酶工程电子教案 第一章绪论 1、酶的基本概念 酶的概念:具有生物催化功能的生物大分子,按照其化学组成,可以分为蛋白类酶(P酶) 和核酸类酶(R酶)两大类别 酶工程:酶的生产与应用的技术过程。 酶工程的主要内容包括:微生物细胞发酵产酶,动植物细胞培养产酶,酶的提取与分离 纯化,酶分子修饰,酶、细胞、原生质体固定化、酶的非水相催化、酶反应器和酶的应用等。 2、酶的发展史 19世纪以前 4000多年前的夏禹时代就已经掌握了酿酒技术。 3000多年前的周朝,就会制造饴糖、食酱等食品。 2500多年前的春秋战国时期,就懂得用麴来治疗消化不良等疾病。 19世纪30年以来 1833年,佩恩〔 Payen)和帕索兹〔 Persoz)从麦芽的水抽提物中用酒精沉淀得到淀粉 酶( Diastase 19世纪中叶,巴斯德( Pasteur认为在活酵母细胞内有一种可以将糖发酵生成酒精的物质。 1878年昆尼( Kunne)首次将酵母中进行酒精发酵的物质称为酶( Enzyme),这个词 来自希腊文,其意思是“在酵母中"。 1896年,巴克纳( Buchner)兄弟发现酵母的无细胞抽提液也能将糖发酵成酒精。 1902年,亨利〔 Henri)根据蔗糖酶催化蔗糖水解的实验结果,提岀中间产物学说。 E+ S ES= -E P
酶工程电子教案 第一章 绪论 1、酶的基本概念 酶的概念：具有生物催化功能的生物大分子，按照其化学组成，可以分为蛋白类酶（P 酶） 和核酸类酶（R 酶）两大类别。 酶工程：酶的生产与应用的技术过程。 酶工程的主要内容包括：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离 纯化，酶分子修饰，酶、细胞、原生质体固定化、酶的非水相催化、酶反应器和酶的应用等。 2、酶的发展史 19 世纪以前： 4000 多年前的夏禹时代就已经掌握了酿酒技术。 3000 多年前的周朝，就会制造饴糖、食酱等食品。 2500 多年前的春秋战国时期，就懂得用麴来治疗消化不良等疾病。 19 世纪 30 年以来： 1833 年，佩恩（ Payen）和帕索兹（ Persoz）从麦芽的水抽提物中用酒精沉淀得到淀粉 酶（ Diastase）。 19 世纪中叶，巴斯德( Pasteur)认为在活酵母细胞内有一种可以将糖发酵生成酒精的物质。 1878 年昆尼（ Kunne）首次将酵母中进行酒精发酵的物质称为酶（ Enzyme ），这个词 来自希腊文，其意思是“在酵母中”。 1896 年，巴克纳（ Buchner）兄弟发现酵母的无细胞抽提液也能将糖发酵成酒精。 1902 年，亨利（ Henri）根据蔗糖酶催化蔗糖水解的实验结果，提出中间产物学说。 k1 k2 E ＋ S ======== ES ========E ＋ P
1913年,米彻利斯( Michaelis)和曼吞( menten)米氏方程 Vm sI Km+s 酶是生物体产生的具有生物催化功能的物质″。但是尚未搞清楚究竟是哪一类物质? 1920年,德国化学家威尔斯塔特(wil! tater)将过氧化物酶纯化12000倍。 1926年,萨姆纳( Sumner)首次从刀豆提取液中分离纯化得到脲酶结晶,并证明它具有 蛋白质的性质 1960年,雅各( Jacob)和莫诺德( Monod)提岀操纵子学说,阐明了酶生物合成的基本 调节机制 1982年,切克( Thomas Cech)等人发现四膜虫( Tetrahymena)细胞的26 S rRNA前 体具有自我剪接功能(Self- splicing)并将这种具有催化活性的RNA称为 ribozyme. 1983年,阿尔特曼( Sidney Altman)等人发现核糖核酸酶P( RNase p)的RNA部分 M1RNA具有核糖核酸酶P的催化活性。 由此引出“酶是具有生物催化功能的生物大分子(蛋白质或RNAy的新概念。 3、酶催化作用的特点 31酶催化作用的专一性强 酶的专一性是指在一定的条件下,一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种 类型反应的特性。 酶的专一性按其严格程度的不同,可以分为绝对专一性和相对专一性两大类
