一、氨基酸是构成蛋白成分 二、目前世界上可用发酵法生产氨基酸有20多种

第一节 蛋白质的营养价值与消化、吸收 Nutritional Values and Digestion, Absorption of Proteins 第二节 氨基酸的一般代谢 General Metabolism of Amino Acids 第三节 氨的代谢 Metabolism of Ammonia 第四节 个别氨基酸的代谢 Metabolism of Individual Amino Acids

主要介绍氨基酸、肽和蛋白质的结构、性质、 功能以及蛋白质的结构与功能的关系。还介绍 了一些基本技术如氨基酸的分离、纯化,多肽 的人工合成,蛋白质的分离、纯化、鉴定等

1988年生物化学 一,选择题 1,用茚三酮试剂确定氨基酸是靠它与下面()功能集团起作用 2,影响酶催化效率的因素是()。 3,在适当条件下,盐酸胍变性球蛋白的可逆性,可证明() 4,蛋白质中形成肽键平面的原因是()。 5,三个氨基酸(Asp,leu,lys)的混合物,经过一个 sulphonoted polysturene阳离子交换树脂粒,用PH5的缓冲液洗脱,洗脱液中氨基酸出现的顺序是()

第一章生物化学实验基本知识与操作 第一节生物化学实验基本知识 第二节 第二章分光光度技术 实验一双缩脲法测定蛋白质浓度 实验二 Folin-酚试剂法(Lowry 法)测定蛋白质浓度 实验三紫外分光光度法测定蛋白质浓度 实验四考马斯(Comessie)亮兰结合法测定蛋白质浓度 实验五BCA 法测定蛋白质浓度 实验六激素对血糖浓度的影响及血糖的测定 第三章生物大分子的提取、沉淀和离心分离技术 第一节生物材料的选取与预处理 第二节生物大分子的沉淀分离技术 第三节生物大分子离心分离技术 实验七鸡血SOD的提取、分离及活力测定 实验八碱性磷酸酶的制备及活力测定 实验九酪蛋白的制备 实验十动物肝脏中提取DNA 实验十一猪心肌细胞线粒体可溶性ATP合酶的提 第四章电泳技术 实验十二DNA 琼脂糖凝胶电泳 实验十三血浆脂蛋白琼脂糖凝胶电泳 实验十四聚丙烯酰胺凝胶电泳分离乳酸脱氢酶同工酶 实验十五蛋白质分子量的测定——SDS-聚丙烯凝胶电泳 实验十六聚丙烯酰胺等电聚焦电泳 第五章层析技术 第一节 层析技术概述 吸附层析 第三节 分配层析 第四节 离子交换层析 第五节 凝胶层析 第六节亲和层析 第七节 高效液相层析 实验十七氨基酸的纸上层析与氨基酸的转氨基作用 实验十八血清-球蛋白的分离纯化与鉴定 实验十九 亲和层析纯化胰蛋白酶 实验十二离子交换层析分离氨基酸 实验二十一蛋白质分子量测定——凝胶过滤层析法 第六章 分子生物学基本技术 核酸分子杂交 聚合酶链反应 第三节分子克隆 实验二十二Southern杂交分析 实验二十三 Northern 杂交分析 实验二十四 PCR 基因扩增 验二十五质粒DNA的提取及酶切 实验二十六 DNA重组实验 实验二十七大肠杆菌感受态细胞的制备及转化 附录一常用缓冲液的配制方法 附录二易变质及需要特殊方法保存的试剂 附录三一般化学试剂的分级 附录四 English words in the lab

1,氨基酸( amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在a-碳上。 2,必需氨基酸( essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸

教学目的 |1.掌握:组成蛋白质的20种氨基酸、肽键、肽、多肽链 2.熟悉:氨基酸分类、各种氨基酸的侧链基团、蛋白质的分类 2肽键、肽、多肽链 教学难点 1.多肽链的组成及多肽链的主链、侧链、两端。 教学方法启发式

第三章细胞破碎方法 一、细胞壁的组成和结构 细菌类 组成一肽聚糖(多糖、氨基酸)、脂类 肽聚糖是细菌细胞壁的主要成份,它是由n-乙酰胞壁酸(nam)、n-乙 酰葡萄糖胺(NAG)和肽“尾”(一般是4个氨基酸)组成,NAM与NAG通过B-1.4 糖苷键相连,肽“尾”则是通过D-乳酰羧基连在NAM的第位碳原子上,肽 尾之间通过肽“桥”肽键或少数几个氨基酸)连接,NAM、NAG、肽“尾”与 肽“桥”共同组成了肽聚糖的多层网状结构

第一节 蛋白质的生物学意义及其组成 第二节 氨基酸化学 第三节 氨基酸的理化性质 第四节 氨基酸的分离和鉴定 第五节 肽 第六节 蛋白质的分子结构 第七节 蛋白质的性质 第八节 蛋白质的分类

一、大豆蛋白 大豆以其丰富的营养---优质蛋白质占 35~40%,多不饱和脂肪酸丰富,逐渐成为 全世界最重要的农作物之一。大豆蛋白 质中除含硫氨基酸如蛋氨酸稍低外,其 他必需氨基酸都比较丰富。目前全世界 的食品工业都从大豆中提取蛋白质