正在加载图片...
Phenylalanine Tryptophan (Phe)B (yn (TP)W 紫外吸收法 由于蛋白质中存在含有共轭双键的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸, 因此蛋白质具有吸收紫外光的性质,吸收高峰在280nm处。在一定浓 度范围内(0.1~1.0mg/mL),蛋白质溶液在280nm处光吸收值A280 与其浓度成正比,故可用作蛋白质含量的定量测定。 Amino acid Absorption maxima(nm) 该测定方法简单、灵敏、快速、低浓度的盐类不干扰测定,同时 Tryptophan 219,279 在测定过程中无试剂加入,蛋白质可回收,特别适用于柱层析洗脱液 Tyrosine 193,222.275 Phenylalanine 188,206,257 的快速连续检测,因此在蛋白质和酶的分离纯化过程中广泛采用。 此法的缺点是:(1)对测定那些与标准蛋白质中酪氨酸和色氨酸 含量差异较大的蛋白质,有一定的误差。(2)适合较纯蛋白质的测定, 若待测样中含有嘌呤、嘧啶等吸收紫外光的物质,干扰较大。紫外吸收法 由于蛋白质中存在含有共轭双键的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸, 因此蛋白质具有吸收紫外光的性质,吸收高峰在280 nm处。在一定浓 度范围内(0.1~1.0 mg/mL),蛋白质溶液在280 nm处光吸收值A280 与其浓度成正比,故可用作蛋白质含量的定量测定。 该测定方法简单、灵敏、快速、低浓度的盐类不干扰测定,同时 在测定过程中无试剂加入,蛋白质可回收,特别适用于柱层析洗脱液 的快速连续检测,因此在蛋白质和酶的分离纯化过程中广泛采用。 此法的缺点是:(1)对测定那些与标准蛋白质中酪氨酸和色氨酸 含量差异较大的蛋白质,有一定的误差。(2)适合较纯蛋白质的测定, 若待测样中含有嘌呤、嘧啶等吸收紫外光的物质,干扰较大
<<向上翻页向下翻页>>
©2008-现在 cucdc.com 高等教育资讯网 版权所有