变构酶的这种调节机制称为协同机制，因为酶蛋白分子显示“全部”或“全无”两种状 态。酶蛋白从T转化成R影响所有的活性位点。对酶分子所有催化位点的影响是等同的。 相反，序变模型假定底物分子与酶蛋白结合仅增加相邻位，点活性，而不会导致所有位，点都发 生T向R的转化。尽管协同机制能很好地解释ATCase酶促动力学，但是其他变构酶的动力 学需要将两种机制结合起来解释。 ATCase的S型曲线可以看作是两种米氏酶（一种是T态酶，另一种是R态酶）酶促反应 的叠加。底物浓度的增加有助于酶促反应从T态曲线转化成R态曲线（图I010)。注意这 种S型动力学曲线有另一个结果，当底物浓度达到T向R转化时，增加底物浓度使酶促反 应速度急剧上升。酶分子从活性低转变成活性高的底物浓度区间很窄。如果细微的浓度变化 就需要应答的话，这种酶促行为就非常有用。底物对变构酶的这种效应叫同促效应 (homotropic effects). R-state curve 6 T-state curve [Aspartate]→ 图10.10S型曲线的基础。将变构酶想象成两种米氏酶的混合物，一种酶Km低（相当于 R态结构)，一种酶Km高（相当于T态结构）。随着底物浓度的增加，平衡从T向R移动， 导致反应速度虽底物浓度增加急剧增高。 在研究分离的催化三聚体过程中，酶促反应行为是米氏曲线，与推测的ATCase R态的 米氏曲线几乎没有区别（图l0.l0)。因此，tense这个此是合适的。在T态，调节亚基将两 个催化亚基（即两个催化三聚体）紧紧抓在一块导致催化亚基表面的环发生碰撞，千扰蛋白 质调整构型使之适宜于与底物高亲和性结合和催化。 别构调节剂调节TR之间的平衡 现在来看看CTP的抑制机制。前面说过，CTP能够抑制ATCase活性。在CTP存在时 进行ATCase结晶，结构显示，(I)与CTP结合的酶蛋白是T态；(2)调节链与CTP结合 的位点并没有与催化链作用（图10.11)。每个活性位点距离最近的CTP结合位点又50A。 这就出现这样的问题，它不与催化亚基相互作用，如何抑制酶的催化活性？变构酶的这种调节机制称为协同机制，因为酶蛋白分子显示“全部”或“全无”两种状 态。酶蛋白从 T 转化成 R 影响所有的活性位点。对酶分子所有催化位点的影响是等同的。 相反，序变模型假定底物分子与酶蛋白结合仅增加相邻位点活性，而不会导致所有位点都发 生 T 向 R 的转化。尽管协同机制能很好地解释 ATCase 酶促动力学，但是其他变构酶的动力 学需要将两种机制结合起来解释。 ATCase 的 S 型曲线可以看作是两种米氏酶(一种是 T 态酶，另一种是 R 态酶)酶促反应 的叠加。底物浓度的增加有助于酶促反应从 T 态曲线转化成 R 态曲线（图 10.10）。注意这 种 S 型动力学曲线有另一个结果，当底物浓度达到 T 向 R 转化时，增加底物浓度使酶促反 应速度急剧上升。酶分子从活性低转变成活性高的底物浓度区间很窄。如果细微的浓度变化 就需要应答的话，这种酶促行为就非常有用。底物对变构酶的这种效应叫同促效应 （homotropic effects）。 图 10.10 S 型曲线的基础。将变构酶想象成两种米氏酶的混合物，一种酶 Km 低（相当于 R 态结构），一种酶 Km 高（相当于 T 态结构）。随着底物浓度的增加，平衡从 T 向 R 移动， 导致反应速度虽底物浓度增加急剧增高。 在研究分离的催化三聚体过程中，酶促反应行为是米氏曲线，与推测的 ATCase R 态的 米氏曲线几乎没有区别（图 10.10）。因此，tense 这个此是合适的。在 T 态，调节亚基将两 个催化亚基（即两个催化三聚体）紧紧抓在一块导致催化亚基表面的环发生碰撞，干扰蛋白 质调整构型使之适宜于与底物高亲和性结合和催化。 别构调节剂调节 T-R 之间的平衡 现在来看看 CTP 的抑制机制。前面说过，CTP 能够抑制 ATCase 活性。在 CTP 存在时 进行 ATCase 结晶，结构显示，（1）与 CTP 结合的酶蛋白是 T 态；（2）调节链与 CTP 结合 的位点并没有与催化链作用（图 10.11）。每个活性位点距离最近的 CTP 结合位点又 50A。 这就出现这样的问题，它不与催化亚基相互作用，如何抑制酶的催化活性？