课程代码：2041101604课程总学分：5.0课程总学时：80学时一、课程目标1、课程的性质和目的生物化学是一门重要的医学基础课程，是从分子水平探讨生物现象本质规律的一门学科。其任务主要是应用化学、生物学的理论和方法，从分子水平阐明人体的化学组成，其在生命活动中所进行的化学变化及其调控规律等生命现象的本质。对中西医临床医学专业，生物化学是医学必修的专业基础课程之一。生物化学作为医学基础课程之一，具有理论抽象、概念繁多、结构复杂、知识更新速度快等特点，是一门难度较高的学科。通过本课程的教学，不仅要使学生牢固掌握生物大分子结构与功能，物质代谢的基本规律，细胞信息传递，血液生化和肝胆生化等理论知识，具备生化分离、制备、分析和鉴定等实验技术，更应培养学生用生物化学的思维方式发现问题、分析问题和解决问题的能力，培养学生将生物化学的理论知识应用到其他医学课程学习及今后临床工作中的能力，真正发挥生物化学在医学研究领域的重要作用。2、本课程与其它课程的联系生物化学是其它医学基础课程的基础，其理论和技术已经渗透到细胞学、微生物学和病理生理学等基础学科的研究。同时，生物化学也是临床医学发展的基础，研究生物分子在体内的表达调控过程和生物化学反应是认识人类疾病的发病机制、演变过程和临床治疗的核心。临床医学也要经常运用生物化学的理论和方法诊断、治疗和预防疾病。先修课程：有机化学、解部学、组织胚胎学后续课程：生理学、病理生理学、药理学3、课程目标（1）德育目标：激发科学兴趣，感受科学家实事求是的科学态度；培养学生质疑、求实创新的科学精神和科学态度：在专业基础课的课堂上感受专业、热爱专业：爱惜身体，明白团队精神的重要性，养成健康的生活方式。（2）能力目标：通过课堂讨论，培养学生发现问题、分析问题和解决问题的能力：通过思考分析新情境问题，培养学生的获取信息、处理信息以及科学探究能力和学习方法：提高学生的自学能力和岗位胜任力。（3）知识目标：掌握生物化学的基本理论，并会应用理论知识到日常工作和学习中。二、课程学时分配
课程代码：2041101604 课程总学分：5.0 课程总学时：80学时 一、课程目标 1、课程的性质和目的 生物化学是一门重要的医学基础课程，是从分子水平探讨生物现象本质规律的一门学科。其任务 主要是应用化学、生物学的理论和方法，从分子水平阐明人体的化学组成，其在生命活动中所进行 的化学变化及其调控规律等生命现象的本质。对中西医临床医学专业，生物化学是医学必修的专业 基础课程之一。生物化学作为医学基础课程之一，具有理论抽象、概念繁多、结构复杂、知识更新 速度快等特点，是一门难度较高的学科。通过本课程的教学，不仅要使学生牢固掌握生物大分子结 构与功能，物质代谢的基本规律，细胞信息传递，血液生化和肝胆生化等理论知识，具备生化分 离、制备、分析和鉴定等实验技术，更应培养学生用生物化学的思维方式发现问题、分析问题和解 决问题的能力，培养学生将生物化学的理论知识应用到其他医学课程学习及今后临床工作中的能 力，真正发挥生物化学在医学研究领域的重要作用。 2、本课程与其它课程的联系 生物化学是其它医学基础课程的基础，其理论和技术已经渗透到细胞学、微生物学和病理生理学 等基础学科的研究。同时，生物化学也是临床医学发展的基础，研究生物分子在体内的表达调控过 程和生物化学反应是认识人类疾病的发病机制、演变过程和临床治疗的核心。临床医学也要经常运 用生物化学的理论和方法诊断、治疗和预防疾病。 先修课程：有机化学、解剖学、组织胚胎学 后续课程：生理学、病理生理学、药理学 3、课程目标 ⑴ 德育目标：激发科学兴趣，感受科学家实事求是的科学态度；培养学生质疑、求实创新的科 学精神和科学态度；在专业基础课的课堂上感受专业、热爱专业；爱惜身体，明白团队精神的重要 性，养成健康的生活方式。 ⑵ 能力目标：通过课堂讨论，培养学生发现问题、分析问题和解决问题的能力；通过思考分析 新情境问题，培养学生的获取信息、处理信息以及科学探究能力和学习方法；提高学生的自学能力 和岗位胜任力。 ⑶ 知识目标：掌握生物化学的基本理论，并会应用理论知识到日常工作和学习中。 二、课程学时分配
