(124aa-)。 P139图3-46多肽的固相合成 端 N端 挂接→去保护→中和→缩合→去保护→中和→缩合 蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质 二级结构是指多肽链中有规则重复的构象。 肽链的构象 多肽链的共价主链上所有的a一碳原子都参与形成单键,因此,从理论上讲,一个多 肽主链能有无限多种构象 但是,目前已知,一个蛋白质的多肽链在生物体内只有一种或很少几种构象,且相当稳 定,这种构象称天然构象,此时蛋白质具有生物活性,这一事实说明:天然蛋白质主链上的 单键并不能自由旋转。 欣链的二面角 P143图3-51、图3-52 多肽主链上只有a碳原子连接的两个键(Ca一N和Ca-C2)是单键,能自由旋转。 环绕Ca一N键旋转的角度为Φ 环绕Ca-C2键旋转的角度称ψ 多肽链的所有可能构象都能用Φ和ψ这两个构象角来描述,称二面角。 当Φ的旋转键Ca-N两侧的N-C1和Ca-C2呈顺式时,规定Φ=0°。 当ψ的旋转键Ca-C2两侧的Ca-N和C2-N2呈顺式时,规定W=0°。 从Ca向N看,顺时针旋转Ca-N键形成的Φ角为正值,反之为负值。 从Ca向C2看,顺时针旋转Ca-C2键形成的平角为正值,反之为负值 多肽链折叠的空间限制 Φ和同时为0的构象实际不存在,因为两个相邻肽平面上的酰胺基H原子和羰基0 原子的接触距离比其范德华半经之和小,空间位阻。 因此二面角(Φ、屮)所决定的构象能否存在,主要取决于两个相邻肽单位中非键合原 子间的接近有无阻碍。 Ca上的R基的大小与带电性影响Φ和甲 P144表3-12蛋白质中非键合原子间的最小接触距离。 拉氏构象图: Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离,确定了哪些 成对二面角(Φ、)所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的,哪些是不允许的,并且以 Φ为横坐标,以ψ为纵坐标,在坐标图上标出,该坐标图称拉氏构象图。 P145拉氏构象图(Gly除外)（124aa—）。 P139 图 3-46 多肽的固相合成 C 端 N 端。 挂接→去保护→中和→缩合→去保护→中和→缩合 蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质 二级结构是指多肽链中有规则重复的构象。 肽链的构象 多肽链的共价主链上所有的 α--碳原子都参与形成单键，因此，从理论上讲，一个多 肽主链能有无限多种构象。 但是，目前已知，一个蛋白质的多肽链在生物体内只有一种或很少几种构象，且相当稳 定，这种构象称天然构象，此时蛋白质具有生物活性，这一事实说明：天然蛋白质主链上的 单键并不能自由旋转。 肽链的二面角 P143 图 3-51、图 3-52 多肽主链上只有α碳原子连接的两个键（Cα—N1 和 Cα-C2）是单键，能自由旋转。 环绕 Cα—N 键旋转的角度为 Φ 环绕 Cα—C2 键旋转的角度称 Ψ 多肽链的所有可能构象都能用 Φ 和 Ψ 这两个构象角来描述，称二面角。 当 Φ 的旋转键 Cα-N1 两侧的 N1-C1 和 Cα-C2 呈顺式时，规定 Φ=0°。 当 Ψ 的旋转键 Cα-C2 两侧的 Cα-N1 和 C2-N2 呈顺式时，规定 Ψ=0°。 从 Cα向 N1 看，顺时针旋转 Cα-N1 键形成的 Φ 角为正值，反之为负值。 从 Cα向 C2 看，顺时针旋转 Cα- C2 键形成的 Ψ 角为正值，反之为负值。 多肽链折叠的空间限制 Φ 和 Ψ 同时为 0 的构象实际不存在，因为两个相邻肽平面上的酰胺基 H 原子和羰基 0 原子的接触距离比其范德华半经之和小，空间位阻。 因此二面角（Φ、Ψ）所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原 子间的接近有无阻碍。 Cα上的 R 基的大小与带电性影响 Φ 和 Ψ P144 表 3-12 蛋白质中非键合原子间的最小接触距离。 拉氏构象图：Ramachandran 根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些 成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以 Φ 为横坐标，以 Ψ 为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。 P145 拉氏构象图（Gly 除外）