K－1 1913 年，米彻利斯（ Michaelis ）和曼吞（ menten ）米氏方程： Vm [S] v == Km + [S] “酶是生物体产生的具有生物催化功能的物质”。但是尚未搞清楚究竟是哪一类物质？ 1920 年，德国化学家威尔斯塔特（Willstater）将过氧化物酶纯化 12 000 倍。 1926 年，萨姆纳（Sumner）首次从刀豆提取液中分离纯化得到脲酶结晶，并证明它具有 蛋白质的性质。 1960 年，雅各（Jacob）和莫诺德（Monod）提出操纵子学说，阐明了酶生物合成的基本 调节机制。 1982 年，切克（Thomas Cech）等人发现四膜虫（Tetrahynena）细胞的 26 S rRNA 前 体具有自我剪接功能（Self-splicing）。并将这种具有催化活性的 RNA 称为 ribozyme。 1983 年，阿尔特曼（Sidney Altman）等人发现核糖核酸酶 P（RNase P）的 RNA 部分 M1 RNA 具有核糖核酸酶 P 的催化活性。 由此引出“酶是具有生物催化功能的生物大分子（蛋白质或 RNA）”的新概念。 3、酶催化作用的特点 3.1 酶催化作用的专一性强 酶的专一性是指在一定的条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种 类型反应的特性。 酶的专一性按其严格程度的不同，可以分为绝对专一性和相对专一性两大类
311绝对专一性:一种酶只能催化一种底物进行一种反应,这种高度的专一性称为绝对专 例如,乳酸脱氢酶[EC11.127]催化丙酮酸进行加氢反应生成L-乳酸 CH 乳酸脱氢酶 H-C-OH COOH NADH NAD COOH 丙酮酸 L-乳酸 核酸类酶也同样具有绝对专—性:四膜虫26 SrRNA前体等催化自我剪接反应的 R酶,只能催化其本身RNA分子进行反应,而对于其它分子一概不作用。 3.12相对专一性:种酶能够催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应这种 专一性称为相对专—性。 相对专性又可分为键专一性和基团专一性 键专一性的酶能够作用于具有相同化学键的一类底物。 如,酯酶可催化所有含酯键的酯类物质水解生成醇和酸 酯酶 R-C-O-R’+H2O R-COOH+ R-OH (酯) (水) (酸) (醇) 基团专一性的酶则要求底物含有某一相同的基团。 如胰蛋白酶[EC34.31.4]选择性地水解含有赖氨酰-或精氨酰-的羰基的肽键。 再如核酸类酶M1RNA(核糖核酸酶P的RNA部分),催化tRNA前体5-末端的
3.1.1 绝对专一性：一种酶只能催化一种底物进行一种反应，这种高度的专一性称为绝对专 一性。 例如，乳酸脱氢酶 [ EC 1.1.1.27 ] 催化丙酮酸进行加氢反应生成 L－乳酸： CH3 CH3 | 乳酸脱氢酶 | C＝O =============== H－C－OH | | COOH NADH NAD COOH 丙酮酸 L－乳酸 核酸类酶也同样具有绝对专一性：四膜虫 26 S rRNA 前体等催化自我剪接反应的 R 酶，只能催化其本身 RNA 分子进行反应，而对于其它分子一概不作用。 3.1.2 相对专一性:一种酶能够催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种 专一性称为相对专一性。 相对专一性又可分为键专一性和基团专一性。 键专一性的酶能够作用于具有相同化学键的一类底物。 如，酯酶可催化所有含酯键的酯类物质水解生成醇和酸： O || 酯酶 R－C－O－R’＋ H2O =========== R-COOH ＋ R’-OH （酯） （水） （酸） （醇） 基团专一性的酶则要求底物含有某一相同的基团。 如胰蛋白酶 [EC 3.4.31.4 ] 选择性地水解含有赖氨酰-或精氨酰-的羰基的肽键。 再如核酸类酶 M1 RNA（核糖核酸酶 P 的 RNA 部分），催化 tRNA 前体 5’-末端的
