(琥珀酸) (丙二酸) 竞争性抑制的效果强弱与竞争性抑制剂的浓度、底物浓度以及抑制剂和底物与酶的亲和 力大小有关。随着底物浓度增加,酶的抑制作用减弱 竞争性抑制的特点:是酶催化反应的最大反应速度m不变,而米氏常数Km增大。 如图1-6所示 图1-6线性竞争性抑制的Km和Vm变化 4.52非竞争性抑制( noncompetitive inhibition):指抑制剂与底物分别与酶分子上的 不同位点结合,而引起酶活性降低的抑制作用 机制:由于非竞争性抑制剂是与酶的活性中心以外的位点结合,所以,抑制剂的分子结 构可能与底物分子的结构毫不相关。增加底物浓度也不能使非竞争性抑制作用逆转。 非竟争性抑制的特点:最大反应速度Ⅷm减小,而米氏常数‰m不变。图17所示。 图1-7非竞争性抑制的Km和Vm变化 4.5.3反竞争性抑制 uncompetitive inhibition)在底物与酶分子结合生成中间复合物后,(琥珀酸) （丙二酸） 竞争性抑制的效果强弱与竞争性抑制剂的浓度、底物浓度以及抑制剂和底物与酶的亲和 力大小有关。随着底物浓度增加，酶的抑制作用减弱。 竞争性抑制的特点：是酶催化反应的最大反应速度 Vm 不变，而米氏常数 Km 增大。 如图 1-6 所示。 1/v [I] 1/Vm －1/Km 1/[S] 图 1-6 线性竞争性抑制的 Km 和 Vm 变化 4.5.2 非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）：指抑制剂与底物分别与酶分子上的 不同位点结合，而引起酶活性降低的抑制作用。 机制：由于非竞争性抑制剂是与酶的活性中心以外的位点结合，所以，抑制剂的分子结 构可能与底物分子的结构毫不相关。增加底物浓度也不能使非竞争性抑制作用逆转。 非竞争性抑制的特点：最大反应速度 Vm 减小，而米氏常数 Km 不变。如图 1-7 所示。 1/v [I1] [I2] 1/Vm －1/Km 1/ [S] 图 1-7 非竞争性抑制的 Km和 Vm变化 4.5.3反竞争性抑制(uncompetitive inhibition)：在底物与酶分子结合生成中间复合物后