00000Q000-@ 离子链 或氢 冀蛋白藤元 活性中心 自由六肚 @06Rb0 900909 ,蛋白南 图217胰蛋白酶原激活示意图 酶原激活的生理意义在于避免细胞内产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并可使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常 进行。 二、同工酶 同工酶(isoenzyme))是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。这类酶存在于生物的同一种属 或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。 现已发现有数种同工酶。如6？磷酸萄萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、酸性和碱性磷酸酶、谷丙转氨酶和谷草转氨酸、肌酸磷酸激酶、核糖核酸 酶、过氧化酶和胆碱酯酶等。其中乳酸脱氢酶最为大家所熟悉，乳酸脱氢酶(LDH)有五种同工酶，它们的分子量在130,000~150,000范围 内，都由四个亚基组成。LDH的亚基可以分为两型：骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。M、H亚基的氨基酸组成有差别，可用电泳分离。其免疫 抗体无交叉反应。两种亚基以不同比例组成五种四聚体即为一组LDH同工酶LDHI(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)和 LDH5(M4)。电泳时都移向正极，其速度以LDH1为最快，依次递减，以LDH5为最慢。若用12M尿素或5M盐酸胍溶液处理，M亚基和H亚基可 以分开，但此时LDH无酶的活性 88 8888 ●为H亚基 O为M亚基 境H四聚体 HHHM HHMM HMMM 纯M四聚体 HHHH(H) ) (HM, MMMM(M) LDH LDH LDH LDH, LDH 图218LDH同工酶结构模式图 LDH同工酶的两种不同肽链是受不同基因控制产生的。不同类型的LDH同工酶在不同 LDH,LDH,LDH,LDH,LDH 红细胞 ● 脑 白细胞 ● ● 骨酪肌 图219人体某些组织中乳酸脱氢酶同工酶电泳示意图 组织中的比例不同（图2？9），心肌中以LDH1及LDH2较为丰富，骨酪肌及肝中含LDH5及LDH4较多。这都与它们的生理功能关。LDH1和 LDH2对乳酸亲和力高，易使乳酸脱氢氧化生成丙酮酸，后者进一步氧化可释放出能量供心肌活动的需要；LDH5与LDH4对丙酮酸的亲和力 高，而使它得氢还原成乳酸，这对保证肌肉在短暂缺氧时仍可获得能量有关（见糖代谢章）。 在临床检验方面，通过观测病人血清中LDH同工酶的电泳图谱，辅助诊新哪些器官组织发生病变，这远较单纯测定血清LDH总活性的方法 敏感。例如，心肌受损病人血清LDHI含量上升，肝细胞受损者血清LDH5含量增高。 三、变构酶 1概念图2-17 胰蛋白酶原激活示意图 酶原激活的生理意义在于避免细胞内产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并可使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常 进行。 二、同工酶 同工酶(isoenzyme)是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。这类酶存在于生物的同一种属 或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。 现已发现有数种同工酶。如6?磷酸葡萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、酸性和碱性磷酸酶、谷丙转氨酶和谷草转氨酸、肌酸磷酸激酶、核糖核酸 酶、过氧化酶和胆碱酯酶等。其中乳酸脱氢酶最为大家所熟悉，乳酸脱氢酶(LDH)有五种同工酶，它们的分子量在130，000～150，000范围 内，都由四个亚基组成。LDH的亚基可以分为两型：骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。M、H亚基的氨基酸组成有差别，可用电泳分离。其免疫 抗体无交叉反应。两种亚基以不同比例组成五种四聚体即为一组LDH同工酶LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)和 LDH5(M4)。电泳时都移向正极，其速度以LDH1为最快，依次递减，以LDH5为最慢。若用12M尿素或5M盐酸胍溶液处理，M亚基和H亚基可 以分开，但此时LDH无酶的活性。 图2-18 LDH同工酶结构模式图 LDH同工酶的两种不同肽链是受不同基因控制产生的。不同类型的LDH同工酶在不同 图2-19人体某些组织中乳酸脱氢酶同工酶电泳示意图 组织中的比例不同(图2?9)，心肌中以LDH1及LDH2较为丰富，骨骼肌及肝中含LDH5及LDH4较多。这都与它们的生理功能关。LDH1和 LDH2对乳酸亲和力高，易使乳酸脱氢氧化生成丙酮酸，后者进一步氧化可释放出能量供心肌活动的需要；LDH5与LDH4对丙酮酸的亲和力 高，而使它得氢还原成乳酸，这对保证肌肉在短暂缺氧时仍可获得能量有关(见糖代谢章)。 在临床检验方面，通过观测病人血清中LDH同工酶的电泳图谱，辅助诊断哪些器官组织发生病变，这远较单纯测定血清LDH总活性的方法 敏感。例如，心肌受损病人血清LDH1含量上升，肝细胞受损者血清LDH5含量增高。 三、变构酶 1.概念