成熟。要求底物核糖核酸的3ˆ-端部分是一个tRNA,而对其5-端部分的核苷酸链的顺序和 长度没有要求,催化反应的产物为一个成熟的tRNA分子和一个低聚核苷酸。 32酶催化作用的效率高 酶催化的转换数(每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数)一般为103mn-1左右。 酶催化和非酶催化反应所需的活化能有显著差别。婳图1-1所示。 从图中可以看到,酶催化 反应比非酶催化反应所需的活 非催化反应 化能要低得多。 活化能 酶催化反应 图1-1酶与非酶催化所需的活化能 反应过程 33酶催化作用的条件温和 酶的催化作用一般都在常温、常压、pH近乎中性的条件下进行。 原因:一是由于酶催化作用所需的活化能较低,二是由于酶是具有生物催化功能的生物大分 子。在高温、高压、在过高或过低pH等极端条件下,大多数酶会变性失活而失去其催化功 能。 4影响酶催化作用的因素 酶的催化作用受到底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂浓度、抑制剂浓度等诸多 因素的影响。 41底物浓度的影响 底物浓度是决定酶催化反应速度的主要因素。在其他条件不变的情况下,酶催化反应速 度与底物浓度的关系如图1-2所
成熟。要求底物核糖核酸的 3’-端部分是一个 tRNA，而对其 5’-端部分的核苷酸链的顺序和 长度没有要求，催化反应的产物为一个成熟的 tRNA 分子和一个低聚核苷酸。 3.2 酶催化作用的效率高 酶催化的转换数（ 每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数）一般为 103 min-1 左右。 酶催化和非酶催化反应所需的活化能有显著差别。如图 1-1 所示。 从图中可以看到，酶催化 反应比非酶催化反应所需的活 活 非催化反应 化能要低得多。 化 能 酶催化反应 图 1-1 酶与非酶催化所需的活化能 反应过程 3.3 酶催化作用的条件温和 酶的催化作用一般都在常温、常压、pH 近乎中性的条件下进行。 原因：一是由于酶催化作用所需的活化能较低，二是由于酶是具有生物催化功能的生物大分 子。在高温、高压、在过高或过低 pH 等极端条件下，大多数酶会变性失活而失去其催化功 能。 4.影响酶催化作用的因素 酶的催化作用受到底物浓度、酶浓度、温度、pH 值、激活剂浓度、抑制剂浓度等诸多 因素的影响。 4.1 底物浓度的影响 底物浓度是决定酶催化反应速度的主要因素。在其他条件不变的情况下，酶催化反应速 度与底物浓度的关系如图 1-2 所示
从图中可以看到,在底物浓度较低的情况下,酶催化反应速度与底物浓度成正比,反 应速度随着底物浓度的增加而加快。当底物浓度达到一定的数值时,反应速度的上升不再与 底物浓度成正比,而是逐步趋向平衡 著名的米氏方程: V Km+s 图1-2底物浓度与酶催化反应速度的关系 式中,V为反应速度 S为底物浓度 m为最大反应速度 Km为米氏常数,为酶催化反应速度等于最大反应速度一般时的底物浓度 这一酶催化反应的基本动力学方程阐明了底物浓度与酶催化反应速度之间的定量关系。 有些酶在底物浓度过高时,反应速度反而下降,这是由于高浓度底物引起的抑制作用。 4.2酶浓度的影响 在底物浓度足够高的条件下酶催化反应速度与酶浓度成正比,如图1-3所示。它们 之间的关系可以用下式表示 V=keI 4.3温度的影响 每一种酶的催化反应都有其适宜温度范围 和最适温度。 底物浓度 图1-3酶浓度与反应速度的关系
从图中可以看到， 在底物浓度较低的情况下，酶催化反应速度与底物浓度成正比，反 应速度随着底物浓度的增加而加快。当底物浓度达到一定的数值时，反应速度的上升不再与 底物浓度成正比，而是逐步趋向平衡。 v Vm 著名的米氏方程: VmS 0 V = [S] Km + S 图 1-2 底物浓度与酶催化反应速度的关系 式中，V 为反应速度 S 为底物浓度 Vm 为最大反应速度 Km 为米氏常数，为酶催化反应速度等于最大反应速度一般时的底物浓度。 这一酶催化反应的基本动力学方程阐明了底物浓度与酶催化反应速度之间的定量关系。 有些酶在底物浓度过高时，反应速度反而下降，这是由于高浓度底物引起的抑制作用。 4.2 酶浓度的影响 在底物浓度足够高的条件下,酶催化反应速度与酶浓度成正比，如图 1-3 所示。它们 之间的关系可以用下式表示： V = k [E] 4.3 温度的影响 每一种酶的催化反应都有其适宜温度范围 和最适温度。 底物浓度 图 1-3 酶浓度与反应速度的关系 反 应 速 度
