NH2 NH2 ATP ADP CH3 CH3 Creatine Phosphocreatine 07 W.H Feemon and Compam 可以先结合肌氨酸，也可以先结合ATP。在产物释放步骤，可以先释放ADP,也可以先 释放磷酸肌氨酸。磷酸肌气酸是肌肉的重要能源。Sequential random机制可以用W.Wallace Cleland提出的方案表示： ATP Creatine Phosphocreatine ADP Enzyme Enzyme E(creatine) E(phosphocreatine) (ATP) (ADP) Creatine ATP ADP Phosphocreatine 尽管这些事件发生的次序随机，但是酶也是先与底物、后与产物形成三元复合物。 Double Displacement(乒-乓)反应。在乒乓反应中，在所有反应物都和酶结合之前就有 产物生成。乒乓反应的特有特征是有取代酶的中间体(substituted enzyme intermediate)。在 该中间体中，酶暂时被有关基团修饰。经典的乒乓模型是氨基在-酮基和氨基酸之间的穿 梭反应。天冬氨酸转氨酶催化氨基从天冬氨酸转移到α-酮戊二酸分子上。 -ooc 000 C00 H2 H +H3N C00 C00 Aspartate a-Ketoglutarate Oxaloacetate Glutamate 反应顺序可以表述为： Aspartate Oxaloacetate a-Ketoglutarate Glutamate Enzyme LEnzyme E (E-NH3) =(E-NH)= (E-NH3) E (aspartate) (oxaloacetate) (a-ketoglutarate) (glutamate) Unnumbered figure pg 224d Bichemistry,Sixth Edition 2007 W.H.Freeman and Company 天冬氨酸与酶结合后，酶接受天冬氨酸的氨基，形成替代酶中间体，释放第一个产物（乙酰 乙酸)。第二个底物(-酮戊二酸)与酶结合，接受修饰酶提供的氨基，形成谷氨酸。在 Cleland表达式中，底物结合与产物释放类似乒乓球台的乒乓。 变构酶不遵循米氏动力学 米氏模型极大地促进了酶学研究。米氏动力学简单，适应面广。但是还有很多酶不能用 米氏模型解释。例如变构酶不遵循米氏动力学。这些酶分子有多个亚基和多个活性位点。 变构酶的反应速度~底物浓度曲线是S形（图814），而不是米氏曲线。变构酶的一个 活性位，点与底物结合能改变统一蛋白质分子其他位点与底物的结合，一个可能的结果是底物 欲活性位点结合有协同性，即一个位点与底物结合有助于这个酶分子其他位，点与酶结合。这可以先结合肌氨酸，也可以先结合 ATP。在产物释放步骤，可以先释放 ADP，也可以先 释放磷酸肌氨酸。磷酸肌氨酸是肌肉的重要能源。Sequential random 机制可以用 W. Wallace Cleland 提出的方案表示： 尽管这些事件发生的次序随机，但是酶也是先与底物、后与产物形成三元复合物。 Double Displacement (乒-乓)反应。在乒乓反应中，在所有反应物都和酶结合之前就有 产物生成。乒乓反应的特有特征是有取代酶的中间体（substituted enzyme intermediate）。在 该中间体中，酶暂时被有关基团修饰。经典的乒乓模型是氨基在酮基和氨基酸之间的穿 梭反应。天冬氨酸转氨酶催化氨基从天冬氨酸转移到酮戊二酸分子上。 反应顺序可以表述为： 天冬氨酸与酶结合后，酶接受天冬氨酸的氨基，形成替代酶中间体，释放第一个产物（乙酰 乙酸）。第二个底物（酮戊二酸）与酶结合，接受修饰酶提供的氨基，形成谷氨酸。在 Cleland 表达式中，底物结合与产物释放类似乒乓球台的乒乓。 变构酶不遵循米氏动力学 米氏模型极大地促进了酶学研究。米氏动力学简单，适应面广。但是还有很多酶不能用 米氏模型解释。例如变构酶不遵循米氏动力学。这些酶分子有多个亚基和多个活性位点。 变构酶的反应速度~ 底物浓度曲线是 S 形（图 8.14），而不是米氏曲线。变构酶的一个 活性位点与底物结合能改变统一蛋白质分子其他位点与底物的结合，一个可能的结果是底物 欲活性位点结合有协同性，即一个位点与底物结合有助于这个酶分子其他位点与酶结合。这