总学时80，其中理论56学时，实验16学时，自主学习8学时。课程主要内容和学时分配见课程学时分配表。课程学时分配表教习实践教学学环节题理小及论计讨实见实自时数验训习主学习论课程内容绪论116814蛋白质化学核酸化学446酶410264维生素和微量元素44生物氧化8糖代谢41266脂类代谢66蛋白质的分解代谢44核苷酸代谢26代谢调节422血液的生物化学55肝的生物化学
总学时80，其中理论56学时，实验16学时，自主学习8学时。课程主要内容和学时分配见课程学 时分配表。 课程学时分配表 教 学环节 时数 课程内容 理 论 实践教学 习 题 及 讨 论 小 计 实 验 实 训 见 习 自 主学习 绪论 1 1 蛋白质化学 6 8 14 核酸化学 4 4 酶 6 4 10 维生素和微量元素 2 4 6 生物氧化 4 4 糖代谢 8 4 12 脂类代谢 6 6 蛋白质的分解代谢 6 6 核苷酸代谢 4 4 代谢调节 2 4 6 血液的生物化学 2 2 肝的生物化学 5 5
56总计16880三、建议教材和教学参考书目1.教材郑晓珂生物化学（第3版）全国高等中医药教育教材北京：人民卫生出版社，20192.主要参考书（1）周爱儒等主编：医学生物化学．第3版：出版社：北京大学医学出版社，2008年（2）王镜岩等主编生物化学．第3版．出版社：高等教育出版社。2002年（3）张来群等主编，生物化学习题集，第2版：出版社：科学出版社，2006年（4）周克元等主编：生物化学（案例版）.第2版.出版社科学出版社.2010年四、课程考核该课程实行平时成绩、终结性成绩、实验成绩相结合的评估考核方式。其结构分为：（1）平时成绩评价：由MOOC在线学习环节（包括考勤、章节测试、视频学习、论坛互动、网络期末考试）构成，占课程总评分的40%。（2）终结性成绩评价：采用闭卷考试的形式开展，侧重于考核学生对基本理论和知识的掌握程度，占课程总评分的50%。在闭卷考试中各种题型的比例是：客观题为60%，主观题为40%。（3）实验成绩评价：由实验考勤、实验操作、实验报告完成评估等环节构成，占课程总评分的10%。五、课程教学内容及基本要求通过理论教学，使学生逐步掌握生物化学的基本知识和基本理论，学会从分子水平上分析和探讨疾病的发病机制，从而为中西医临床基本理论和技能服务
总计 56 16 8 80 三、建议教材和教学参考书目 1. 教材 郑晓珂 生物化学（第3版）；全国高等中医药教育教材 北京：人民卫生出版社，2019 2. 主要参考书 （1）周爱儒等主编. 医学生物化学. 第3版. 出版社：北京大学医学出版社. 2008年 （2）王镜岩等主编. 生物化学. 第3版. 出版社：高等教育出版社. 2002年 （3）张来群等主编.生物化学习题集.第2版. 出版社：科学出版社. 2006年 （4）周克元等主编. 生物化学（案例版）.第2版.出版社科学出版社.2010年 四、课程考核 该课程实行平时成绩、终结性成绩、实验成绩相结合的评估考核方式。其结构分为： （1）平时成绩评价：由MOOC在线学习环节（包括考勤、章节测试、视频学习、论坛互动、网络 期末考试）构成，占课程总评分的 40％。 （2） 终结性成绩评价：采用闭卷考试的形式开展，侧重于考核学生对基本理论和知识的掌握 程度，占课程总评分的50％。在闭卷考试中各种题型的比例是：客观题为60%，主观题为40%。 （3）实验成绩评价：由实验考勤、实验操作、实验报告完成评估等环节构成，占课程总评分的 10%。 五、课程教学内容及基本要求 通过理论教学，使学生逐步掌握生物化学的基本知识和基本理论，学会从分子水平上分析和探讨 疾病的发病机制，从而为中西医临床基本理论和技能服务