在最适温度条件下,酶的催化反应速度达到最大 如图1-4所示。 反应速度 温度 图1-4温度与反应速度的关系 4.4pH值的影响 酶的催化作用与反应液的pH值有很大关系 每一种酶都有其各自的适宜pH值范围和最适pH pH值 图1-5pH值与反应速度的关 系 在最适pH值条件下,酶催化反应速度达到最大。婚图1-5所示 pH值影响酶的催化作用:主要是由于在不同的pH值条件下,酶分子和底物分子中基团的 解离状态发生改变,从而影响酶分孑的构象以及酶与底物的结合能力和催化能力。在极端的 pH值条件下,酶分子的空间结构发生改变,从而引起酶的变性失活。 45抑制剂的影响 酶的抑制剂:使酶的催化活性降低或者丧失的物质
在最适温度条件下，酶的催化反应速度达到最大。 如图 1-4 所示。 温度 图 1-4 温度与反应速度的关系 4.4 pH 值的影响 酶的催化作用与反应液的 pH 值有很大关系。 每一种酶都有其各自的适宜 pH 值范围和最适 pH 值。 pH 值 图 1-5 pH 值与反应速度的关 系 在最适 pH 值条件下，酶催化反应速度达到最大。如图 1-5 所示。 pH 值影响酶的催化作用：主要是由于在不同的 pH 值条件下，酶分子和底物分子中基团的 解离状态发生改变，从而影响酶分子的构象以及酶与底物的结合能力和催化能力。在极端的 pH 值条件下，酶分子的空间结构发生改变，从而引起酶的变性失活。 4.5 抑制剂的影响 酶的抑制剂：使酶的催化活性降低或者丧失的物质。 反 应 速 度 反 应 速 度
主要的外源抑制剂有眢种无机离子,小分子有机物和蛋白质等。例如,银(Ag+)、汞 (Hg++)、铅(Pb++)等重金属离子对许多酶均有抑制作用,抗坏血酸(VitC)抑制蔗糖 酶的活性,胰蛋白酶抑制剂抑制胰蛋白酶的活性等等。有些酶抑制剂是一类有重要应用价值 的药物,例如,胰蛋白酶抑制剂治疗胰腺炎,胆碱酯酶抑制剂治疗血管疾病等。 抑制剂有可逆性抑制剂和不可逆抑制剂之分。 不可逆抑制剂:与酶分子结合后,抑制剂难于除去,酶活性不能恢复 可逆性抑制剂:与酶的结合是可逆的,只要将抑制剂除去,酶活性即可恢复。 根据可逆性抑制作用的机理不同,酶的可逆性抑制作用可以分为竞争性抑制、非竞争 性抑制和反竞争性抑制三种 4.51竞争性抑制( competitive inhibition):指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起的 抑制作用。 机制:竞争性抑制剂与酶作用底物的结构相似。它与酶分子结合以后,底物分子就不能 与酶分子结合,从而对酶的催化起到抑制作用。 例如,丙二酸是琥珀酸的结构类似物。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 COOH CH COOH CH2 CH2 COOH COOH
主要的外源抑制剂有各种无机离子，小分子有机物和蛋白质等。例如，银 (Ag+)、汞 (Hg++)、铅 (Pb++) 等重金属离子对许多酶均有抑制作用，抗坏血酸（Vit. C）抑制蔗糖 酶的活性，胰蛋白酶抑制剂抑制胰蛋白酶的活性等等。有些酶抑制剂是一类有重要应用价值 的药物，例如，胰蛋白酶抑制剂治疗胰腺炎，胆碱酯酶抑制剂治疗血管疾病等。 抑制剂有可逆性抑制剂和不可逆抑制剂之分。 不可逆抑制剂：与酶分子结合后，抑制剂难于除去，酶活性不能恢复。 可逆性抑制剂：与酶的结合是可逆的，只要将抑制剂除去，酶活性即可恢复。 根据可逆性抑制作用的机理不同， 酶的可逆性抑制作用可以分为竞争性抑制、非竞争 性抑制和反竞争性抑制三种。 4.5.1 竞争性抑制（competitive inhibition）：指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起的 抑制作用。 机制：竞争性抑制剂与酶作用底物的结构相似。它与酶分子结合以后，底物分子就不能 与酶分子结合，从而对酶的催化起到抑制作用。 例如，丙二酸是琥珀酸的结构类似物。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 COOH | CH COOH | | CH2 CH2 | | COOH COOH
