、酶浓度对酶促反应速度的影响 在一定的温度和pH条件下,当底物浓度远大于酶的浓度时,酶反应速度与酶浓度成 正比(图4-11) 即v=KE](1)式中v为反应速度,K为反应速度常数,田]代表酶浓度 二、底物浓度对酶促反应速度的影响 (一)底物浓度曲线 酶浓度不变的情况下,底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线 (二)米曼氏( Michaelis-Menten)方程式 体内大多数酶均表现上述底物浓度与反应速度的关系,于是米一曼两人在前人工作的基 础上提出酶与底物首先形成中间复合物的学说,即: K3 E+S←→ES E+P 2 式中E、S、ES和P分别代表游离酶、底物、酶底物复合物和反应产物。K1为ES生成 的反应速度常数,K2和K3分别代表ES分解为E+S和E+P的反应速度常数。他们假设在反 应初速度条件下,P浓度很低,那末E+P逆向生成ES的反应可忽略不计;也假设SE生成 ES和由ES分解为E+S的反应为快反应并很快达到严衡,但ES分解为E+P的反应为慢反 应,它是整个反应过程的限速步骤,于是上述反应的反应速度为 V=K3 ES m=(+)/K1。Km为常数 可得到米一曼氏方程式: v=vmax 式中v为反应速度,Vmax为所有酶被底物饱和时的最大反应速度,Km为米氏常数,这 个方程式正确地说明底物浓度对酶反应速度的影响。当底物浓度很低,即[S]<Km时,(11) 式分母上的[S]可以忽略不计,于是 v=Vmax[SI/ Kr 对一个酶来说,Vmax和Km均为常数,于是反应速度与底物浓度成正比关系。若底物浓 度很高,即[S]>>Km,方程式(11)分母中Km可以忽略不计,于是 Vmax[S]/[S]=vmax 此时再增加底物浓度,反应速度也不会增加。若[S]=Km,则方程式成为 v=Vmax[S]2[S]=Vmax/2 在[S]=Km时,反应速度正好为最大反应速度的一半,故只要知道酶的最大反应速度,7 一、酶浓度对酶促反应速度的影响 在一定的温度和 pH 条件下，当底物浓度远大于酶的浓度时，酶反应速度与酶浓度成 正比（图 4-11） 即 v=K[E] (1) 式中 v 为反应速度，K 为反应速度常数， [E]代表酶浓度 二、底物浓度对酶促反应速度的影响 (一)底物浓度曲线 在酶浓度不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线。 (二)米-曼氏(Michaelis-Menten)方程式 体内大多数酶均表现上述底物浓度与反应速度的关系，于是米—曼两人在前人工作的基 础上提出酶与底物首先形成中间复合物的学说，即： K1 K3 E+S ES E+P K2 式中 E、S、ES 和 P 分别代表游离酶、底物、酶-底物复合物和反应产物。Kl 为 ES 生成 的反应速度常数，K2 和 K3 分别代表 ES 分解为 E+S 和 E+P 的反应速度常数。他们假设在反 应初速度条件下，P 浓度很低，那末 E+P 逆向生成 ES 的反应可忽略不计；也假设 S+E 生成 ES 和由 ES 分解为 E+S 的反应为快反应并很快达到严衡，但 ES 分解为 E+P 的反应为慢反 应，它是整个反应过程的限速步骤，于是上述反应的反应速度为： v=K3 [ES] Km=（ K2+K3 ）/K1 。 Km 为常数， 可得到米—曼氏方程式： v=Vmax[S] Km+[S] 式中 v 为反应速度，Vmax 为所有酶被底物饱和时的最大反应速度，Km 为米氏常数，这 个方程式正确地说明底物浓度对酶反应速度的影响。当底物浓度很低，即[S]<<Km 时，(11) 式分母上的[S]可以忽略不计，于是 v=Vmax[S]/ Km 对一个酶来说，Vmax 和 Km 均为常数，于是反应速度与底物浓度成正比关系。若底物浓 度很高，即[S]>> Km，方程式(11)分母中 Km 可以忽略不计，于是 v=Vmax[S]/[S]=Vmax 此时再增加底物浓度，反应速度也不会增加。若[S]= Km，则方程式成为 v=Vmax[S]/2[S]= Vmax/2 在[S]= Km 时，反应速度正好为最大反应速度的一半，故只要知道酶的最大反应速度