第一章绪论【目的要求】掌握生物化学的概念及研究对象。熟悉生物化学的发展历史：分子生物学发展的重大事件；当代生物化学研究的主要内容。了解生物化学学习的重要性；本教材编写体例及主要内容：生物化学的学习方法。【教学内容】第一节生物化学的发展简史1、生物化学的概念生物化学的概念是要求掌握的内容，关键是帮助学生理解什么是“从分子水平阐述生命现象”的含义，可通过与普通化学内容上的比较，以及举例法来具体阐明。2、生物化学发展的历史沿革分别讲述生物化学发展史上的三个阶段：叙述生物化学阶段、动态生物化学阶段和分子生物学时期3、分子生物学的发展以及生物化学和分子生物学在生命科学中的重要地位和作用。特别强调在分子生物学发展史上几个具有重要意义的事件。4、我国生物化学的发展进程以及近些年来取得的重大成果。第二节生物化学研究的主要内容（一）生物体的物质组成及生物大分子的结构与功能熟悉生物大分子的概念和结构特点，以及所包含的四大物质：糖、脂、蛋白和核酸（二）代谢及其调节熟悉所谓物质代谢即指糖、脂、蛋白和核酸的代谢，并理解这四大物质在代谢相互联系的。（三）遗传信息的传递与调控点明此内容涉及分子生物学内容，将在开设的另一门课程《分子生物学》中详细阐述，而在本课程中不再讲授。第三节生物化学与医学及中医药学的关系1、生物化学与基础医学的关系
第一章 绪 论 【目的要求】 掌握 生物化学的概念及研究对象。 熟悉 生物化学的发展历史；分子生物学发展的重大事件；当代生物化学研究的主要内容。 了解 生物化学学习的重要性；本教材编写体例及主要内容；生物化学的学习方法。 【教学内容】 第一节 生物化学的发展简史 1、生物化学的概念 生物化学的概念是要求掌握的内容，关键是帮助学生理解什么是“从分子水平阐述生命现象”的含义，可通过与 普通化学内容上的比较，以及举例法来具体阐明。 2、生物化学发展的历史沿革 分别讲述生物化学发展史上的三个阶段：叙述生物化学阶段、动态生物化学阶段和分子生物学时期。 3、分子生物学的发展以及生物化学和分子生物学在生命科学中的重要地位和作用。 特别强调在分子生物学发展史上几个具有重要意义的事件。 4、我国生物化学的发展进程以及近些年来取得的重大成果。 第二节 生物化学研究的主要内容 （一）生物体的物质组成及生物大分子的结构与功能 熟悉生物大分子的概念和结构特点，以及所包含的四大物质：糖、脂、蛋白和核酸。 （二）代谢及其调节 熟悉所谓物质代谢即指糖、脂、蛋白和核酸的代谢，并理解这四大物质在代谢 相互联系的。 （三）遗传信息的传递与调控 点明此内容涉及分子生物学内容，将在开设的另一门课程《分子生物学》中详细阐述，而在本课 程中不再讲授。 第三节 生物化学与医学及中医药学的关系 1、生物化学与基础医学的关系
2、生物化学与临床医学的关系。以学生最为关心的考研、职业医师考试等具体实例来凸显生物化学学习的重要性；也可举例临床上疾病诊断和治疗中所应用的生物化学理论和技术来阐明生物化学对临床医学发展的重要性。【教学方法和时数】讲授式1学时本章重点：生物化学的概念及理解所谓“从分子水平”阐述生命现象的含义本章难点：理解所谓“从分子水平阐述生命现象的含义第三章蛋白质化学【目的要求】掌握20种编码氨基酸的中文名称及英文三字母缩写：多肽链中氨基酸的连接方式；蛋白质一级、二级、三级、四级结构的定义及维系键；二级结构的类型及特点；模体、结构域、协同效应、变构效应、蛋白质等电点和蛋白质变性的概念；根据蛋白质等电点及环境PH判断蛋白质泳动方向。熟悉蛋白质氮元素组成的特点；氨基酸的分类（如酸性氨基酸、碱性氨基酸等）谷胱甘肽的生物学功能：肽单元和肽平面的概念；蛋白质结构与功能的关系。了解蛋白质分类，蛋白组学概念：蛋白质分离纯化方法及一级结构测定原理。【教学内容】第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成蛋白质元素组成及组成特点（定氮法原理）；二、蛋白质的结构单位（一）氨基酸的结构氨基酸20种编码氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）、中文名称及英文三字母缩写
