为了解释别构酶协同效应的机制并推导出动力学曲线的方程式，不少人曾提出过各种模式，各有优缺点，现在主要把H1模式叙述如下： Hi模式 在协同结合模式中最早的一种是HilI在1909年提出的，企图解释氧结合至血红蛋白的S形饱和曲线，现称为HilI模式，后来经Atkinson应用 于别构酶反应，他设想在这个系统中，分子的配体(S)能够一步结合到酶上去： E+nS 即此反应的总解离常数(K's)由下式决定 KS=E]IS]n/ESS】 (6-7) 而酶的饱和分数 YS=每分子酶蛋白上已结合的底物分子数每分子酶蛋白上底物结合位点的总数 又因总的酶浓度[E0]=E]+[ES0] YS=[ESnMIEO]=ESnMESn]+[E] (6-9y 合并式6-7和式6-9，消去{[ESn],则 YS=[S]n/K'S+[S]n (6-10) YSK'S+YS[S]n=[S]n, YSK'S=(1-Y)SIn (6-11) Ys/1-Ys=[S]n/K'S 6-11) YS log 1-YS =nlog[S]-logK'S (6-13) 因此以 logYs 1-7s 对log[S]作图的话，可得斜率为n,纵轴截距为-logK'S的直线（见下图）。 因v=k0[ESu,Vm=k0[E0],故 Ys (6-14) =[ESu][EO]=v vo 将式6-10代入式6-14，即得 [S]n/K'S+[S]n=v/Vm Vm[S]n=K'Sv+v[S]n (6-15) (Vm-v)[S]n=K'Sv (6-16) v/Vm-v-[S]n/K'S (6-17万 logv/Vm-v=nlog[S]-logK'S (6-18) 式6-13或6-18即为Hil1方程式，式6-18如以1ogv/Vm-v对1og[S]作图，也可得一直线（见下图）。 %m-v +-ogK' koyS] Hl作图法 HlI作图法 如v=Vm/2时，式6-19为1og1=nlog[S]-logK'S=0(6-19) 此时的[S]即S0.5,故nlogS0.5=logK'5(-20)式6-18所得的直线斜率为n,纵轴截距为-logk'S,而横轴截距为logK'S/n,即1ogS]0.5,但 [S0.5]也可在已知1ogK'S后通过式6？0求取。 上节已述及，S0-5就相当于米曼氏动力学中的Km,当K0《k-1/k1时，可反映别构酶对底物的亲和力，S0.5愈小，亲和力愈大，而K's实际 上已与亲和力关系不大，因受到的影响。故反映底物亲和力的参数，已从非别构酶的Km一项移到别构酶的[S]一项，并且式6？0可看出K'S是 随[S]而改变的，不是一个常数。由于K'S的测定是假设V=(1/2)Vm或[S]=S0.5的条件下计算的，故有些作者用S0.5S,来代表别构酶的K'5,以 免与Km混淆。 Hill作图法的斜率n,称为Hill系数，即前述的协同系数，一般可用nH或h代表。当nH=1时，式6-1变为V=Vm[S]/(K1+[S]),即米曼氏方程 式，表示无协同作用，此时K'或S0.5S,=S0-5=Km,至于nH>1为正协同，nH<1为负协同。为了解释别构酶协同效应的机制并推导出动力学曲线的方程式，不少人曾提出过各种模式，各有优缺点，现在主要把Hill模式叙述如下： Hill模式 在协同结合模式中最早的一种是Hill在1909年提出的，企图解释氧结合至血红蛋白的S形饱和曲线，现称为Hill模式，后来经Atkinson应用 于别构酶反应，他设想在这个系统中，n分子的配体(S)能够一步结合到酶上去： 即此反应的总解离常数(K's)由下式决定 K'S=[E][S]n/[ESS] (6-7) 而酶的饱和分数 YS=每分子酶蛋白上已结合的底物分子数/每分子酶蛋白上底物结合位点的总数 又因总的酶浓度[E0]=[E]+[ES0] 故 YS=[ESn]/[E0]=[ESn]/[ESn]+[E] (6-9) 合并式6-7和式6-9，消去[ESn]，则 YS=[S]n/K'S+[S]n (6-10) YSK'S+YS[S]n=[S]n, YSK'S=(1-Y)[S]n (6-11) Ys/1-Ys=[S]n/K'S (6-11) log YS =nlog[S]-logK'S (6-13) 1-YS 因此以 对log[S]作图的话，可得斜率为n，纵轴截距为-logK'S的直线(见下图)。 因v=k0[ESu],Vm=k0[E0]，故 =[ESu]／[E0]=v／vω (6-14) 将式6-10代入式6-14，即得 [S]n/K'S+[S]n=v/Vm Vm[S]n=K'Sv+v[S]n (6-15) (Vm-v)[S]n=K'Sv (6-16) v/Vm-v=[S]n/K'S (6-17) logv/Vm-v=nlog[S]-logK'S (6-18) 式6-13或6-18即为Hill方程式，式6-18如以logv/Vm-v对log[S]作图，也可得一直线(见下图)。 Hill作图法 如v=Vm／2时，式6-19为log1=nlog[S]-logK'S=0(6-19) 此时的[S]即S0.5，故nlogS0.5=logK'5(6-20)式6-18所得的直线斜率为n，纵轴截距为-logk'S,而横轴截距为logK'S/n，即log[S]0.5，但 [S0.5]也可在已知logK'S后通过式6?0求取。 上节已述及，S0-5就相当于米曼氏动力学中的Km,当K0《k-1／k1时，可反映别构酶对底物的亲和力，S0.5愈小，亲和力愈大，而K's实际 上已与亲和力关系不大，因受到n的影响。故反映底物亲和力的参数，已从非别构酶的Km一项移到别构酶的[S]一项，并且式6?0可看出K'S是 随[S]而改变的，不是一个常数。由于K'S的测定是假设V=(1/2)Vm或[S]=S0.5的条件下计算的，故有些作者用S0.5S，来代表别构酶的K'5，以 免与Km混淆。 Hill作图法的斜率n，称为Hill系数，即前述的协同系数，一般可用nH或h代表。当nH=1时，式6-1变为V=Vm[S]/(K1+[S])，即米曼氏方程 式，表示无协同作用，此时K'或S0.5S，=S0-5=Km，至于nH＞1为正协同，nH＜1为负协同