凝血酶的本质为一种蛋白水解酶,能特异性作用于Aα和Bβ链上的精一甘肽键。切除A、B纤维肽。因纤维肽A及B均为酸性肽,带较多负电荷。由于电荷排斥作用阻碍纤维蛋白原之间聚 合。切除纤维肽A及B转变为纤维蛋白后负性减小,同时暴露了互补结合位点,有利于自动聚合,纤维蛋白单位通过边靠边、端靠端的聚合形成聚合链。此种多聚体不稳定,称为软凝块(soft clot)。它再通过因子xl的作用结成牢固的网。因子xa为转肽酶,能催化一个单体的谷氨酸残基的y-羧基与另一单体的赖氨酸残基的氨基之间形成共价结合,其间释出NH3(图10-9, 10)。因此,因子xⅢl称为纤维蛋白稳定因子( fibrin stabilizingfactor,FSF)。因子存在于血小板及血浆中,经凝血酶切除部分肽段后被激活为xla 由此产生的稳定纤维蛋白网与软凝块不同,它们在5M的脲及1%氯乙酸溶液中不溶解。在血小板的血栓收缩蛋白作用下,此网状结构收缩,于是伤口边缘彼此靠近,易于伤口闭合。成纤维细 胞的表面带有一种类似纤维蛋白的蛋白质,称粘连蛋白,它由Ⅻa催化与纤维蛋白结成网。并将纤维蛋白固定下来。所以,因子Ⅻa还直接参与伤口的愈合 因子Ⅻ CH 图10-10因子XⅢa作用机理 总结上述凝血过程可归纳出以下特点 凝血因子的活化本质上为蛋白质的有限水解,而许多凝血因了本身既是蛋白酶,又是酶作用的底物。这些本质为蛋白酶的凝血因子(Ⅱ、Ⅵ、Ⅺ、X、Ⅻ)的氨基酸顺序很相似,与许多丝氨 酸蛋白酶同源:活性中心的丝氨酸残基参与肽键的水解。C一端约250个氨基酸残基同源性很高,是具有催化活性的结枃域。而N端的氨基酸序列变化较大,决定各凝血因子作用底物的专 性。它们催化的反应需Ca++和磷脂参加凝血酶的本质为一种蛋白水解酶，能特异性作用于 Aα 和 Bβ 链上的精－甘肽键。切除 A、B 纤维肽。因纤维肽 A 及 B 均为酸性肽，带较多负电荷。由于电荷排斥作用阻碍纤维蛋白原之间聚 合。切除纤维肽 A 及 B 转变为纤维蛋白后负性减小，同时暴露了互补结合位点，有利于自动聚合，纤维蛋白单位通过边靠边、端靠端的聚合形成聚合链。此种多聚体不稳定，称为软凝块(soft clot)。它再通过因子 XⅢa 的作用结成牢固的网。因子 XⅢa 为转肽酶，能催化一个单体的谷氨酸残基的 γ－羧基与另一单体的赖氨酸残基的氨基之间形成共价结合，其间释出 NH3(图 10－9， 10)。因此，因子 XⅢa 称为纤维蛋白稳定因子(fibrin stabilizingfactor,FSF)。因子 XⅢ存在于血小板及血浆中，经凝血酶切除部分肽段后被激活为 XⅢa。 由此产生的稳定纤维蛋白网与软凝块不同，它们在 5M 的脲及 1%氯乙酸溶液中不溶解。在血小板的血栓收缩蛋白作用下，此网状结构收缩，于是伤口边缘彼此靠近，易于伤口闭合。成纤维细 胞的表面带有一种类似纤维蛋白的蛋白质，称粘连蛋白，它由Ⅻa 催化与纤维蛋白结成网。并将纤维蛋白固定下来。所以，因子Ⅻa 还直接参与伤口的愈合。 图 10－10 因子 XⅢa 作用机理 总结上述凝血过程可归纳出以下特点： 1.凝血因子的活化本质上为蛋白质的有限水解，而许多凝血因了本身既是蛋白酶，又是酶作用的底物。这些本质为蛋白酶的凝血因子(Ⅱ、Ⅵ、Ⅺ、Ⅹ、Ⅻ)的氨基酸顺序很相似，与许多丝氨 酸蛋白酶同源；活性中心的丝氨酸残基参与肽键的水解。C－端约 250 个氨基酸残基同源性很高，是具有催化活性的结构域。而 N 端的氨基酸序列变化较大，决定各凝血因子作用底物的专 一性。它们催化的反应需 Ca＋＋和磷脂参加