2、生物化学与临床医学的关系。 以学生最为关心的考研、职业医师考试等具体实例来凸显生物化学学习的重要性；也可举例临床上疾病诊断 和治疗中所应用的生物化学理论和技术来阐明生物化学对临床医学发展的重要性。 【教学方法和时数】 讲授式 1学时 本章重点：生物化学的概念及理解所谓“从分子水平”阐述生命现象的含义。 本章难点：理解所谓“从分子水平”阐述生命现象的含义 第三章 蛋白质化学 【目的要求】 掌握 20种编码氨基酸的中文名称及英文三字母缩写；多肽链中氨基酸的连接方式；蛋白质一级、 二级、三级、四级结构的定义及维系键；二级结构的类型及特点；模体、结构域、协同效应、变 构效应、蛋白质等电点和蛋白质变性的概念；根据蛋白质等电点及环境PH判断蛋白质泳动方 向。 熟悉 蛋白质氮元素组成的特点；氨基酸的分类（如酸性氨基酸、碱性氨基酸等）；谷胱甘肽的生 物学功能；肽单元和肽平面的概念；蛋白质结构与功能的关系。 了解 蛋白质分类；蛋白组学概念；蛋白质分离纯化方法及一级结构测定原理。 【教学内容】 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 蛋白质元素组成及组成特点（定氮法原理）； 二、蛋白质的结构单位 （一）氨基酸的结构 氨基酸20种编码氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）、中文名称及英文三字母缩写
（二）氨基酸分类20种氨基酸的分类，特别强调酸性氨基酸、碱性氨基酸及芳香族氨基酸这三类所包含的氨基酸（三）氨基酸的功能（四）氨基酸的性质氨基酸两性解离性质、紫外吸收性质及显色反应，特别强调氨基酸等电点的概念并能依据环境pH和氨基酸等电点来判断氨基酸在电场中的泳动趋势。三、蛋白质的辅基第二节肽键和肽一、肽键与肽平面肽键与肽的概念二、肽多肽链的方向三、生物活性肽生物活性肽谷胱甘肽的生物学功能。第三节蛋白质的分子结构、蛋白质的一级结构一级结构概念与化学键。二、蛋白质的二级结构二级结构的定义、维系化学键及所包含的类型；α-螺旋和β-折叠结构的特点：模体的概念三、蛋白质的三级结构次级键类型；三级结构的定义及维系键：结构域和分子伴侣的概念。以肌红蛋白的三级结构举例说明四、蛋白质的四级结构亚基的概念：四级结构的定义及维系键。以血红蛋白的四级结构举例说明。第四节蛋白质结构与功能的关系一、氨基酸序列与功能的关系以Anfinsen实验、镰刀形贫血发病机理为例来说明蛋白质一级结构与功能的关系
（二）氨基酸分类 20种氨基酸的分类，特别强调酸性氨基酸、碱性氨基酸及芳香族氨基酸这三类所包含的氨基酸。 （三）氨基酸的功能 （四）氨基酸的性质 氨基酸两性解离性质、紫外吸收性质及显色反应，特别强调氨基酸等电点的概念， 并能依据环境pH和氨基酸等电点来判断氨基酸在电场中的泳动趋势。 三、蛋白质的辅基 第二节 肽键和肽 一、肽键与肽平面 肽键与肽的概念 二、肽 多肽链的方向 三、生物活性肽生物活性肽谷胱甘肽的生物学功能。 第三节 蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 一级结构概念与化学键。 二、蛋白质的二级结构 二级结构的定义、维系化学键及所包含的类型；α-螺旋和β-折叠结构的特点；模体的概念。 