就高，反之则低。mRNA密码系统也能影响翻译速度，因为代表同一氨基酸的不同密码子 所对应的tRNA的胞内含量有时差别很大 胞内存在的反义RNA和过剩的翻译产物具有翻译阻遏的作用。反义RNA与特定的 mRNA的SD序列和起始密码子AUG通过其互补关系相结合，阻碍了核糖体与mRNA的结 合，因而阻遏翻译的进行。核糖体蛋白质有5O多种，它们与rRNA结合，和RNA保持严格 的相应水平， 一旦有过量游离的核糖体蛋白存在时，它们就会结合到自身mRNA的翻译起 始控制部位上，抑制其mRNA的翻译。 (2)真核生物在翻译水平上的调节主要是控制mRNA的稳定性和有选择地进行翻译。 mRNA的加帽和加尾修饰都有利于mRNA的稳定。无义突变mRNA可使mRNA加速降解， 突变离ORF(开放阅读框架)起动信号越近降解越快。mRNA从5'端到3'端，存在着 整套序列元件，控制其自身的降解，特别是3'-非翻译区的促降解序列。mRNA分子上的 特殊降解序列，需要与特异结合蛋白，即降解因子结合才起作用。这些降解因子的活化与 失活构成了对mRNA降解速度的调节网络。它们可能有核酸酶的功能，主要表现为促进 mRNA3'端的poyA脱腺苷酸：S'脱帽：S'→3'核酸外切酶降解mRNA。最近还发现 3'脱腺苷酸作用还可引起mRNA3'→5'降解。 nRNA通常总与一些蛋白质结合成核蛋白颗粒，以保护mRNA免受核酸酶的作用，并 控制RNA的翻译功能，主要是翻译起动的调控，一般来讲真核生物翻译起始是核糖体小 亚基与mRNA5帽子结构结合，滑动到起始密码子开始翻译。但是真核生物还普遍存在翻译 的内部起动机制，该机制可能是从头起始受阻时的一种补偿方式。 此外，真核生物还存在一种普遍的翻译调控机制，即这种调控机制能在一定条件下使 细胞内所有蛋白质的合成都停止。对于这种调控作用了解比较清楚的是网织红细胞中血红 蛋白的合成。当胞内血红素（即血红蛋白的辅基成分）耗尽时，蛋白质的合成便停止。这 是由于无血红素情况下蛋白激馥被活化，催化起始因子，的ā亚基第5位丝氨酸发生磷酸 化。因为F2是以结合GDP的形式(dF2-GDP)从核糖体起始复合物上释放的，只有当它 转变为F2-GTP时，才能与甲硫氨酰起始tRNA(Met-tRNAi)结合，并进一步形成起始复 合物启动另一轮蛋白质的合成。用GTP交换F一GDP上的GDP需要由鸟苷酸交换因子 (GEF)的催化。被磷酸化的F,与GEF的亲和力极高，形成一个不可逆转的复合物，因此 磷酸化的F就难以投入下一轮的蛋白质合成。此外，该复合物也束缚住了GEF,GEF的含 量比F,少得多，因此只要30%的F,被磷酸化时，就可以起蛋白质合成的完全停止。磷 酸化的IF2可由专一的磷酸酶催化脱去磷酸基团而恢复功能。 蛋白质合成后还要进行“加工”，方可生成具有活性的酶。加工过程主要包括切除起 始氨基酸、切除N端信号肽、切除内部肽段、进行正确的折叠、形成二硫键以及氨基酸的 修饰，如糖基化和脂类分子的修饰等。 二、酶降解的调节 近年来的研究表明，蛋白质的寿命与其成熟的蛋白质N床端的氨基酸有关，当N末端为 M、S、A、【、V和G氨基酸时，成为稳定的长寿命蛋白质，而N末端为精氨酸和天冬氨酸 330330 就高，反之则低。mRNA密码系统也能影响翻译速度，因为代表同一氨基酸的不同密码子 所对应的tRNA的胞内含量有时差别很大。 胞内存在的反义RNA和过剩的翻译产物具有翻译阻遏的作用。反义RNA与特定的 mRNA的SD序列和起始密码子AUG通过其互补关系相结合，阻碍了核糖体与mRNA的 结 合，因而阻遏翻译的进行。核糖体蛋白质有50多种，它们与rRNA结合，和rRNA保持严格 的相应水平，一旦有过量游离的核糖体蛋白存在时，它们就会结合到自身mRNA的翻译起 始控制部位上，抑制其mRNA的翻译。 （2）真核生物在翻译水平上的调节主要是控制mRNA的稳定性和有选择地进行翻译。 mRNA的加帽和加尾修饰都有利于mRNA的稳定。无义突变mRNA可使mRNA加速降解， 突变离ORF（开放阅读框架）起动信号越近降解越快。mRNA从5′端到3′端，存在着一 整套序列元件，控制其自身的降解，特别是3′-非翻译区的促降解序列。mRNA分子上的 特殊降解序列，需要与特异结合蛋白，即降解因子结合才起作用。这些降解因子的活化与 失活构成了对mRNA降解速度的调节网络。它们可能有核酸酶的功能，主要表现为促进 mRNA3′端的polyA脱腺苷酸；5′脱帽； 5′→3′核酸外切酶降解mRNA。 最近还发现 3′脱腺苷酸作用还可引起mRNA3′→5′降解。 mRNA通常总与一些蛋白质结合成核蛋白颗粒，以保护mRNA免受核酸酶的作用，并 控制mRNA的翻译功能，主要是翻译起动的调控，一般来讲真核生物翻译起始是核糖体小 亚基与mRNA5帽子结构结合，滑动到起始密码子开始翻译。但是真核生物还普遍存在翻译 的内部起动机制，该机制可能是从头起始受阻时的一种补偿方式。 此外，真核生物还存在一种普遍的翻译调控机制，即这种调控机制能在一定条件下使 细胞内所有蛋白质的合成都停止。对于这种调控作用了解比较清楚的是网织红细胞中血红 蛋白的合成。当胞内血红素（即血红蛋白的辅基成分）耗尽时，蛋白质的合成便停止。这 是由于无血红素情况下蛋白激酶被活化，催化起始因子eIF2的α亚基第5位丝氨酸发生磷酸 化。因为eIF2是以结合GDP的形式（eIF2-GDP）从核糖体起始复合物上释放的，只有当它 转变为eIF2-GTP时，才能与甲硫氨酰起始tRNA（Met-tRNAi）结合，并进一步形成起始复 合物启动另一轮蛋白质的合成。用GTP交换eIF2—GDP上的GDP需要由鸟苷酸交换因子 （GEF）的催化。被磷酸化的elF2与GEF的亲和力极高，形成一个不可逆转的复合物，因此 磷酸化的eIF2就难以投入下一轮的蛋白质合成。此外，该复合物也束缚住了GEF，GEF的含 量比eIF2少得多，因此只要30%的eIF2被磷酸化时，就可以引起蛋白质合成的完全停止。磷 酸化的eIF2可由专一的磷酸酶催化脱去磷酸基团而恢复功能。 蛋白质合成后还要进行“加工”，方可生成具有活性的酶。加工过程主要包括切除起 始氨基酸、切除N端信号肽、切除内部肽段、进行正确的折叠、形成二硫键以及氨基酸的 修饰，如糖基化和脂类分子的修饰等。 二、酶降解的调节 近年来的研究表明，蛋白质的寿命与其成熟的蛋白质N末端的氨基酸有关，当N末端 为 M、S、A、I、V和G氨基酸时，成为稳定的长寿命蛋白质，而N末端为精氨酸和天冬氨酸