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在酶的分离纯化、性质研究以及酶制剂的生产和应用时,都要遇到对酶的活性、纯度及含量进行经常的、大量的测定工作,这是必不可少的指标酶活性是指酶催化一定化学反应的能力,检查酶的含量及存在,通常是用该酶在一定条件下催化某一特定反应的速度,即酶的活性来表示
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5.1引言 酶催化动力学主要是研究各种因素对酶促反应速度的影响、酶促反应的规律及反应历程。 影响酶促反应速度的因素包括[S]、[E、[P]、小pH和温度等本章重点讨论S]对酶促 反应速度的影响,并且介绍一些基本概念,和简单体系的动力学方程的推导
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定义:菌种的扩大培养就是把保藏 的菌种,即砂土管,冷冻干燥管中 处于休眠状态的生产菌种接入试管 斜面活化,再经过扁瓶或药瓶和种 子罐,逐级扩大培养后达到一定的 数量和质量的纯种培养过程。这些 纯种的培养物称为种子
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第一节微生物生长的基本特征 微生物的种类(可分为三大类): I、非细胞型微生物(病毒); II、原核细胞型微生物,仅有原始细胞核,如细菌、放线菌等; Ⅲ、真核细胞型微生物,霉菌、酵母菌和单细胞藻类,原生动物
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实验项目 实验一显微镜的构造和使用 实验二细菌的简单染色和革兰氏染色 实验三霉菌的制片与观察 实验四放线菌和酵母菌形态观察 实验五微生物的显微直接计数法 实验六微生物细胞大小测定 实验七培养基的制备 实验八微生物的分离、纯化和接种
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微生物在生长发育和繁殖过程中,需要不断地 从外界环境中摄取营养物质,在体内经过一系 列的生化反应,转变成能量和构成细胞的物质 ,并排出不需要的产物。这一系列的生化过程 称为新陈代谢。 微生物的代谢(metabolism)是指发生在微生物 细胞中的分解代谢(catabolism)与合成代谢 (anabolism)的总和
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本章中将讨论一些不符合米氏方程的酶动力学,即非双曲线动力学。有些影响酶活性的效 应剂(包括激活剂和抑制剂)作用于酶活性部位以外的部位,通过酶分子构象的改变来调节酶 的活性。这种效应叫做别构效应(allosteric effects),这种效应剂叫做别构效应剂,受别构效应 剂影响的酶叫别构酶(allosteric enzyme)
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4.1酶的活性中心 4.1.1酶的活性中心和必需基团的概念 在酶蛋白中,只有少数特异的氨基酸残基与催化活性直接相关。这些特异的氨基酸残基可 以在肽链的一级结构上相距较远,但通过肽链的折叠、盘旋,使它们在空间上接近,形成活性中 心(或称活性部位)。组成活性中心的氨基酸残基有些执行结合底物的任务,有些执行催化反应 的任务
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6.1pH对酶反应速度的影响 6.1.1酶反应的最适pH 如果在不同pH条件下测定酶反应速度,可得到左图中的曲线 A最适pH为6.8。如果将酶在不同pH条件下预保温,然后在pH6.8 下测酶反应速度,得到曲线B,说明pH5~8(除了pH6.8附近)4
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9.1酶的固定化方法概述: 酶催化剂可以分为几种主要类型,包括游离酶、游离细胞(发酵)、固定化酶、固定化细 胞或细胞器,它们都可以用于工业生产。与游离酶和游离细胞相比,固定化酶和固定化细胞有 着特别的优越性。游离酶与底物混在一起反应,随着反应时间的延长,产物积累,反应速度会 逐渐下降;只能采用分批法生产,反应结束后酶不能回收;有酶在反应混合液中,给产物的分 离增加了困难
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