第三节抗体的生物学功能 抗体的分子结构和基因结构具有明显的两重性，其功能也相应具有两重性：一是与抗原 的特异性结合，由可变区完成，二是与抗原结合后激发的效应功能，由恒定区完成。 一、抗原结合 能与数量众多的抗原发生特异性结合是抗体分子的主要特征，这是由抗体分子上抗原 结合部位和抗原决定簇相互作用的结果。通过前面的学习我们己经知道，轻链和重链可变区 内分别有3个高变区，也称互补决定区(CDR),与抗体一抗原的特异性结合有关。 V阳和V紧密地结合在一起，形成一个致密的球状结构，成为Pv段，6个CD擦位于 Pv段的N端，叫做CDR表面(CDR surface)。 CDR表面的形状和特性取决于CDR襟的氨基酸组成和数目，可以有凹陷和凸起，可以 有深袋和裂隙。抗体和抗原的结合主要涉及这个表面，因此CD表面即抗原结合部位。 抗体和抗原的结合不涉及共价健的形成或断裂，仅涉及非共价性质的作用力，这种弱 的结合力涉及几种分子间的作用力，包括疏水键、氢键、范德华力和静电作用力等，同时需 要合适的温度、pH、离子强度及完整的抗体，这种结合是可逆的。 抗体抗原结合的特异性来源于抗原结合部位与抗原决定簇的结构互补，这一方面是几 何构象的互补，如凹陷与凸起的互补，也有理化性质的互补：如促进疏水键或离子键的形成 等等。 抗体分子可有单体、双体和五聚体，因此结合抗原决定簇的数目（结合价）也不相同。 Fab段为单价，不能产生凝集反应和沉淀反应。F(ab)2和单体1g(如IgG、gD、gE) 为双价。双体分泌型1gA有4价。五聚体gM理论上应为10价，但实际上由于立体构型的 空间位阻，一般只有5个结合点可结合抗原。 抗体与抗原结合后，发挥中和作用。 如抗体与毒素结合可阻断毒素与靶细胞受体的结合，从而中和毒素的毒性。 抗体与病原体结合，可以阻止其对机体细胞的粘附和感染。 中和病毒可抑制病毒对宿主细胞的感染。病毒感染过程中，病毒与细胞表面受体结合， 通过受体介导病毒内吞，然后内质体酸化引发病毒与细胞融合，病毒DNA进入细胞，抗体第三节 抗体的生物学功能 抗体的分子结构和基因结构具有明显的两重性，其功能也相应具有两重性：一是与抗原 的特异性结合，由可变区完成，二是与抗原结合后激发的效应功能，由恒定区完成。 一、抗原结合 能与数量众多的抗原发生特异性结合是抗体分子的主要特征，这是由抗体分子上抗原 结合部位和抗原决定簇相互作用的结果。通过前面的学习我们已经知道，轻链和重链可变区 内分别有 3 个高变区，也称互补决定区（CDR），与抗体—抗原的特异性结合有关。 VH和 VL紧密地结合在一起，形成一个致密的球状结构，成为 PV段，6 个 CDR 襻位于 PV 段的 N 端，叫做 CDR 表面(CDR surface)。 CDR 表面的形状和特性取决于 CDR 襻的氨基酸组成和数目，可以有凹陷和凸起，可以 有深袋和裂隙。抗体和抗原的结合主要涉及这个表面，因此 CDR 表面即抗原结合部位。 抗体和抗原的结合不涉及共价键的形成或断裂，仅涉及非共价性质的作用力，这种弱 的结合力涉及几种分子间的作用力，包括疏水键、氢键、范德华力和静电作用力等，同时需 要合适的温度、pH、离子强度及完整的抗体，这种结合是可逆的。 抗体抗原结合的特异性来源于抗原结合部位与抗原决定簇的结构互补，这一方面是几 何构象的互补，如凹陷与凸起的互补，也有理化性质的互补：如促进疏水键或离子键的形成 等等。 抗体分子可有单体、双体和五聚体，因此结合抗原决定簇的数目（结合价）也不相同。 Fab 段为单价，不能产生凝集反应和沉淀反应。F（ab'）2 和单体 Ig（如 IgG、IgD、IgE） 为双价。双体分泌型 IgA 有 4 价。五聚体 IgM 理论上应为 10 价，但实际上由于立体构型的 空间位阻，一般只有 5 个结合点可结合抗原。 抗体与抗原结合后，发挥中和作用。 如抗体与毒素结合可阻断毒素与靶细胞受体的结合，从而中和毒素的毒性。 抗体与病原体结合，可以阻止其对机体细胞的粘附和感染。 中和病毒可抑制病毒对宿主细胞的感染。病毒感染过程中，病毒与细胞表面受体结合， 通过受体介导病毒内吞，然后内质体酸化引发病毒与细胞融合，病毒DNA进入细胞，抗体