)必需基团 其活 心往往是酶分 子表面上 一个四穴 从结构上讲 基团 酸有天冬氨酸 组酸（H 羟 氨基等极性基团。这些基团若经化学修饰， 则酶的活性丧失，这些基团就称为必需基团。对于需要辅因子的结合蛋白酶来说，辅酶 (或辅基)分子或其分子上某一部分结构往往也是活性中心的组成部分。 构成酶活性中心的几个氨基酸，虽然在一级结构上并不紧密相邻，可能相距很远， 甚至可能在不同的肽链上，但由于肽链的折叠与盘绕使它们在空间结构上彼此靠近，形 成具有一定空间结构的位于酶分子表面的、呈裂缝状的小区域 性 心的型 团都 必需 ,但是必需基团还包括那些在活性中心以外的，对维 持醇 同构 3部分 心与酶蛋白 间枸象 之间 话性中心便自然地形 外界理化因素破环了酶的 的特定结构解体， 酶就失去催化底物发生反应的能力， 表42列举 些酶活性中心的氨基酸残基。 表4-2 一些酶活性中心的氨基酸残基 氨基酸残基数 活性中心残基 牛肺核核酸 124 溶菌酶 129 木瓜蛋白酶 212 Cyszs His159 枯草杆菌蛋白酶 275 胰凝乳蛋白酶 245 Hiss?Aspuoe Ser1os HisgZn-Hisg 碳酸酐酶 20 二、酶与底物分子的结合 (一）中间产物学说 酶如何使厅 应的活化能降低而体现出极为强大催化效率的呢？目前比较圆满的解释 是中 反应的中间产物 他们认 说明化作用的机理，就有提了促 物 (也称为中间络合物》 由于S与正的结合导致底物分子内的某些化学键发生不同程度的 变化，呈不稳定状态，也就是其活化状态，使反应的活化能降低。然后，经过原子间的 重新健合，中间产物ES便转变为酶与产物。这一过程，可用下面的反应式说明： S+E ES E+P 122 （三）必需基团 从形体上看，活性中心往往是酶分子表面上的一个凹穴；从结构上讲，如果是单纯 蛋白酶，其活性中心通常由酶分子中几个氨基酸残基侧链上的极性基团组成。构成酶的 活性中心的氨基酸有天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、丝氨酸（Ser）、组氨酸（His）、 半胱氨酸（Cys）、赖氨酸（Lys）等，它们的侧链上分别含有羧基、羟基、咪唑基、巯 基、氨基等极性基团。这些基团若经化学修饰，如氧化、还原、酰化、烷化等发生改变， 则酶的活性丧失，这些基团就称为必需基团。对于需要辅因子的结合蛋白酶来说，辅酶 （或辅基）分子或其分子上某一部分结构往往也是活性中心的组成部分。 构成酶活性中心的几个氨基酸，虽然在一级结构上并不紧密相邻，可能相距很远， 甚至可能在不同的肽链上，但由于肽链的折叠与盘绕使它们在空间结构上彼此靠近，形 成具有一定空间结构的位于酶分子表面的、呈裂缝状的小区域。 活性中心的基团都是必需基团，但是必需基团还包括那些在活性中心以外的，对维 持酶空间构象必需的基团。因此酶分子其它部分的作用对于酶催化来说，可能是次要的， 但绝不是毫无意义的，它们至少为酶活性中心的形成提供了结构基础。所以酶的活性中 心与酶蛋白空间构象完整性之间，是辩证统一的关系。当酶以具有催化活性的构象存在 时，活性中心便自然地形成。一旦外界理化因素破坏了酶的构象，肽链伸展，活性中心 的特定结构解体，酶就失去催化底物发生反应的能力，结果是酶变性失活。表4-2列举了 一些酶活性中心的氨基酸残基。 表4-2 一些酶活性中心的氨基酸残基 酶 氨基酸残基数 活性中心残基 牛胰核糖核酸酶A 124 His12 His119 Lys41 溶菌酶 129 Asp52 Glu35 木瓜蛋白酶 212 Cys25 His159 枯草杆菌蛋白酶 275 His64 Ser221 胰凝乳蛋白酶 245 His57 Asp102 Ser195 碳酸酐酶 258 His93—Zn—His95 ↓ His117 二、酶与底物分子的结合 （一）中间产物学说 酶如何使反应的活化能降低而体现出极为强大催化效率的呢?目前比较圆满的解释 是中间产物学说。 早在19世纪，为了说明酶催化作用的机理，就有人提出了酶促反应的中间产物学说。 他们认为：酶在催化底物发生变化之前，酶首先与底物结合成一个不稳定的中间产物ES （也称为中间络合物）。由于S与E的结合导致底物分子内的某些化学键发生不同程度的 变化，呈不稳定状态，也就是其活化状态，使反应的活化能降低。然后，经过原子间的 重新键合，中间产物ES便转变为酶与产物。这一过程，可用下面的反应式说明： S + E ES E + P