二)蛋白质的二级结构 一条多肽链可以折叠成什么样的规则结构？1951年，Pauling和Corey根据对一些简 单化合物（如氨基酸和寡肽）的X射线品体图的数据，提出了两个周期性的多肽结构模 型，分别称为 1螺旋结构和B折叠结构 1.a-螺旋(a-helix)结构 a-螺旋结构具有以下主要特征： (1)α螺旋结构是一个类似棒状的结构，从外观看，紧密卷曲的多肽链主链构成了 螺旋棒的中心部分，所有氨基酸残基的R侧链伸向螺旋的外侧，这样可以减少立体障碍。 肽链围绕其长轴 盘绕成右手螺 (图2-15a)。 (2)a-螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54m,即螺旋每上升一圈相当 于向上平移0.54nm.相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为0.15nm,每个残基绕轴旋转100 (图2-15b). (3)▣螺旋结构的稳定主要堂链内的氢辩维持。螺旋中每个氨基酸残基的蝶基氧与 它后面第4个氨基酸残基的α·氨基氨上的氢之间形成氢键，所有氢键与长轴几乎平行 螺旋内的 对结 构的稳定性的作用引 内的许多氢健的总体效应 能稳定螺旋的构象。实际上，α螺旋结构是最稳定的二级结构。 α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋，但所有研究过的天然蛋白质的α-螺旋都是右手螺 旋。蛋白质多肽链是否能形成α-螺旋体以及螺旋体的稳定程度如何，与它的氨基酸组成 和排列顺序有很大关系，而且R基的电荷性质，R基的大小都会影响到螺旋的形成。有 些氨基酸出现在α螺旋中的次数要比其它氨基酸的 氨酸带有小的 不带电荷 的侧链，它很适合填充在α-螺旋构象中。而有些氨基酸则基本上不会出现在α螺旋中 如多肤链中有脯氨酸时ā-螺旋就被中断，这是因为脯氨酸的ā.亚氨基上氢原子参与肽 形成后就再没有多余的氢原子形成氧键，所以在有脯氨酸存在的地方就不能形成α螺旋 结构。又如多聚异亮氨酸的R侧链体积大，造成空间阻碍，所以不能形成α-螺旋体。另 外，多聚精氨酸由于带正电 所以互相排斥，也不能形成© 体。同样，谷氨酸利 天冬氨酸的侧链有游离的羧基 带负电荷 由于负电荷之间的斥力，使这个区域的期 旋不稳定，而只在酸性溶液中羧基的解离度减小时才能形成稳定的ā-蝶旋结构。 由于各种不同蛋白质的一级结构不同，所以不同蛋白质分子中α螺旋结构的比例也 很不相同。如肌红蛋白和血红蛋白主要是由ā螺旋结构组成的，而有些蛋白质几乎不含 α螺旋结构，如Y球蛋白和肌动蛋白。有些蛋白，如毛发、皮肤、指甲中的-角蛋白 几乎全是 结构组成的纤维蛋白 而且组成a角蛋白的ā-螺旋还以 股或七股并 列拧成螺旋束，彼此间靠二硫键交联在一起，于是形成了强度大的长纤维状蛋白质。 3636 (二)蛋白质的二级结构 一条多肽链可以折叠成什么样的规则结构？1951 年，Pauling 和 Corey 根据对一些简 单化合物（如氨基酸和寡肽）的 X-射线晶体图的数据，提出了两个周期性的多肽结构模 型，分别称为α-螺旋结构和β-折叠结构。 1．α-螺旋(α-helix)结构 α-螺旋结构具有以下主要特征： （1）α-螺旋结构是一个类似棒状的结构，从外观看，紧密卷曲的多肽链主链构成了 螺旋棒的中心部分，所有氨基酸残基的 R 侧链伸向螺旋的外侧，这样可以减少立体障碍。 肽链围绕其长轴盘绕成右手螺旋体（图 2-15 a）。 （2）α-螺旋每圈包含 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm，即螺旋每上升一圈相当 于向上平移 0.54nm。相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为 0.15nm，每个残基绕轴旋转 100 （图 2-15 b）。 （3）α-螺旋结构的稳定主要靠链内的氢键维持。螺旋中每个氨基酸残基的羰基氧与 它后面第 4 个氨基酸残基的α-氨基氮上的氢之间形成氢键，所有氢键与长轴几乎平行。 螺旋内的一个氢键对结构的稳定性的作用并不大，但α-螺旋内的许多氢键的总体效应却 能稳定螺旋的构象。实际上，α-螺旋结构是最稳定的二级结构。 α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋，但所有研究过的天然蛋白质的α-螺旋都是右手螺 旋。蛋白质多肽链是否能形成α-螺旋体以及螺旋体的稳定程度如何，与它的氨基酸组成 和排列顺序有很大关系，而且 R 基的电荷性质，R 基的大小都会影响到螺旋的形成。有 些氨基酸出现在α-螺旋中的次数要比其它氨基酸的多，例如丙氨酸带有小的、不带电荷 的侧链，它很适合填充在α-螺旋构象中。而有些氨基酸则基本上不会出现在α-螺旋中， 如多肽链中有脯氨酸时α-螺旋就被中断，这是因为脯氨酸的α-亚氨基上氢原子参与肽键 形成后就再没有多余的氢原子形成氢键，所以在有脯氨酸存在的地方就不能形成α-螺旋 结构。又如多聚异亮氨酸的 R 侧链体积大，造成空间阻碍，所以不能形成α-螺旋体。另 外，多聚精氨酸由于带正电荷，所以互相排斥，也不能形成α-螺旋体。同样，谷氨酸和 天冬氨酸的侧链有游离的羧基，带负电荷，由于负电荷之间的斥力，使这个区域的α-螺 旋不稳定，而只在酸性溶液中羧基的解离度减小时才能形成稳定的α-螺旋结构。 由于各种不同蛋白质的一级结构不同，所以不同蛋白质分子中α-螺旋结构的比例也 很不相同。如肌红蛋白和血红蛋白主要是由α-螺旋结构组成的，而有些蛋白质几乎不含 α-螺旋结构，如γ-球蛋白和肌动蛋白。有些蛋白，如毛发、皮肤、指甲中的α-角蛋白 几乎全是α-螺旋结构组成的纤维蛋白，而且组成α-角蛋白的α-螺旋还以三股或七股并 列拧成螺旋束，彼此间靠二硫键交联在一起，于是形成了强度大的长纤维状蛋白质