近底物的部分称为酶的活性部位，而直接与酶催化有关的部位称为活性中心。这种活性中 心的概念不够严格。后来，大量工作，特别是X射线衍射法的发展，再结合化学方法所 得到的结果，使人们进一步明确了活性中心(Active site)的概念：对于单酶来说，活性中心 就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它 们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间 构象上相互靠近：对于全酶来说，辅助因子或辅助因子上的某一部分结构往往是活性中心 的组成部分。活性中心有两个功能部位：一个是结合部位(binding site),一定的底物通过此 部位结合到酶分子上，它决定酶的专一性：另一个是催化部位(catalytic site),它决定酶的 催化能力，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化 酶的活性中心具有一定的三维空间结构，由几个特定的氨基酸残基构成，处于酶分子 表面的一个凹穴内，酶的活性中心结构取决于酶蛋白的空间结构，因此，酶分子中的其他 部位的作用对于酶的催化作用来说，可能是次要的，但绝不是毫无意义的，它们至少为酶 活性中心的形成提供了结构基础。当外界的物理化学因素破坏了酶的结构时，就可能影响 酶活性中心的特定结构，因而必然影响酶的活力。 表5-6一些酶的活性中心的氨基酸残基 多 酶分子的氨些酸残基数 活性中心的残基 牛核糖核酸A 124 溶菌酶 129 Asps 木瓜蛋白酶 212 Cys2s His1so 枯草杆菌蛋白， 275 Hiss4 Ser22 碳酸酐酶 258 Hisin 第二节酶促反应特点与机制 一酶促反应特点 1.薛和一般催化剂比整 (1)用量少且催化效率高 酶与一般催化剂一样，虽然细胞 中的相对含量很低，却能大大加 快反应速度。 陈底物复合物 (2)不改变反应的平衡点 与一般催化剂一样，酶仅能改变 8 近底物的部分称为酶的活性部位,而直接与酶催化有关的部位称为活性中心。这种活性中 心的概念不够严格。后来，大量工作，特别是 X 射线衍射法的发展，再结合化学方法所 得到的结果，使人们进一步明确了活性中心(Active site)的概念：对于单酶来说，活性中心 就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它 们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间 构象上相互靠近；对于全酶来说，辅助因子或辅助因子上的某一部分结构往往是活性中心 的组成部分。活性中心有两个功能部位：一个是结合部位(binding site),一定的底物通过此 部位结合到酶分子上，它决定酶的专一性；另一个是催化部位(catalytic site)，它决定酶的 催化能力，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的活性中心具有一定的三维空间结构，由几个特定的氨基酸残基构成，处于酶分子 表面的一个凹穴内，酶的活性中心结构取决于酶蛋白的空间结构，因此，酶分子中的其他 部位的作用对于酶的催化作用来说，可能是次要的，但绝不是毫无意义的，它们至少为酶 活性中心的形成提供了结构基础。当外界的物理化学因素破坏了酶的结构时，就可能影响 酶活性中心的特定结构，因而必然影响酶的活力。 表 5-6 一些酶的活性中心的氨基酸残基 ━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━ 酶 酶分子的氨基酸残基数 活 性 中 心 的 残 基 ────────────────────────────────────────────────── 牛胰核糖核酸酶 A 124 His129 His119 Lys41 溶菌酶 129 Asp52 Glu35 木瓜蛋白酶 212 Cys25 His150 枯草杆菌蛋白酶 275 His64 Ser221 碳酸酐酶 258 His95—Zn95—His129 ↓ His117 ━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━ 第二节酶促反应特点与机制 一酶促反应特点 1.酶和一般催化剂比较 （1）用量少且催化效率高 酶与一般催化剂一样，虽然细胞 中的相对含量很低，却能大大加 快反应速度。 （2）不改变反应的平衡点 与一般催化剂一样，酶仅能改变