个反应的速度常数k和温度的关系可用 Arrhenius方程式表示 2. 3logk=log4-/(RT) 其中A为一常数,Ea为活化能,R为气体常数,而T为绝对温度。 温度对酶反应的影响是双重的:(1)随着温度的增加,反应速度也增加,直至最大速度为止 (2)随温度升高而使酶逐步变性。即通过减少有活性的酶而降低酶的反应速度。在酶本身不被变性的温 度范围内, Arrhenius方程才适用。在一定条件下每一种酶在某一温度下才表现最大的活力,这个温度称 为该酶的最适温度。最遹温度是上述温度对酶反应双重影响的结果。在低于最适温度时,前一种效应为 主,在高于最适温度时,后一效应为主。一般来说动物细胞的酶的最适温度通常在37~50℃,而植物细胞 的酶的最适温度较高,通常在50~60℃以上。生产上,酶一般应在最适温度以下进行催化反应,以延长 酶的使用寿命。 四、pH的影响 一般催化剂当pH在一定范围内变化时,对催化作用没有多大影响。但是,每一种酶只能在一定的 pH范围内表现出它的活性。而且在某一pH范围内酶活性最高,称为最适pH。在最适pH的两侧活性都 骤然下降,所以一般酶反应pH曲线呈钟形(图5-2) 胰蛋白酶 最适pH 图52pH-酶活性关系图 最适p时为什么酶的催化作用最大?可能有下列几种原因 (1)pH能影响酶分子结构的稳定性。一般来说酶在最适pH是稳定的,过酸或过碱都能引起酶蛋白 变性而使酶失去活性。 (2)pH能影响酶分子的解离状态。因为酶是蛋白质,pH的变化会影响到蛋白质上的许多极性基团 (如氨基、羧基、咪唑基、巯基等)的离子特性,在不同pH条件下,这些基团解离的状态不同,所带电 荷也不同,只有在酶蛋白处于一定解离状态下,才能与底物形成中间物。而且酶的解离状态也影响酶的 活性。例如,胃蛋白酶在正离子状态下有活性,胰蛋白酶在负离子状态下有活性,而蔗糖酶在两性离子 状态下才具有活性。 pH对底物解离的影响。许多底物或辅酶也具有离子特性(如ATP、NAD、CoA等),p的变化也影 响它们的解离状态。而酶只与某种解离状态的底物才形成复合物。例如在pH90-10.0时,精氨酸解离成 正离子,而精氨酸酶解离成负离子,此时酶活性最大。酶的最适pH值范围很广,有些酶在酸性pH卜最 适,如胃蛋白酶,有些在碱性pH最适,如碱性磷酸酯酶,大部分酶的最适pH则在pH7附近。 五、酶原的激活和激活剂 1、酶原的激活有的酶在分泌时是无活性的酶原,需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切 去一部分才能呈现活性。这种激活过程又称酶原致活作用或酶原激活作用。例如胰蛋白酶原的激活就是 用肠激酶将其N端的一个肽段(六肽)切去,即变为活性胰蛋白酶,激活后产生的少量胰蛋白酶又可激 活胰蛋白酶原。消化酶系和凝血酶在初分泌时都是酶原形式 2、激活剂凡是能提高酶活性的物质,都称为激活剂。激活剂对酶的作用具有一定的选择性, 种激活剂对某种酶能起激活作用,而对另一种酶可能起抑制作用。酶的激活剂多为无机离子或简单有机 化合物。 无机离子,如K、Na、Mg2、Zn2、Fe2、Ca2+及CI、Br等,一是作为酶的辅助因子,二是作为激 活剂起作用。 某些还原剂,如Cys、(GSH、氰化物等能激活某些酶,使酶蛋白中的二硫键还原成巯基,从而提高 酶活性,如木瓜蛋白酶等。 EDTA(乙二胺四乙酸)为金属螯合剂,可解除重金属离子对酶的抑制作用而成为常用激活剂 六、酶的抑制作用和抑制剂一个反应的速度常数 k 和温度的关系可用 Arrhenius 方程式表示： 2.3logk = logA– Ea/(RT) 其中A为一常数，E a 为活化能，R为气体常数，而T为绝对温度。 