三、蛋白质的三级结构 次级键类型；三级结构的定义及维系键；结构域和分子伴侣的概念。以肌红蛋白的三级结构举例 说明 四、蛋白质的四级结构 亚基的概念；四级结构的定义及维系键。以血红蛋白的四级结构举例说明。 第四节 蛋白质结构与功能的关系 一、氨基酸序列与功能的关系 以Anfinsen实验、镰刀形贫血发病机理为例来说明蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质构象与功能的关系以血红蛋白结合氧为例来说明蛋白质空间结构与功能的关系，并强调协同效应和变构效应的概念。以疯牛病为例说明构象病。第五节蛋白质的理化性质、一般性质紫外吸收性质和呈色反应：蛋白质等电点的概念，并强调其与氨基酸等电点的区别，及能依据环境pH和蛋白质等电点来判断蛋白质在电场中的泳动趋势。二、大分子特性蛋白质变性与复性的概念，并注意与蛋白质水解、蛋白质沉淀和蛋白质凝固的区别及联系。了解蛋白质胶体性质。第六节蛋白质的分离与鉴定一、蛋白质沉淀丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、二、离心技术超速离心三、电泳技术PAGE和琼脂糖凝胶电泳四、层析技术离子交换层析，分子排阻层析和亲和层析。【教学方法和时数】讲授式，演示法，案例教学法6学时本章重点：蛋白质的分子结构及蛋白质结构与功能的关系，需要学生熟练掌握蛋白质一级、二级三级和四级结构的定义及维系键，二级结构的类型及结构特点本章难点：蛋白质一级、二级、三级和四级结构的定义及维系键，二级结构的类型及特点第四章核酸化学【目的要求】掌握核酸的基本组成单位及其构成（包括化学键）：DNA和RNA的不同：DNA双螺旋模型的要点；mRNA、tRNA和rRNA的结构特征及主要功能；DNA变性、复性、杂化双链及分子杂交的概念。熟悉
二、蛋白质构象与功能的关系 以血红蛋白结合氧为例来说明蛋白质空间结构与功能的关系，并强调协同效应和变构效应的概 念。以疯牛病为例说明构象病。 第五节 蛋白质的理化性质 一、一般性质 紫外吸收性质和呈色反应；蛋白质等电点的概念，并强调其与氨基酸等电点的区别，及能依据环 境pH和蛋白质等电点来判断蛋白质在电场中的泳动趋势。 二、大分子特性 蛋白质变性与复性的概念，并注意与蛋白质水解、蛋白质沉淀和蛋白质凝固的区别及联系。了解 蛋白质胶体性质。 第六节 蛋白质的分离与鉴定 一、蛋白质沉淀 丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、 二、离心技术 超速离心 三、电泳技术 PAGE和琼脂糖凝胶电泳 四、层析技术 离子交换层析，分子排阻层析和亲和层析。 【教学方法和时数】 讲授式，演示法，案例教学法 6学时 本章重点：蛋白质的分子结构及蛋白质结构与功能的关系，需要学生熟练掌握蛋白质一级、二级、 三级和四级结构的定义及维系键，二级结构的类型及结构特点 本章难点：蛋白质一级、二级、三级和四级结构的定义及维系键，二级结构的类型及特点 第四章 核酸化学 【目的要求】 掌握 核酸的基本组成单位及其构成（包括化学键）；DNA和RNA的不同；DNA双螺旋模型的要 点；mRNA、tRNA和rRNA的结构特征及主要功能；DNA变性、复性、杂化双链及分子杂交的概 念。 熟悉
