一、 掌握红外光谱区域的划分；了解红外光谱法的特点。 二、了解红外光谱吸收的产生条件；掌握双原子、多原子分子的振动。 第一节 概述 第二节 基本原理 第三节 基团频率和特征吸收峰 第四节 红外光谱仪 第五节 试样的处理和制备 第六节 红外光谱法的应用

◼ 第一节 前言 ◼ 第二节 酶化学修饰的方法及修饰剂 ◼ 第三节 酶分子侧链基团的化学修饰 ◼ 第四节 有机大分子对酶的修饰 ◼ 第五节 蛋白质类及其它 ◼ 第六节 修饰酶的性质及特点 ◼ 第七节 酶化学修饰的应用

1.酚对氧化剂很敏感,若需氧化芳环上某基团,应先保护酚羟基

初步掌握高聚物化学变化的特点、类 型及应用,高聚物各种基团反应形式,交 联与降解的类型;重点掌握高聚物老化的 原因及防止的方法

一、羧酸衍生物的结构 羧酸衍生物在结构上的共同特点是都含有酰基(-c),酰基与其 所连的基团都能形成P-π共轭体系。 (1)与酰基相连的原子的电负性都比碳大,故有-I效应

食品化学作为一门应用化学学科,近年来随着科学技术的不断发展,它的理 论体系逐渐趋于完善,研究领域也随之更为广泛特别值得提及的是,结构化学、 游离基化学和光化学理论以及电子自旋共振光谱脉冲辐解和激光光解等先进技 术在食品化学中的应用,使脂类的自动氧化光敏氧化、热解和辐射等反应的历 程与机理得到阐明。尤其令人瞩目的是,对活性氧基团、酶和金属的催化本质的 认识也进入了一个新的阶段。 揭示食品成分的化学和生物化学变化及其对人体产生的效应,乃是当今食品 化学、营养学、临床医学和预防医学共同关注的问题

蛋白质的分子量1万-100万之间,其分子直 径1-100nm之间,在胶体颗粒的范围。蛋白质的水 溶液是一种比较稳定的亲水胶体,这是因为在蛋 白质颗粒表面带有很多极性基团,如-nH3、-C00 、-OH-、-SH、-CONH2等和水有高度亲和性,当蛋 白质与水相遇时,就很容易在蛋白质颗粒外面形 成一层水膜

7-1卤代烷的分类; 7-2卤代烷的命名; 7-3卤代烷的制法; 7-4卤代烷的物理性质;7-5卤代烷的化学性质 7-6亲核取代反应机理[SN反应的历程和立体化学(SN1、SN2)] 7-7影响亲核取代反应的因素(R的结构:L离去基团:Nu的亲核性;溶剂) 7-8消除反应的机理[B-消去的历程(1,e2,ecb)] 7-9消除反应的取向; 7-10影响消除反应的因素;双键位置对卤原子活泼性的影响

4.1酶的活性中心 4.1.1酶的活性中心和必需基团的概念 在酶蛋白中,只有少数特异的氨基酸残基与催化活性直接相关。这些特异的氨基酸残基可 以在肽链的一级结构上相距较远,但通过肽链的折叠、盘旋,使它们在空间上接近,形成活性中 心(或称活性部位)。组成活性中心的氨基酸残基有些执行结合底物的任务,有些执行催化反应 的任务

羧酸碳链或环上的氢原子被其他原子或基团取代的化合物