一、通过本章学习应掌握的问题 1、什么是吸附过程? 2、吸附的类型有哪些?它们是如何划分的? 3、常用的吸附剂种类有哪些? 4、什么是吸附等温线?其意义何在? 5、影响吸附过程的因素有哪些? 6、什么是亲和吸附?其特点有哪些?

一、电化学的基本概念和法拉第定 二、离子的电迁移和迁移数 三、电导 四、强电解质溶液理论简介

9-3显色与测量条件的选择 一、显色反应的选择 灵敏度高:一般E>104 选择性好:显色剂仅与被测离子发生显色反应. 显色剂在测定波长处无明显吸收

8-1 概述 8-2 化学电池(Chemical cell) 8-3 参比电极及其构成 8-4 金属指示电极及其构成 8-5 膜电位与离子选择性电极(Membrane potential and ISE)

液相色谱的分离机理 一、正相 二、反相 三、体积排除 四、离子交换 五、其他 不同的分离模式是不同的机理

本章要求：本章在物质结构基本理论的基础上，介绍由一种特殊的共价键形成的配合物的组成、命名和基本性质，用价键理论和晶体场理论讨论配位键的本质，配离子的形成、空间构型和配合物的一些实际应用。1．掌握一般配合物的组成、命名和基本性质。2．明确配合物价键理论的基本要点,了解晶体场理论的基本内容，并能用其讨论一般配合物形成磁性、空间构型、稳定性等性质。3．了解配合物的一些实际应用

1.离子电迁移率的单位可以表示成:a)ms-1(b)ms-v-1()m2s-1.v-1()s-1

1.下表资料是10名健康人用离子交换法与蒸馏法测定尿值的结果,问两法测定结果有无差别?

酶是一种具有催化活性的蛋白质,因此酶具有催化剂的特点,即:能够加快特定反应 的速率但不能改变反应的平衡,在反应中不消耗,反应结束时回复到原来的形态;同时酶又 具有蛋白质的属性,即:酶由氨基酸通过肽键连接而成,只有在适当的温度,pH和离子强 度下才具有生物活性,有些酶还需要辅酶或者辅因子由于酶催化反应能够在常温常压下进 行,而且具有很高的效率和专一性,酶的应用日益受到了人们的重视

蛋白质合成后的分泌及加工修饰 不论是原核还是真核生物,在细胞浆内合成的蛋白质需定位于细胞特定的区 域,有些蛋白质合成后要分泌到细胞外,这些蛋白质叫做分必蛋白。在细菌细 胞内起作用的蛋白质一般靠扩散作用而分布到它们的目的地。如内膜含有参与 能量代谢和营养物质转运的蛋白质;外膜含有促进离子和营养物质进入细胞的 蛋白质;在内膜与外膜之间的间隙称为周质,其中含有各种水解酶以及营养物 质结合蛋白