0.4A Porphyrin 02 His In oxyhemoglobin In deoxyhemoglobin Figure 7-2 y.Sixth Edion 2007 W.H Freeman and Company 图72氧结合改变铁离子位置。在脱氧状态铁离子处于卜啉环平面的外部（左边）。当铁离 子与氧结合，铁离子就移入血红素平面的中夹（右边)。 氧分子与铁离子第六配位点的结合导致铁的电子云发生重排，铁离子比原来的直径小得 多，因此铁离子就被移入卜啉环平面中央孔内（图72，右边）。铁离子电子结构的改变伴随 着磁性的改变，成为功能性磁共振成像(fMRI)的基础。fMRI是脑功能检测的有效手段(32.1 节)。1936年Linus Pauling基于磁性测量就预测出氧结合导致结构改变，比肌红蛋白和血红 蛋白三维结构阐明时间早25年。 肌红蛋白结构阻止活性氧释放 肌红蛋白结构阻上活性氧释放 氧与血红素内铁离子的结合使铁离子的电子向氧偏移。三价铁离子(F3+)与超氧阴离子 (O2)形成的复合物（图7.3)能很好解释其结构。离去氧是氧气，而不是超氧离子。首 先释放超氧离子是能够破坏很多生命物质的活性氧。其次，释放超氧离子使铁离子处于三价 状态，即正铁肌红蛋白(metmyoglobin),不能重新结合氧。因此丧失了储氧功能。肌红蛋 白的这些特征使之不大可能释放超氧负离子。尤其是结合口袋还有一个远端组氨酸(distal histidine)供应氢键供体与氧形成氢键（图7.4）。结合氧的超氧特性强化了这种相互作用。 因此肌红蛋白的蛋白质部分控制血红素活性，使之更适于与氧可逆性结合。 Superoxide ion Fe2+ Fe3+ eSth uio 2007W.HFreerran and Compary 图7.3铁-氧结合。血红蛋白铁与氧的相互作用可以看作Fe2+与氧气结合和F+与超氧负离 子结合的共振结构。图 7.2 氧结合改变铁离子位置。在脱氧状态铁离子处于卜啉环平面的外部（左边）。当铁离 子与氧结合，铁离子就移入血红素平面的中央（右边）。 氧分子与铁离子第六配位点的结合导致铁的电子云发生重排，铁离子比原来的直径小得 多，因此铁离子就被移入卜啉环平面中央孔内（图 7.2，右边）。铁离子电子结构的改变伴随 着磁性的改变，成为功能性磁共振成像（fMRI）的基础。fMRI 是脑功能检测的有效手段（32.1 节）。1936 年 Linus Pauling 基于磁性测量就预测出氧结合导致结构改变，比肌红蛋白和血红 蛋白三维结构阐明时间早 25 年。 肌红蛋白结构阻止活性氧释放 肌红蛋白结构阻止活性氧释放 氧与血红素内铁离子的结合使铁离子的电子向氧偏移。三价铁离子（Fe 3+）与超氧阴离子 （O2-）形成的复合物（图 7.3）能很好解释其结构。离去氧是氧气，而不是超氧离子。首 先释放超氧离子是能够破坏很多生命物质的活性氧。其次，释放超氧离子使铁离子处于三价 状态，即正铁肌红蛋白（metmyoglobin），不能重新结合氧。因此丧失了储氧功能。肌红蛋 白的这些特征使之不大可能释放超氧负离子。尤其是结合口袋还有一个远端组氨酸（distal histidine）供应氢键供体与氧形成氢键（图 7.4）。结合氧的超氧特性强化了这种相互作用。 因此肌红蛋白的蛋白质部分控制血红素活性，使之更适于与氧可逆性结合。 图 7.3 铁-氧结合。血红蛋白铁与氧的相互作用可以看作 Fe 2+与氧气结合和 Fe 3+与超氧负离 子结合的共振结构