DNA超螺旋结构：核小体的结构特点：内含子、外显子、密码子和反密码子的概念：增色效应和Tm值的概念。了解DNA双螺旋结构模型的研究背景及意义：hnRNA，SnRNA等小分子RNA的功能：核酸的一般理化性质核酸酶的种类，核酶的概念及本质。【教学内容】第一节核酸的分子组成一、核苷酸的组成嘧啶、嘌呤的种类和结构；核糖和脱氧核糖的结构；核苷的结构和分类；二、核苷酸的结构核苷酸结构和分类三、核苷酸的功能体内某些重要核苷酸的结构特点和生理意义。第二节核酸的分子结构一、核酸的一级结构一级结构的概念核酸一级结构的概念；核酸组成的连接键；核酸书写的方式和方向。二、DNA的二级结构DNA二级结构研究背景DNA双螺旋模型要点：DNA结构的多样性三、DNA的三级结构（一）超螺旋结构DNA超螺旋的概念及分类：原核生物DNA的高级结构；（二）染色体结构真核生物核小体的结构及染色质的组装。（三）三级结构的生理功能DNA的功能四、RNA的结构与功能（一）信使RNA的结构与功能掌握真核生物信使RNA的结构特点内含子、外显子、hnRNA及密码子的概念；信使RNA的功能（二）转运RNA的结构与功能转运RNA一级结构的特点：转运RNA二级结构和三级结构形式：反密码子的概念：转运RNA的功能。（三）核蛋白体RNA的结构与功能真核生物和原核生物核蛋白体的组成区别；核蛋白体RNA的功能。（四）其他非编码RNA动物细胞内其他RNA的种类与功能：RNA组学的概念。第三节核酸的理化性质、紫外吸收特征核酸260nm处的紫外吸收性质及其应用（核酸定量）
DNA超螺旋结构；核小体的结构特点；内含子、外显子、密码子和反密码子的概念；增 色效应和Tm值的概念。 了解 DNA双螺旋结构模型的研究背景及意义；hnRNA、SnRNA等小分子RNA的功能；核酸的一般理化性质； 核酸酶的种类，核酶的概念及本质。 【教学内容】 第一节 核酸的分子组成 一、核苷酸的组成 嘧啶、嘌呤的种类和结构；核糖和脱氧核糖的结构；核苷的结构和分类； 二、核苷酸的结构 核苷酸结构和分类 三、核苷酸的功能 体内某些重要核苷酸的结构特点和生理意义。 第二节 核酸的分子结构 一、核酸的一级结构 一级结构的概念 核酸一级结构的概念；核酸组成的连接键；核酸书写的方式和方向。 二、DNA的二级结构 DNA二级结构研究背景；DNA双螺旋模型要点；DNA结构的多样性。 三、DNA的三级结构 （一）超螺旋结构DNA超螺旋的概念及分类；原核生物DNA的高级结构； （二）染色体结构 真核生物核小体的结构及染色质的组装。 （三）三级结构的生理功能 DNA的功能。 四、RNA的结构与功能 （一）信使RNA的结构与功能 掌握真核生物信使RNA的结构特点；内含子、外显子、hnRNA及密码子的概念；信使RNA的功能。 （二）转运RNA的结构与功能 转运RNA一级结构的特点；转运RNA二级结构和三级结构形式；反密码子的概念；转运RNA的功能。 （三）核蛋白体RNA的结构与功能 真核生物和原核生物核蛋白体的组成区别；核蛋白体RNA的功能。 （四）其他非编码RNA 动物细胞内其他RNA的种类与功能；RNA组学的概念。 第三节 核酸的理化性质 一、紫外吸收特征 核酸260nm处的紫外吸收性质及其应用（核酸定量）
二、变性、复性与杂交DNA变性的概念；增色效应、解链曲线和Tm值的概念。DNA复性、退火、杂化双链和分子杂交的概念：分子杂交的应用。第四节核酸的提取和定量（略）【教学方法和时数】讲授式，演示法等4学时本章重点：DNA双螺旋结构模型的要点，DNA超螺旋结构的概念及真核生物核小体的结构；3种主要RNA的结构特点及功能本章难点：DNA的空间结构，即二级结构J一DNA双螺旋结构模型及三级结构-DNA超螺旋结构。第五章酶【目的要求】掌握酶的概念和化学本质；酶的辅助因子的种类和作用：酶的必需基团和活性中心的概念；酶促反应的特点；米-曼式方程；Km和Vmax的意义；不可逆抑制和可逆抑制的概念和区别；3种可逆性抑制作用的特点；竞争性抑制作用的典型举例：酶原、酶原激活和同工酶的概念。熟悉酶的分子组成，全酶的概念；酶蛋白、辅助因子的作用；辅酶辅基的概念；酶促反应与一般催化剂催化的化学反应的共同点；酶促反应速度的影响因素变构调节和共价修饰调节的概念；酶的分类。了解酶促反应的机制；酶活性测定和酶活力单位；酶含量的调节酶的命名：酶与医学的关系。【教学内容】第一节酶的分子结构一、酶的活性中心酶的必需基团的概念；活性中心的概念；活性中心内必需基团与活性中心外必需基团的概念
