蛋白质的空间结构即构象(conformation)或三维结构，是蛋白质分子中所有的原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。它是以一级 结构为基础的。 注意构象和构型(configuration)的区别. 1.研究蛋白质构象的方法 (1)X-射线衍射法(X-ray diffraction method)用于测定蛋白质晶体结构。 (2)紫外差光谱 发色团：分子中共轭环系统（芳香环、杂环）。 微环境：极性环境，发色团（处在分子外部）吸收峰向短波长移动一蓝移(blue shif);非极性环境，发色团（分子内部）吸收峰向 长波长移动一红移(red shift)。 2.多肽链主链折叠的空间限制 (1)肽键的结构特点 肽键是氨基酸之间脱水后形成的共价键，是一种酰胺键。 肽基(peotide group)肽链中的-CO-NH-,又叫肽单位(peotide unit),肽单位间以a-C原子相隔，构成肽链。 肽键具有以下结构特点： ①氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用，是一个共振杂化体。肽基的C、O和N原子间的共振相互作用： ②肽键具有部分双键性质，不能自由旋转。 正常C-N单键键长：0.145nm 正常C=N双键键长：0.125 肽键(C-N)键长：0.133nm(40%双键性质) ③肽键都是反式构型。但X-Pr©形成的肽键可能出现顶、反两种构型。 (2)酰胺平面 ①酰胺平面多肽链可看成是由一系列酰胺平面组成： 1/3的肽键不能旋转，只有a碳原子连接的两个单键(Ca-N和Cα-C),能够旋转。 二面角所规定的构象是否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非共价键合原子(non-covelently-.bonded atom)之间的接近有无阻碍。 (3)拉氏构象图 二面角（中、Ψ）所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍及Cα上的R基的大小与带电 性。 六十年代，Ramachandran等人根据非键合原子之间的最小距离，确定哪些成对二面角所决定的相邻的肽单位的构象是允许的，哪些是 不允许的，用中作横坐标，Ψ作纵坐标作图，称为拉氏构象图(Ramchandran plot)。 3.蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构(secondary structure)指多肽链主链自身通过氢键维系的有规则的折叠和盘绕方式。主要涉及肽链主链的构象及链 内或链间形成的氢键。主要有α-螺旋、阝折叠、阝转角和无规卷曲等。 (1)a-螺旋(a-helix) 1951年Pauling和Corey研究a-角蛋白时提出。a螺旋结构是蛋白质主链的一种典型的结构方式，在纤维蛋白和球蛋白中广泛存在。 ①α-螺旋的一般特征 每周含3.6个残基，螺距0.54nm,每个残基沿轴上升为0.15nm,螺旋半径0.23nm。 相邻螺圈之间形成链内氢键，方向与长轴平行。每个残基的-H和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键，氢键封闭的环有13个原 子。 -C NH-CH-CO ]n=3 N-蛋白质的空间结构即构象（conformation）或三维结构，是蛋白质分子中所有的原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。它是以一级 结构为基础的。 注意构象和构型（configuration ）的区别。 1. 研究蛋白质构象的方法 （1）X-射线衍射法（X-ray diffraction method） 用于测定蛋白质晶体结构。 （2）紫外差光谱 发色团：分子中共轭环系统（芳香环、杂环）。 微环境：极性环境，发色团（处在分子外部）吸收峰向短波长移动—蓝移（blue shift）；非极性环境，发色团（分子内部）吸收峰向 长波长移动—红移（red shift）。 2. 多肽链主链折叠的空间限制 （1）肽键的结构特点 肽键是氨基酸之间脱水后形成的共价键，是一种酰胺键。 肽基（peotide group） 肽链中的-CO-NH-，又叫肽单位（peotide unit），肽单位间以α-C原子相隔，构成肽链。 肽键具有以下结构特点： ① 氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用，是一个共振杂化体。肽基的C、O和N原子间的共振相互作用： ② 肽键具有部分双键性质，不能自由旋转。 正常C - N单键键长：0.145nm 正常C=N 双键键长：0.125 肽键（C - N）键长：0.133nm（40%双键性质） ③ 肽键都是反式构型。但X - Pro形成的肽键可能出现顺、反两种构型。 （2）酰胺平面 ① 酰胺平面 多肽链可看成是由一系列酰胺平面组成： 1/3的肽键不能旋转，只有α碳原子连接的两个单键（Cα- N和Cα- C），能够旋转。 二面角所规定的构象是否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非共价键合原子（non-covelently-bonded atom）之间的接近有无阻碍。 （3）拉氏构象图 二面角（Φ、Ψ）所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍及Cα上的R基的大小与带电 性。 六十年代，Ramachandran等人根据非键合原子之间的最小距离，确定哪些成对二面角所决定的相邻的肽单位的构象是允许的，哪些是 不允许的，用Φ作横坐标， Ψ作纵坐标作图，称为拉氏构象图（ Ramchandran plot）。 3. 蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构（secondary structure） 指多肽链主链自身通过氢键维系的有规则的折叠和盘绕方式。主要涉及肽链主链的构象及链 内或链间形成的氢键。主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。 （1）α-螺旋（ a-helix） 1951年Pauling和Corey研究α-角蛋白时提出。α -螺旋结构是蛋白质主链的一种典型的结构方式，在纤维蛋白和球蛋白中广泛存在。 ①α-螺旋的一般特征 每周含3.6个残基，螺距0.54nm，每个残基沿轴上升为0.15nm，螺旋半径0.23nm。 相邻螺圈之间形成链内氢键，方向与长轴平行。每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键，氢键封闭的环有13个原 子。 -C [ NH-CH-CO ]n=3 N-