21.错。O-糖肽键是指氨基酸残基的羟基O原子与寡糖链形成的糖苷键, (五)分析和计算题 1当一种氨基酸的净电荷用q=pl-pl表达时,若q为正值,则该氨基酸带正电荷;若q 为负值,则该氨基酸带负电荷。q值的正与负和该氨基酸所带电荷的种类是一致的。如果采 用q=pH-p来表达,则会出现相反的结果,即q为负值时,氨基酸带正电荷:q为正值时, 氨基酸带负电荷。因此,用pl-pH更好。 2每个氨基酸可解离基团的pKa在生化书中可以查到(也可根据酸碱滴定曲线确定) 氨基酸的净电荷为零时溶液的pH(即等电点,pl)在滴定曲线上位于两个相应基团pKa之 间的中点,在这两个pKa点上,它们的净电荷分别是+0.5和-0.5。因此:(1)根据谷氨酸的 解离曲线,其p应该是它的a-羧基和侧链羧基pK。值之和的算术平均值,即pl=(2.1+407) /2=3.08:(2)精氨酸pl应该是它的a-氨基和侧链胍基的pK。和之的算术平均值,即pl= (8.9+1248)/2=107;(3)丙氨酸p应该是它的a-氨基和a-羧基pKa值之和的算术平均 值,即pl=(2.35+9.87)/2=6.1l 3人血清蛋白的p=464,在pH55的电场中带负电荷,向阳极移动;在plHB3.5的电场 中带正电荷,向负极移动。血红蛋白的pl=7.07,在pH707不带净电荷,在电场中不移动; 在pH9.0时带负电荷,向阳极移动。胸腺组蛋白的pl=10.8,在pH50和pH80时带正电荷, 向阴极移动;在pH1l5时带负电荷,在电场中向阳极移动。 4维持蛋白质溶液稳定的因素有两个:(1)水化膜:蛋白质颗粒表面大多为亲水基团, 可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防止溶液中 蛋白质的沉淀析出。(2)同种电荷:在pH≠pl的溶液中,蛋白质带有同种电荷。若pH>pl, 蛋白质带负电荷:若pHpl,蛋白质带正电荷。同种电荷相互排斥,阻止蛋白质颗粒相互聚 集而发生沉淀。沉淀蛋白质的方法,常用的有:(1)盐析法,在蛋白质溶液加入大量的硫酸 铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐,去除蛋白质的水化膜,中和蛋白质表面的电荷,使蛋白质颗 粒相互聚集,发生沉淀。用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质,称分段盐析。盐析是对蛋 白质进行粗分离的常用方法。(2)有机溶剂沉淀法:使用丙酮沉淀时,必须在0~4℃低温 下进行,丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液的体积,蛋白质被丙酮沉淀时,应立即分离,否 则蛋白质会变性。除了丙酮以外,也可用乙醇沉淀。此外,还可用加重金属盐,加某些有机 酸,加热等方法将样品中的蛋白质变性沉淀, 5.(1)能提高蛋白质的稳定性。亚基结合可以减少蛋白质的表面积体积比,使蛋白质 的稳定性增高。(2)提高遗传物质的经济性和有效性。编码一个能装配成同聚体的单位所需 的基因长度比编码一个与同聚体相同相对分子质量的超长肽链所需的基因长度要小得多(如 烟草花叶病毒的外壳有2130多个亚基)。(3)形成功能部位。不少寡聚蛋白的单体相互聚集 可以形成新的功能部位。(4)形成协同效应。寡聚蛋白与配体相互作用时,有可能形成类似 血红蛋白或别构酶那样的协同效应,使其功能更加完善。有些寡聚蛋白的不同亚基可以执行 不同的功能,如一些酶的亚基可分为催化亚基和调节亚基。 6.(1)pH值增加,H与氧的亲和力增加。(2)CO2分压增加,Hb与氧的亲和力下降 (3)O2分压下降,Hb与氧的亲和力下降。(4)2,3-DPG浓度下降,Hb与氧的亲和力增 加。(5)a2B2解聚成单个亚基,Hb与氧的亲和力增加。 7.(1)由于2,3-BPG是同脱氧bA中心空隙带正电荷的侧链结合,而脱氧HbF缺 少带正电荷的侧链(B链143位的His残基),因此2,3-BPG是同脱氧HbA的结合比同脱 氧HbF的结合更紧。(2)2,3-BPG稳定血红蛋白的脱氧形式,降低血红蛋白的氧饱和度。 由于HbF同2,3-BPG亲和力比HbA低,HbF受血液中2,3-BPG影响小,因此HbF在 任何氧分压下对氧的亲和力都比HbA大,(3)亲和力的这种差别允许氧从母亲血向胎儿有21.错。O-糖肽键是指氨基酸残基的羟基 O 原子与寡糖链形成的糖苷键。 （五）分析和计算题 1.当一种氨基酸的净电荷用 q=pI-pH 表达时，若 q 为正值，则该氨基酸带正电荷；若 q 为负值，则该氨基酸带负电荷。q 值的正与负和该氨基酸所带电荷的种类是一致的。