HiI模式比较简单，式6-1或式6-10都是S形曲线方程式，但有不少缺点：(1)按理，H1系数应等于酶分子中可能有结合底物的位点数，但 因忽略了ESn-l,ES-2ES1等中间形式的酶底物复合体，根据Hill氏作图计算出来的n值一般均低于真实的位点数。以别构蛋白Hb为例，理论 上每分子Hb可结合四分子氧，即n=4,但计算结果n=2.6~2.8。在负协同效应时，每分子酶也结合n个底物(n>1)但计算结果却是n<1。故Hil 系数已不能代表结合底物的位点数，而只能作为底物协同性的指标。(2)在$浓度过高（酶90%以上被S饱和）或过低（酶仅10%以下被S饱和）时， Hi线的斜率常等于1，故当测定别构酶活力时，[S]的范围较广，得出的Hi线不是直线而是折线（见下图）。(3)加分子的底物同时和酶作用， 反应的级数为n+1,如-4则为五级反应，这在动力学上是不可能的。但尽管如此，Hl作图法仍不失是一个求取别构酶S?0.5和鉴定协同类型及 协同作用大小的常用方法。 nI 2 n>l log S] 广范圆底物浓度时的H图 广范围底物浓度时的Hl山图Hill模式比较简单，式6-1或式6-10都是S形曲线方程式，但有不少缺点：(1)按理，Hill系数应等于酶分子中可能有结合底物的位点数，但 因忽略了ESn-1,ESn-2…ES1等中间形式的酶底物复合体，根据Hill氏作图计算出来的n值一般均低于真实的位点数。以别构蛋白Hb为例，理论 上每分子Hb可结合四分子氧，即n=4，但计算结果n=2.6～2.8。在负协同效应时，每分子酶也结合n个底物(n＞1)但计算结果却是n＜1。故Hill 系数已不能代表结合底物的位点数，而只能作为底物协同性的指标。(2)在S浓度过高(酶90%以上被S饱和)或过低(酶仅10%以下被S饱和)时， Hill线的斜率n常等于1，故当测定别构酶活力时，[S]的范围较广，得出的Hill线不是直线而是折线(见下图)。(3)n分子的底物同时和酶作用， 反应的级数为n+1，如n-4则为五级反应，这在动力学上是不可能的。但尽管如此，Hill作图法仍不失是一个求取别构酶S?0.5和鉴定协同类型及 协同作用大小的常用方法。 广范围底物浓度时的Hill图