典型的为：3.613-螺旋 侧链基团(R)位于螺旋的外侧。 构成c-螺旋的每个Cα都取相同的二面角（中=-57°、Ψ-47°）。 多数呈右手螺旋。但在嗜热菌蛋白酶中有很短的一段左手a-螺旋，由Asp-Asn-Gly-Gly ②影响α-螺旋形成的因素 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基（如Lys、Asp、Gu),不能形成稳定的α-螺旋。 Gy连续存在时，由于没有侧链的约束，其中可任意取值，所需二面角几率很小，不易形成α-螺旋。 R基大（如le)不易形成a-螺旋 Pro由于侧链的吡咯环及C。没有H参与螺旋氢键形成，使螺旋拐弯（中断），产生一个“结节(kik)”。 R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α-螺旋的形成。如多聚Ala能自发卷曲成a-螺旋。 (2)B折叠 又叫p-构象(b-conformation)两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链不同肽段）侧向聚集在一起，相邻多肽链主链上-NH和 C=O之间形成氢链，这样的多肽构象就是B-折叠(b-pleated sheet),主要存在于B-角蛋白中。 阝-折叠主要特点： ①氢键与肽链的长轴接近垂直。②多肽主链呈锯齿状折叠构象。 ③侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。④两个氨基酸之间轴心距为0.35m(反平行)或0.325（平行）（完全伸展为0.36nm)。 ⑤B-折叠有两种类型：平行式（二面角中=-119°、Ψ=+113°）即所有肽链的N-端都在同一方向，主要存在于球状和纤维状蛋白质 中。反平行式（二面角中=-139°、Ψ=+135°）即相邻两条肽链的方向相反，主要存在于纤维状蛋白质中。反平行B-折叠比平行的更 稳定。 (3)B-转角和B凸起 B-转角（b-turm)又叫耶.弯曲(b-bend)、发夹结构(hairpin structure),是一种非重复结构。 在印转角部分，由4个氨基酸残基组成，弯曲处的第1个氨基酸残基的-C=0和第4个残基的-NH之间形成氢键，形成的环状结构。 某些氨基酸如Gy(缺少侧链)、Pro在转角处经常出现。 阝转角结构主要存在于球状蛋白分子的表面，约占全部碱基的1/4。 (4)无规卷曲(nonregular coil) 没有一定规律的松散肽链结构，但仍是紧密有序的稳定结构，通过主链间及主链与侧链间氢键维持其构象。 无规卷曲与生物活性有关，对外界理化因子极为敏感。 4.超二级结构 超二级结构(super secondary structure)由若干个相邻的二级结构单元(a-螺旋、B-折叠、B-转角及无规卷曲)组合在一起，彼此相互 作用，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件。 超二级结构的概念是M.Rossmann-于1973年提出，为二级和三级结构之间过渡构象层次。主要组合形式有ca、Ba邱、B等类型。 (1)aa类型 由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋。存在于α-角蛋白，肌球蛋白，原肌球蛋白和纤维蛋白原中。 (2)Ba邱类型 由两段平行式的β折叠通过一段连接链（α-螺旋或无规卷曲）连接而形成。 最常见的是3股平行的邹链和2段a-螺旋构成(Ba邱a邱)，称Rossmann折叠，存在于苹果酸脱氢酶，乳酸脱氢酶中。 (2)Ba邱类型 5.纤维状蛋白质典型的为：3.613 –螺旋 侧链基团（R）位于螺旋的外侧。 构成 α- 螺旋的每个Cα都取相同的二面角（Φ= -57°、Ψ= -47°）。 多数呈右手螺旋。但在嗜热菌蛋白酶中有很短的一段左手α-螺旋，由Asp-Asn-Gly-Gly ② 影响α-螺旋形成的因素 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基（如Lys、Asp、Glu），不能形成稳定的α-螺旋。 Gly连续存在时，由于没有侧链的约束，其Φ可任意取值，所需二面角几率很小，不易形成α-螺旋。 R基大（如Ile）不易形成α-螺旋 Pro由于侧链的吡咯环及Cα没有H参与螺旋氢键形成，使螺旋拐弯（中断），产生一个“结节（kink）”。 R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α-螺旋的形成。如多聚Ala能自发卷曲成α-螺旋。 （2）β-折叠 又叫β-构象（b-conformation）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链不同肽段）侧向聚集在一起，相邻多肽链主链上-NH和 C=0之间形成氢链，这样的多肽构象就是β-折叠（b-pleated sheet） ，主要存在于β- 角蛋白中。 β-折叠主要特点： ① 氢键与肽链的长轴接近垂直。② 多肽主链呈锯齿状折叠构象。 ③ 侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。④ 两个氨基酸之间轴心距为0.35nm（反平行）或0.325（平行）（完全伸展为0.36nm ）。 ⑤ β-折叠有两种类型：平行式 （二面角 Φ= – 119°、Ψ= +113° ）即所有肽链的N-端都在同一方向，主要存在于球状和纤维状蛋白质 中。反平行式 （二面角 Φ= –139°、Ψ= +135° ）即相邻两条肽链的方向相反，主要存在于纤维状蛋白质中。反平行β-折叠比平行的更 稳定。 （3）β - 转角和β- 凸起 β - 转角（ b - turn）又叫β - 弯曲（b -bend）、发夹结构（hairpin structure），是一种非重复结构。 在β-转角部分，由4个氨基酸残基组成，弯曲处的第1个氨基酸残基的 -C=O 和第4个残基的 –NH 之间形成氢键，形成 的环状结构。 某些氨基酸如Gly（缺少侧链）、Pro在转角处经常出现。 β- 转角结构主要存在于球状蛋白分子的表面，约占全部碱基的1/4。 （4）无规卷曲（nonregular coil） 没有一定规律的松散肽链结构，但仍是紧密有序的稳定结构，通过主链间及主链与侧链间氢键维持其构象。 无规卷曲与生物活性有关，对外界理化因子极为敏感。 4. 超二级结构 超二级结构（super secondary structure）由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互 作用，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件。 超二级结构的概念是M.Rossmann于1973年提出，为二级和三级结构之间过渡构象层次。主要组合形式有αα、βαβ、 ββ等类型。 （1）αα类型 由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋。存在于α-角蛋白，肌球蛋白，原肌球蛋白和纤维蛋白原中。 （2）βαβ类型 由两段平行式的β-折叠通过一段连接链（α-螺旋或无规卷曲）连接而形成。 最常见的是3股平行的β链和2段α-螺旋构成（βαβαβ） ，称Rossmann折叠，存在于苹果酸脱氢酶，乳酸脱氢酶中。 （2）βαβ类型 5. 纤维状蛋白质