二维构象用相对方向表示法可表示为(F,F,R,R,L,R,R,L,R,F,R)。对于三维 模型,第一个残基位于网格的(0,0,0)位上,它所面对的方向为右。当我们沿着多肽链 移动时,我们不但必须清楚当前残基面对的方向,同时还要清楚当前哪个方向应该看作是 “上”。利用这种表示方法,图77中的三维构象可以表示为(F,L,U,U,R,U,U,L, L,F,L)。使用上面两种基于方向的表示方法时,我们会遇到的一个关键问题就是一些构 象中两个残基会出现在同一个位置上。比如,一个二维构象用相对(基于主链的转动)表示 法表示时,如果它的起始四个残基表示为(L,L,L,L),那么,这个构象就会有两个残 基位于原点(0,0)上,从而导致残基碰撞,或者说原子空间碰撞。在构象搜索时,如果出 现这种空间碰撞,我们可以采用多种方法来处理。最简单的一种方法就是为每一个具有碰撞 的构象设置一个非常高的能量值。由于搜索算法是寻找低能量构象的,因此,具有碰撞的构 象在搜索时会被很快地剔除。不过,有些构象如果能够解决碰撞问题,它的能量就会比较小, 因此,这些构象可能会是有效构象。但是,如果采用上面的方法解决碰撞问题的话,搜索过 程中就会把这些有效构象去除掉。其它处理碰撞的方法包括在为构象打分之前先利用局部优 化方法来解决碰撞,另外也可以使用其它在构象搜索过程中不会产生碰撞的表示法。优先排 序表示法就是一种在构象搜索过程中不会产生碰撞的表示法。在优先排序法中,每个残基对 应的方向并不是某一个方向,而是所有可能的方向的排列。比如,在二维模型中,某一个残 基对应的方向可能会是{L,F,R}。{L,F,R}表示这个残基最可能对应的方向是左:但是, 如果残基移向左侧构象中会出现碰撞,这时我们就会为这个残基选择下一个比较有可能的方 向,即向前;最后一个可选择的方向为向右。使用这种表示法来表示构象,在有些构象中仍 然会出现碰撞(当向所有方向的移动都会导致碰撞时),但这种表示方法中出现碰撞的频率 比用绝对方向表示法时出现碰撞的频率要小很多。将优先排序表示法和局部构象搜索方法结 合起来,我们就可以设计出构象中绝对不会出现碰撞情况的表示法。H-P模型是基于三种简 化的,即蛋白质中各个氨基酸残基的α碳原子都位于二维网格或三维网格的格点上,疏水作 用是蛋白折叠中唯一的重要因素,同时通过计算疏水残基接触的数目代替构象的能量计算。 虽然这样的处理非常简单,但是,通过H-P模型的计算分析,能够发现蛋白质折叠的一些 机制。如果在蛋白质模型中取消氨基酸定位于网格点的限制(去网格模型),那么蛋白质模 型就可以更真实地模拟出蛋白质的实际构象。去网格模型的误差通常用预测构象和实际构象 中α碳原子的均方根偏差(RMSD)来计算。a碳原子的RMSD是指当预测构象和实际构象 重叠在一起时,两种构象中每个a碳原子位置的 Euclidean平方根距离的总和。随着蛋白模 型与实际情况越来越相符,模型的复杂性也越来越大。去网格蛋白质折叠模型可以只考虑α二维构象用相对方向表示法可表示为（F，F，R，R，L，R，R，L，R，F，R）。对于三维 模型，第一个残基位于网格的（0，0，0）位上，它所面对的方向为右。当我们沿着多肽链 移动时，我们不但必须清楚当前残基面对的方向，同时还要清楚当前哪个方向应该看作是 “上”。利用这种表示方法，图 7.7 中的三维构象可以表示为（F，L，U，U，R，U，U，L， L，F，L）。使用上面两种基于方向的表示方法时，我们会遇到的一个关键问题就是一些构 象中两个残基会出现在同一个位置上。比如，一个二维构象用相对（基于主链的转动）表示 法表示时，如果它的起始四个残基表示为（L，L，L，L），那么，这个构象就会有两个残 基位于原点（0，0）上，从而导致残基碰撞，或者说原子空间碰撞。在构象搜索时，如果出 现这种空间碰撞，我们可以采用多种方法来处理。最简单的一种方法就是为每一个具有碰撞 的构象设置一个非常高的能量值。由于搜索算法是寻找低能量构象的，因此，具有碰撞的构 象在搜索时会被很快地剔除。不过，有些构象如果能够解决碰撞问题，它的能量就会比较小， 因此，这些构象可能会是有效构象。但是，如果采用上面的方法解决碰撞问题的话，搜索过 程中就会把这些有效构象去除掉。其它处理碰撞的方法包括在为构象打分之前先利用局部优 化方法来解决碰撞，另外也可以使用其它在构象搜索过程中不会产生碰撞的表示法。优先排 序表示法就是一种在构象搜索过程中不会产生碰撞的表示法。在优先排序法中，每个残基对 应的方向并不是某一个方向，而是所有可能的方向的排列。比如，在二维模型中，某一个残 基对应的方向可能会是{L，F，R}。{L，F，R}表示这个残基最可能对应的方向是左；但是， 如果残基移向左侧构象中会出现碰撞，这时我们就会为这个残基选择下一个比较有可能的方 向，即向前；最后一个可选择的方向为向右。使用这种表示法来表示构象，在有些构象中仍 然会出现碰撞（当向所有方向的移动都会导致碰撞时），但这种表示方法中出现碰撞的频率 比用绝对方向表示法时出现碰撞的频率要小很多。将优先排序表示法和局部构象搜索方法结 合起来，我们就可以设计出构象中绝对不会出现碰撞情况的表示法。H-P 模型是基于三种简 化的，即蛋白质中各个氨基酸残基的 α 碳原子都位于二维网格或三维网格的格点上，疏水作 用是蛋白折叠中唯一的重要因素，同时通过计算疏水残基接触的数目代替构象的能量计算。 虽然这样的处理非常简单，但是，通过 H-P 模型的计算分析，能够发现蛋白质折叠的一些 机制。如果在蛋白质模型中取消氨基酸定位于网格点的限制（去网格模型），那么蛋白质模 型就可以更真实地模拟出蛋白质的实际构象。去网格模型的误差通常用预测构象和实际构象 中 α 碳原子的均方根偏差（RMSD）来计算。α 碳原子的 RMSD 是指当预测构象和实际构象 重叠在一起时，两种构象中每个 α 碳原子位置的 Euclidean 平方根距离的总和。随着蛋白模 型与实际情况越来越相符，模型的复杂性也越来越大。去网格蛋白质折叠模型可以只考虑 α