BB 图10·8纤维素蛋白原分子示意图 上半为电镜下的分子形状下半示6条多肽链， 一为双硫键，▲为凝血酶作用点 虾维蛋白原(AxB8y: 艇血酵（Ⅱa) Ca 2A沿 →h1 纤维蛋白单体 自行台 软凝块 (可溶性纤蜂蛋白多聚体】 共价交联 硬艇块 (移定性纤维蛋白多聚体) 图10·9纤维素蛋白凝胶的生成 血液凝固的实质是纤维蛋白凝胶的生成，它是血浆中纤维蛋白原(fibrinogen)在凝血酶作用下降解为纤维蛋白并聚合成不溶性的网状结构。 纤维蛋白原分子由两对α？链、阝-链及y~链组成，每3条肽链（α、B、Y)绞合成索状，形成两条索状肽链，在N未端有二硫键使态个分子得 到稳定。a及β肽链的N-端分别有一段16个及14个氨基酸的小肽，称为纤维肽A及B。因此，纤维蛋白原可写为(AαBBy)2(图10-8). 凝血酶的本质为一种蛋白水解酶，能特异性作用于Aα和BB链上的精-甘肽键。切除A、B纤维肽。因纤维肽A及B均为酸性肽，带较多负电 荷。由于电荷排斥作用阻碍纤维蛋白原之间聚合。切除纤维肽A及B转变为纤维蛋白后负性减小，同时暴露了互补结合位点，有利于自动聚 合，纤维蛋白单位通过边靠边、端靠端的聚合形成聚合链。此种多聚体不稳定，称为软凝块(soft clot))。它再通过因子XⅢ的作用结成牢固的 网。因子XⅢ为转肽酶，能催化一个单体的谷氨酸残基的y~羧基与另一单体的赖氨酸残基的氨基之间形成共价结合，其间释出NH3(图10· 9,1O)。因此，因子XⅢa称为纤维蛋白稳定因子(fibrin stabilizingfactor,,FSF)。因子XⅢ存在于血小板及血浆中，经凝血酶切除部分肽段后被 激活为Xla。 由此产生的稳定纤维蛋白网与软凝块不同，它们在5M的脲及1%氯乙酸溶液中不溶解。在血小板的血栓收缩蛋白作用下，此网状结构收 缩，于是伤口边缘彼此靠近，易于伤口闭合。成纤维细胞的表面带有一种类似纤维蛋白的蛋白质，称粘连蛋白，它由XⅫ催化与纤维蛋白结成 网。并将纤维蛋白固定下来。所以，因子XⅫa还直接参与伤口的愈合。图10－8 纤维素蛋白原分子示意图 上半为电镜下的分子形状 下半示6条多肽链， 一为双硫键，▲为凝血酶作用点 图10－9 纤维素蛋白凝胶的生成 血液凝固的实质是纤维蛋白凝胶的生成，它是血浆中纤维蛋白原(fibrinogen)在凝血酶作用下降解为纤维蛋白并聚合成不溶性的网状结构。 纤维蛋白原分子由两对α?链、β－链及γ－链组成，每3条肽链(α、β、γ)绞合成索状，形成两条索状肽链，在N末端有二硫键使态个分子得 到稳定。α及β肽链的N－端分别有一段16个及14个氨基酸的小肽，称为纤维肽A及B。因此，纤维蛋白原可写为(AαBβγ)2(图10-8)。 凝血酶的本质为一种蛋白水解酶，能特异性作用于Aα和Bβ链上的精－甘肽键。切除A、B纤维肽。因纤维肽A及B均为酸性肽，带较多负电 荷。由于电荷排斥作用阻碍纤维蛋白原之间聚合。切除纤维肽A及B转变为纤维蛋白后负性减小，同时暴露了互补结合位点，有利于自动聚 合，纤维蛋白单位通过边靠边、端靠端的聚合形成聚合链。此种多聚体不稳定，称为软凝块(soft clot)。它再通过因子XⅢa的作用结成牢固的 网。因子XⅢa为转肽酶，能催化一个单体的谷氨酸残基的γ－羧基与另一单体的赖氨酸残基的氨基之间形成共价结合，其间释出NH3(图10－ 9，10)。因此，因子XⅢa称为纤维蛋白稳定因子(fibrin stabilizingfactor,FSF)。因子XⅢ存在于血小板及血浆中，经凝血酶切除部分肽段后被 激活为XⅢa。 由此产生的稳定纤维蛋白网与软凝块不同，它们在5M的脲及1%氯乙酸溶液中不溶解。在血小板的血栓收缩蛋白作用下，此网状结构收 缩，于是伤口边缘彼此靠近，易于伤口闭合。成纤维细胞的表面带有一种类似纤维蛋白的蛋白质，称粘连蛋白，它由Ⅻa催化与纤维蛋白结成 网。并将纤维蛋白固定下来。所以，因子Ⅻa还直接参与伤口的愈合