温度对酶反应的影响是双重的：（1）随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大速度为止。 （2）随温度升高而使酶逐步变性。即通过减少有活性的酶而降低酶的反应速度。在酶本身不被变性的温 度范围内，Arrhenius方程才适用。在一定条件下每一种酶在某一温度下才表现最大的活力，这个温度称 为该酶的最适温度。最适温度是上述温度对酶反应双重影响的结果。在低于最适温度时，前一种效应为 主，在高于最适温度时，后一效应为主。一般来说动物细胞的酶的最适温度通常在 37~50℃，而植物细胞 的酶的最适温度较高，通常在 50~60 ℃以上。生产上，酶一般应在最适温度以下进行催化反应，以延长 酶的使用寿命。 四、pH 的影响 一般催化剂当 pH 在一定范围内变化时，对催化作用没有多大影响。但是，每一种酶只能在一定的 pH 范围内表现出它的活性。而且在某一 pH 范围内酶活性最高，称为最适 pH。在最适 pH 的两侧活性都 骤然下降，所以一般酶反应 pH 曲线呈钟形（图 5-2）。 6 最适pH 10 pH 胰蛋白酶 图 5-2 pH-酶活性关系图 最适 pH 时为什么酶的催化作用最大？可能有下列几种原因。 （1）pH 能影响酶分子结构的稳定性。一般来说酶在最适 pH 是稳定的，过酸或过碱都能引起酶蛋白 变性而使酶失去活性。 （2）pH 能影响酶分子的解离状态。因为酶是蛋白质，pH 的变化会影响到蛋白质上的许多极性基团 （如氨基、羧基、咪唑基、巯基等）的离子特性，在不同 pH 条件下，这些基团解离的状态不同，所带电 荷也不 同，只有在酶蛋白处于一定解离状态下，才能与底物形成中间物。而且酶的解离状态也影响酶的 活性。例如，胃蛋白酶在正离子状态下有活性，胰蛋白酶在负离子状态下有活性，而蔗糖酶在两性离子 状态下才具有活性。 pH对底物解离的影响。许多底物或辅酶也具有离子特性（如ATP、NAD+ 、CoA等），pH的变化也影 响它们的解离状态。而酶只与某种解离状态的底物才形成复合物。例如在pH9.0~10.0 时，精氨酸解离成 正离子，而精氨酸酶解离成负离子，此时酶活性最大。酶的最适pH值范围很广，有些酶在酸性pH下最 适，如胃蛋白酶，有些在碱性pH最适，如碱性磷酸酯酶，大部分酶的最适pH则在pH7 附近。 五、酶原的激活和激活剂 1、酶原的激活 有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切 去一部分才能呈现活性。这种激活过程又称酶原致活作用或酶原激活作用。例如胰蛋白酶原的激活就是 用肠激酶将其 N 端的一个肽段（六肽）切去，即变为活性胰蛋白酶，激活后产生的少量胰蛋白酶又可激 活胰蛋白酶原。消化酶系和凝血酶在初分泌时都是酶原形式。 2、激活剂 凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂。激活剂对酶的作用具有一定的选择性，一 种激活剂对某种酶能起激活作用，而对另一种酶可能起抑制作用。酶的激活剂多为无机离子或简单有机 化合物。 无机离子，如K+ 、Na+ 、Mg2+、Zn2+、Fe2+、Ca2+及C1- 、Br- 等，一是作为酶的辅助因子，二是作为激 活剂起作用。 某些还原剂，如Cys 、GSH、氰化物等能激活某些酶，使酶蛋白中的二硫键还原成巯基，从而提高 酶活性，如木瓜蛋白酶等。 EDTA（乙二胺四乙酸）为金属螯合剂，可解除重金属离子对酶的抑制作用而成为常用激活剂。 六、酶的抑制作用和抑制剂 119