(琥珀酸) (丙二酸) 竞争性抑制的效果强弱与竞争性抑制剂的浓度、底物浓度以及抑制剂和底物与酶的亲和 力大小有关。随着底物浓度增加,酶的抑制作用减弱 竞争性抑制的特点:是酶催化反应的最大反应速度m不变,而米氏常数Km增大。 如图1-6所示 图1-6线性竞争性抑制的Km和Vm变化 4.52非竞争性抑制( noncompetitive inhibition):指抑制剂与底物分别与酶分子上的 不同位点结合,而引起酶活性降低的抑制作用 机制:由于非竞争性抑制剂是与酶的活性中心以外的位点结合,所以,抑制剂的分子结 构可能与底物分子的结构毫不相关。增加底物浓度也不能使非竞争性抑制作用逆转。 非竟争性抑制的特点:最大反应速度Ⅷm减小,而米氏常数‰m不变。图17所示。 图1-7非竞争性抑制的Km和Vm变化 4.5.3反竞争性抑制 uncompetitive inhibition)在底物与酶分子结合生成中间复合物后
(琥珀酸) （丙二酸） 竞争性抑制的效果强弱与竞争性抑制剂的浓度、底物浓度以及抑制剂和底物与酶的亲和 力大小有关。随着底物浓度增加，酶的抑制作用减弱。 竞争性抑制的特点：是酶催化反应的最大反应速度 Vm 不变，而米氏常数 Km 增大。 如图 1-6 所示。 1/v [I] 1/Vm －1/Km 1/[S] 图 1-6 线性竞争性抑制的 Km 和 Vm 变化 4.5.2 非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）：指抑制剂与底物分别与酶分子上的 不同位点结合，而引起酶活性降低的抑制作用。 机制：由于非竞争性抑制剂是与酶的活性中心以外的位点结合，所以，抑制剂的分子结 构可能与底物分子的结构毫不相关。增加底物浓度也不能使非竞争性抑制作用逆转。 非竞争性抑制的特点：最大反应速度 Vm 减小，而米氏常数 Km 不变。如图 1-7 所示。 1/v [I1] [I2] 1/Vm －1/Km 1/ [S] 图 1-7 非竞争性抑制的 Km和 Vm变化 4.5.3反竞争性抑制(uncompetitive inhibition)：在底物与酶分子结合生成中间复合物后
抑制剂再与中间复合物结合而引起的抑制作用 机制:反竞争性抑制剂不能与未结合底物的酶分子结合,只有当底物与酶分子结合以后 由于底物的结合引起酶分子结构的某些变化,使抑制剂的结合部位展现出来,抑制剂才 能结合并产生抑制作用。所以亦不能通过增加底物浓度使反竞争抑制作用逆转。 反竞争性抑制的特点:最大反应速度Vm和米氏常数Km同时减小。如图1-8所示。 1/K [S] 图1-8反竞争性抑制的Km和Vm变化 4.6激活剂的影响 酶的激活剂或活化剂:能够增加酶的催化活性或使酶的催化活性显示岀来的物质 常见的激活剂有ca+、Mg++、Co*、Zn+、Mn++等金属离子和-等无机负离子。 例如,氯离子(C-)是α淀粉酶的激活剂,钴离子(C+2)和镁离子(Mg→2)是葡萄 糖异构酶的激活剂等。 有的酶也可以作为激活剂,通过激活剂的作用使酶分子的催化活性提高或者使酶的催 化活性显示出来。 5酶的分类与命名 按其化学组成不同酶可以分为两大类别。主要由蛋白质组成的酶称为蛋白类酸P酶) 而主要由核糖核酸组成的酶称为核酸类酶(R酶知 51.蛋白类酶(P酶的分类与命名