如果采 用 q=pH-pI 来表达，则会出现相反的结果，即 q 为负值时，氨基酸带正电荷；q 为正值时， 氨基酸带负电荷。因此，用 pI-pH 更好。 2.每个氨基酸可解离基团的 pKa 在生化书中可以查到（也可根据酸碱滴定曲线确定）， 氨基酸的净电荷为零时溶液的 pH（即等电点，pI）在滴定曲线上位于两个相应基团 pKa 之 间的中点，在这两个 pKa 点上，它们的净电荷分别是+0.5 和-0.5。因此：（1）根据谷氨酸的 解离曲线，其 pI 应该是它的  -羧基和侧链羧基 pK。值之和的算术平均值，即 pI=（2.1+4.07） /2=3.08；（2）精氨酸 pI 应该是它的  -氨基和侧链胍基的 pK。和之的算术平均值，即 pI= （8.99+12.48）/2=10.7；（3）丙氨酸 pI 应该是它的  -氨基和  -羧基 pKa 值之和的算术平均 值，即 pI=(2.35+9.87)/2=6.11。 3.人血清蛋白的 pI=4.64，在 pH5.5 的电场中带负电荷，向阳极移动；在 pH3.5 的电场 中带正电荷，向负极移动。血红蛋白的 pI=7.07，在 pH7.07 不带净电荷，在电场中不移动； 在 pH9.0 时带负电荷，向阳极移动。胸腺组蛋白的 pI=10.8，在 pH5.0 和 pH8.0 时带正电荷， 向阴极移动；在 pH11.5 时带负电荷，在电场中向阳极移动。 4.维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团， 可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中 蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在 pH≠pI 的溶液中，蛋白质带有同种电荷。若 pH＞pI， 蛋白质带负电荷；若 pH<pI，蛋白质带正电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚 集而发生沉淀。沉淀蛋白质的方法，常用的有：（1）盐析法，在蛋白质溶液加入大量的硫酸 铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，去除蛋白质的水化膜，中和蛋白质表面的电荷，使蛋白质颗 粒相互聚集，发生沉淀。用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质，称分段盐析。盐析是对蛋 白质进行粗分离的常用方法。（2）有机溶剂沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在 0～4℃低温 下进行，丙酮用量一般 10 倍于蛋白质溶液的体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否 则蛋白质会变性。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。此外，还可用加重金属盐，加某些有机 酸，加热等方法将样品中的蛋白质变性沉淀。 5.（1）能提高蛋白质的稳定性。亚基结合可以减少蛋白质的表面积/体积比，使蛋白质 的稳定性增高。（2）提高遗传物质的经济性和有效性。编码一个能装配成同聚体的单位所需 的基因长度比编码一个与同聚体相同相对分子质量的超长肽链所需的基因长度要小得多（如 烟草花叶病毒的外壳有 2130 多个亚基）。（3）形成功能部位。不少寡聚蛋白的单体相互聚集 可以形成新的功能部位。（4）形成协同效应。寡聚蛋白与配体相互作用时，有可能形成类似 血红蛋白或别构酶那样的协同效应，使其功能更加完善。有些寡聚蛋白的不同亚基可以执行 不同的功能，如一些酶的亚基可分为催化亚基和调节亚基。 6.（1）pH 值增加，Hb 与氧的亲和力增加。（2）CO2 分压增加，Hb 与氧的亲和力下降。 （3）O2 分压下降，Hb 与氧的亲和力下降。（4）2，3-DPG 浓度下降，Hb 与氧的亲和力增 加。（5）α2β2 解聚成单个亚基，Hb 与氧的亲和力增加。 7.（1）由于 2，3-BPG 是同脱氧 Hb A 中心空隙带正电荷的侧链结合，而脱氧 Hb F 缺 少带正电荷的侧链（  链 143 位的 His 残基），因此 2，3-BPG 是同脱氧 Hb A 的结合比同脱 氧 Hb F 的结合更紧。（2）2，3-BPG 稳定血红蛋白的脱氧形式，降低血红蛋白的氧饱和度。 由于 Hb F 同 2，3-BPG 亲和力比 Hb A 低，HbF 受血液中 2，3-BPG 影响小，因此 Hb F 在 任何氧分压下对氧的亲和力都比 Hb A 大，（3）亲和力的这种差别允许氧从母亲血向胎儿有