二、变性、复性与杂交 DNA变性的概念；增色效应、解链曲线和Tm值的概念。 DNA复性、退火、杂化双链和分子杂交的概念；分子杂交的应用。 第四节 核酸的提取和定量（略） 【教学方法和时数】 讲授式，演示法等 4学时 本章重点： DNA双螺旋结构模型的要点， DNA超螺旋结构的概念及真核生物核小体的结构；3种主 要RNA的结构特点及功能。 本章难点：DNA的空间结构，即二级结构——DNA双螺旋结构模型及三级结构——DNA超螺旋结 构。 第五章 酶 【目的要求】 掌握 酶的概念和化学本质；酶的辅助因子的种类和作用；酶的必需基团和活性中心的概念；酶促 反应的特点；米-曼式方程；Km和Vmax的意义；不可逆抑制和可逆抑制的概念和区别；3种可逆 性抑制作用的特点；竞争性抑制作用的典型举例；酶原、酶原激活和同工酶的概念。 熟悉 酶的分子组成，全酶的概念；酶蛋白、辅助因子的作用；辅酶辅基的概念；酶促反应与一般 催化剂催化的化学反应的共同点；酶促反应速度的影响因素；变构调节和共价修饰调节的概念； 酶的分类。 了解 酶促反应的机制；酶活性测定和酶活力单位；酶含量的调节；酶的命名；酶与医学的关系。 【教学内容】 第一节 酶的分子结构 一、酶的活性中心 酶的必需基团的概念；活性中心的概念；活性中心内必需基团与活性中心外必需基团的概 念
二、酶的辅助因子辅助因子的种类和作用。三、单纯酶和结合酶单纯酶、结合酶、全酶的概念及组成；辅酶和辅基的概念四、单体酶、寡聚酶、多酶复合体和多功能酶多酶复合体和多功能酶的概念五、同工酶同工酶的概念；LDH同工酶谱的变化及临床意义。第二节酶促反应的特点和机制一、酶促反应的特点酶促反应与一般催化剂催化的化学反应的共同点：酶促反应的特点（高效性、特异性和可调节性)。二、酶促反应的机制中间产物学说：诱导契合假说；邻近效应、定向效应、多元催化和表面效应第三节酶动力学一、酶浓度对酶促反应速度的影响酶的转换数。二、底物浓度对酶促反应速度的影响影响的定性反映（矩形双曲线）；影响的定量反映（米-曼式方程）；Km的定义和意义；Vmax的意义；Km和Vmax的测定方法。三、温度对酶促反应速度的影响温度影响的双重效应；最适温度。四、pH对酶促反应速度的影响pH影响的机制；最适pH。五、抑制剂对酶促反应速度的影响不可逆性抑制的概念及特点：可逆性抑制的概念、种类：3种可逆性抑制的特点和动力学改变竞争性抑制的举例（磺胺类药物抑菌机理）六、激活剂对酶促反应速度的影响
二、酶的辅助因子 辅助因子的种类和作用。 三、单纯酶和结合酶单纯酶、结合酶、全酶的概念及组成；辅酶和辅基的概念 四、单体酶、寡聚酶、多酶复合体和多功能酶 多酶复合体和多功能酶的概念； 五、同工酶 同工酶的概念；LDH同工酶谱的变化及临床意义。 第二节 酶促反应的特点和机制 一、酶促反应的特点 酶促反应与一般催化剂催化的化学反应的共同点；酶促反应的特点（高效性、特异性和可调节 性）。 二、酶促反应的机制 中间产物学说；诱导契合假说；邻近效应、定向效应、多元催化和表面效应。 第三节 酶动力学 一、酶浓度对酶促反应速度的影响 酶的转换数。 二、底物浓度对酶促反应速度的影响 影响的定性反映（矩形双曲线）；影响的定量反映（米-曼式方程）；Km的定义和意义；Vmax 的意义；Km和Vmax的测定方法。 三、温度对酶促反应速度的影响 温度影响的双重效应；最适温度。 四、pH对酶促反应速度的影响 pH影响的机制；最适pH。 五、抑制剂对酶促反应速度的影响 不可逆性抑制的概念及特点；可逆性抑制的概念、种类；3种可逆性抑制的特点和动力学改变； 竞争性抑制的举例（磺胺类药物抑菌机理）。 六、激活剂对酶促反应速度的影响