含量的测定值准确,则牛血清蛋白较准确的相对分子质 量为3517×2=70344效转移。 8.（1）α-螺旋：右手螺旋，一圈为 3.6 个氨基酸残基，螺旋轴延伸 0.54nm；任一个 氨基酸残基的亚氨基均与其后第四个氨基酸残基的羰基形成氢键，氢键与螺旋轴基本平行， 氢键封闭的原子为 13 个，称作 3.613；肽平面维持刚性结构，侧链伸向外侧，原子之间堆积 紧密，螺旋内基本无空隙，因此结构稳定。（2）β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面之 间折叠成锯齿状结构，侧链 R 基团交错位于锯齿状结构的上下方；两条以上肽键或一条肽键 内的若干肽段平行排列，靠肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键维系，使构象稳定；两条肽键走 向相同或相反。(3）β-转角：在球状蛋白质分子中，肽链主链常常会出现 180º回折，回折 部分成为β转角，在β转角中第一个残基的 C=O 与第四个残基的 N-H 形成氢键，使β转角成 为比较稳定的结构。 9.蛋白质变性后，氢键等次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有秩序卷曲的紧密结构变 为无秩序的松散伸展状结构。即二、三级以上的高级结构发发生改变或破坏，但一级结构没 有破坏。变性后，蛋白质的溶解度降低，是由于高级结构受到破坏，使分子表面结构发生变 化，亲水基团相对减少，容易引起分子间相互碰撞发生聚集沉淀，蛋白质的生物学功能丧失， 由于一些化学键的外露，使蛋白质的分解更加容易。 10.（1）在低 pH 值时，羧基质子化，蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷 相斥使许多蛋白质变性，蛋白质分子内部疏水基团因此而向外暴露，使蛋白质溶解度降低， 因而产生沉淀。（2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随 着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度。使 蛋白质水化层破坏，从而使蛋白质沉淀。（3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小， 所以其溶解度最小。（4）加热会使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水基团被暴露，溶解度降低， 从而引起蛋白质沉淀。（5）非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用，使蛋白质分子与 水之间的氢键减少，促使蛋白质分子之间形成氢键，蛋白质的溶解度因此而降低。（6）介电 常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，促使蛋白质肽链的展开而导致变性。 11.凝胶过滤时，凝胶颗粒排阻 Mr 较大的蛋白质，仅允许 Mr 较小的蛋白质进入颗粒内 部，所以 Mr 较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过，可以用较小体积的洗脱液从 层析柱中洗脱出来。而 Mr 小的蛋白质必须用较大体积的洗脱液才能从层析柱中洗脱出来。 SDS- PAGE 分离蛋白质时，所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿过，蛋白质的相对分子质 量越小，受到的阻力也越小，移动速度就越快。 12.（1）设最低相对分子质量为 X，根据题义可列出： 或 （2）用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为 SDS-PAGE 的两倍，说明该蛋白质 含有 2 个色氨酸残基，若色氨酸百分含量的测定值准确，则牛血清蛋白较准确的相对分子质 量为 3517×2＝70344 = 0.58 100 204 X 35172 0.58 100 204   X =