一、烯烃与HX和水的亲电加成（机理、位置选择性、立体化学） 二、其它亲电试剂（卤素、HOX、羟汞化-去汞、硼氢化-氧化、碳正离子与聚合） 三、自由基加成（与HBr的加成、聚合） 四、共轭二烯烃、炔烃和腈的加成 五、周环反应及相关理论

干扰组分指样品中原有杂质（溶解）或加入试剂引入的杂质，当杂质量少时可加掩蔽剂消除干扰，量大或无合适掩蔽剂时可采用分离的方法

▪ 羧酸衍生物与Grignard试剂的反应 ▪ 羧酸衍生物的还原反应 ▪ 通过羧酸衍生物制备醛、酮 ▪ 腈及其制备方法，腈的化学性质

研究反应机理的目的:是认识在反应过程中，发生反应体系中的原子或原子团在结合位置、次序和结合方式上所发生的变化，以及这种改变的方式和过程；反应进行的途径主要由分子本身的反应性能和进攻试剂的性能以及反应条件等内外因素决定

第一节 前言 第二节 手性源的不对称反应 第三节 手性辅助剂的不对称反应 第四节 手性试剂的不对称反应 第五节 不对称催化反应 第六节 生物不对称催化反应

（一）亲核取代反应—— 亲核加成-消去历程及反应活性。 （二）羧酸衍生物的还原反应及产物 （三）羧酸衍生物（酯）与格氏试剂的反应 （四）酯α-H的反应（几个缩合反应） （五）酰胺的Hofmann降级反应

第一章生物化学实验基本知识与操作 第一节生物化学实验基本知识 第二节 第二章分光光度技术 实验一双缩脲法测定蛋白质浓度 实验二 Folin-酚试剂法(Lowry 法)测定蛋白质浓度 实验三紫外分光光度法测定蛋白质浓度 实验四考马斯(Comessie)亮兰结合法测定蛋白质浓度 实验五BCA 法测定蛋白质浓度 实验六激素对血糖浓度的影响及血糖的测定 第三章生物大分子的提取、沉淀和离心分离技术 第一节生物材料的选取与预处理 第二节生物大分子的沉淀分离技术 第三节生物大分子离心分离技术 实验七鸡血SOD的提取、分离及活力测定 实验八碱性磷酸酶的制备及活力测定 实验九酪蛋白的制备 实验十动物肝脏中提取DNA 实验十一猪心肌细胞线粒体可溶性ATP合酶的提 第四章电泳技术 实验十二DNA 琼脂糖凝胶电泳 实验十三血浆脂蛋白琼脂糖凝胶电泳 实验十四聚丙烯酰胺凝胶电泳分离乳酸脱氢酶同工酶 实验十五蛋白质分子量的测定——SDS-聚丙烯凝胶电泳 实验十六聚丙烯酰胺等电聚焦电泳 第五章层析技术 第一节 层析技术概述 吸附层析 第三节 分配层析 第四节 离子交换层析 第五节 凝胶层析 第六节亲和层析 第七节 高效液相层析 实验十七氨基酸的纸上层析与氨基酸的转氨基作用 实验十八血清-球蛋白的分离纯化与鉴定 实验十九 亲和层析纯化胰蛋白酶 实验十二离子交换层析分离氨基酸 实验二十一蛋白质分子量测定——凝胶过滤层析法 第六章 分子生物学基本技术 核酸分子杂交 聚合酶链反应 第三节分子克隆 实验二十二Southern杂交分析 实验二十三 Northern 杂交分析 实验二十四 PCR 基因扩增 验二十五质粒DNA的提取及酶切 实验二十六 DNA重组实验 实验二十七大肠杆菌感受态细胞的制备及转化 附录一常用缓冲液的配制方法 附录二易变质及需要特殊方法保存的试剂 附录三一般化学试剂的分级 附录四 English words in the lab

（一） 重点 1．共价键的一些基本概念 2．有机反应的类型 3. 价键理论与分子轨道理论 （二） 难点 1．共价键理论 2．杂化轨道理论 3．亲电和亲核试剂 4. 诱导效应 5. 共轭效应

1．掌握卤代烃的分类和命名。2．掌握SN1、SN2反应的动力学，立体化学及影响因素（烃基结构、试剂亲核性、离去基团及溶剂）。3．掌握卤代烃的化学性质、格氏试剂的制法和性质。4．掌握卤代烃的消除反应（E1、E2）机理和查依采夫规则，消除反应的立体化学特征。5．理解卤代烯烃的三种类型及反应活性。6．理解SN1和SN2、E1与、E2历程的竞争。7．了解重要的亲核取代反应及其应用。8．了解重要卤代烃的制法和用途

15.1 结构和命名 15. 2 物理性质及波谱性质 15.3 羧酸衍生物的取代反应及相互转化 15.4 亲核取代反应机理和反应活性 15.5 与金属试剂的反应 15.6 还原反应 15.7 酯的热消去反应