抑制剂再与中间复合物结合而引起的抑制作用。 机制：反竞争性抑制剂不能与未结合底物的酶分子结合，只有当底物与酶分子结合以后 由于底物的结合引起酶分子结构的某些变化，使抑制剂的结合部位展现出来，抑制剂才 能结合并产生抑制作用。所以亦不能通过增加底物浓度使反竞争抑制作用逆转。 反竞争性抑制的特点：最大反应速度 Vm 和米氏常数 Km 同时减小。 如图 1-8 所示。 1/v 1/Vm [I] 1/Km [S] 图 1-8 反竞争性抑制的 Km 和 Vm变化 4.6 激活剂的影响 酶的激活剂或活化剂：能够增加酶的催化活性或使酶的催化活性显示出来的物质。 常见的激活剂有 Ca++、Mg++、Co++、Zn++、Mn++等金属离子和 Cl- 等无机负离子。 例如，氯离子（Cl-）是α-淀粉酶的激活剂，钴离子（Co +2）和镁离子（Mg+2）是葡萄 糖异构酶的激活剂等。 有的酶也可以作为激活剂，通过激活剂的作用使酶分子的催化活性提高或者使酶的催 化活性显示出来。 5.酶的分类与命名 按其化学组成不同，酶可以分为两大类别。主要由蛋白质组成的酶称为蛋白类酶（P 酶）； 而主要由核糖核酸组成的酶称为核酸类酶（R 酶）。 5.1．蛋白类酶(P 酶)的分类与命名
国际酶学委员会( International Commission of Enzymes) 根据国际酶学委员会的建议,每一种具体的酶都有其推荐名和系统命名 51.1推荐名在惯用名称的基础上,加以选择和修改而成。 酶的推荐名一般由两部分组成:第—部分为底物名称,第二部分为催化反应的类型。后面加 一个“酶”字(-ase)不管酶催化的反应是正反应还是逆反应,都用同一个名称。 例1,葡萄糖氧化酶( Glucose oκ kinase),表明该酶的作用底物是葡萄糖,催化的反应 类型属于氧化反应。 例2水解酶类,其催化水解反应,在命名时可以省去说明反应类型的“水解”字样,只 在底物名称之后加上“酶”字即可。例如,淀粉酶,蛋白酶,乙酰胆碱酶等。 512酶的系统命名 系统名称( Systematic name):包括了酶的作用底物,酶作用的基团及催化反应的 例如,上述葡萄糖氧化酶的系统命名为“β-D-葡萄糖:氧1-氧化还原酶′ B-D-Glucose: oxygen 1-oxidoreductase b 蛋白类酶(P酶)的分类原则为 ◆按照酶催化作用的类型,将蛋白类酶分为6大类。即第1大类,氧化还原酶;第2 大类,转移酶;第3大类,水解酶;第4大类,裂合酶;第5大类,异构酶;第6大 类,合成酶(或称连接酶 ◆每个大类中,按照酶作用的底物、化学键或基团的不同,分为若千亚类。 ◆每一亚类中再分为若干小类 ◆每一小类中包含若干个具体的酶 酶系统编号:采用四码编号方法,第一个号码表示该酶属于6大类酶中的某一大类
国际酶学委员会（ International Commission of Enzymes） 根据国际酶学委员会的建议，每一种具体的酶都有其推荐名和系统命名。 5.1.1 推荐名:在惯用名称的基础上，加以选择和修改而成。 酶的推荐名一般由两部分组成：第一部分为底物名称，第二部分为催化反应的类型。后面加 一个“酶”字（ -ase）。不管酶催化的反应是正反应还是逆反应，都用同一个名称。 例 1，葡萄糖氧化酶（ Glucose oxidase），表明该酶的作用底物是葡萄糖，催化的反应 类型属于氧化反应。 例 2 水解酶类，其催化水解反应，在命名时可以省去说明反应类型的“水解”字样，只 在底物名称之后加上“酶”字即可。例如，淀粉酶，蛋白酶，乙酰胆碱酶等。 5.1.2 酶的系统命名 系统名称（ Systematic name）：包括了酶的作用底物，酶作用的基团及催化反应的 类型。 例如， 上述 葡萄 糖氧化 酶的 系统 命名 为“β-D- 葡萄 糖： 氧 1-氧 化还 原酶” （ β-D-Glucose: oxygen 1-oxidoreductase）。 蛋白类酶（P 酶）的分类原则为： ◆按照酶催化作用的类型，将蛋白类酶分为 6 大类。即第 1 大类，氧化还原酶；第 2 大类，转移酶；第 3 大类，水解酶；第 4 大类，裂合酶；第 5 大类，异构酶；第 6 大 类，合成酶（或称连接酶）。 ◆每个大类中，按照酶作用的底物、化学键或基团的不同，分为若干亚类。 ◆每一亚类中再分为若干小类。 ◆每一小类中包含若干个具体的酶。 酶系统编号：采用四码编号方法，第一个号码表示该酶属于 6 大类酶中的某一大类